Aminosyrer ( aminocarboxylsyrer; AMK ) er organiske forbindelser , hvis molekyle samtidig indeholder carboxyl- og amingrupper . De grundlæggende kemiske elementer i aminosyrer er kulstof (C), hydrogen (H), oxygen (O) og nitrogen (N), selvom andre elementer også forekommer i radikalet af visse aminosyrer. Omkring 500 naturligt forekommende aminosyrer er kendt (selvom kun 20 bruges i den genetiske kode). [1] Aminosyrer kan betragtes som derivater af carboxylsyrer, hvori et eller flere hydrogenatomer erstattet af aminogrupper.
De fleste af de omkring 500 kendte aminosyrer er blevet opdaget siden 1953, herunder under jagten på nye antibiotika i mikroorganismer, svampe, frø, planter, frugter og animalske væsker. Cirka 240 af dem findes i naturen i fri form, og resten kun som mellemelementer i stofskiftet [1] .
Essentielle aminosyrer er med fed skrift .
Aminosyre | Forkortelse | År | Kilde | Først fremhævet [3] |
---|---|---|---|---|
Glycin | Gly, G | 1820 | Gelatine | A. Braconno |
Leucin | Leu, L | 1820 | Muskelfibre | A. Braconno |
Tyrosin | Tyr, Y | 1848 | Kasein | J. von Liebig |
Fredfyldt | Ser, S | 1865 | Silke | E. Kramer |
Glutaminsyre | Glu, E | 1866 | vegetabilske proteiner | G. Ritthausen |
Glutamin | Gln, Q | 1877 | Hvedemel | E. Schulze [4] |
Asparaginsyre | Asp, D | 1868 | Conglutin, bælgfrugt ( aspargesspirer ) | G. Ritthausen |
Asparagin | Asn, N | 1806 | aspargesjuice _ | L.-N. Vauquelin og P.J. Robiquet |
Phenylalanin | Phe, F | 1881 | Lupinspirer _ | E. Schulze [4] , J. Barbieri |
Alanin | Ala, A | 1888 | silke fibroin | A. Strekker , T. Weil |
Lysin | Lys, K | 1889 | Kasein | E. Drexel |
Arginin | Arg, R | 1895 | Hornstof _ | S. Hedin |
Histidin | Hans, H | 1896 | Sturin, histoner | A. Kossel [5] , S. Gedin |
Cystein | Cys, C | 1899 | Hornstof _ | K. Mörner |
Valine | Val, V | 1901 | Kasein | E. Fisher |
Proline | Rekvisit | 1901 | Kasein | E. Fisher |
Hydroxyprolin | Hyp, HP | 1902 | Gelatine | E. Fisher |
tryptofan | Trp, W | 1902 | Kasein | F. Hopkins , D. Kohl |
Isoleucin | Ile, I | 1904 | Fibrin | F. Erlich |
Methionin | Mødte, M | 1922 | Kasein | D. Möller |
Threonin | Thr, T | 1925 | Havreproteiner _ | S. Shriver og andre |
Hydroxylysin | Hyl, hK | 1925 | Fiskeproteiner _ | S. Shriver og andre |
Med hensyn til fysiske egenskaber adskiller aminosyrer sig markant fra de tilsvarende syrer og baser . Alle af dem er krystallinske stoffer, opløses bedre i vand end i organiske opløsningsmidler , har ret høje smeltepunkter; mange af dem har en sød smag. Disse egenskaber indikerer klart den saltlignende natur af disse forbindelser. Funktioner af de fysiske og kemiske egenskaber af aminosyrer skyldes deres struktur - tilstedeværelsen af to modsatte funktionelle grupper på samme tid: sur og basisk .
Alle aminosyrer er amfotere forbindelser, de kan udvise både sure egenskaber på grund af tilstedeværelsen af en carboxylgruppe i deres molekyler - C O O H , og basiske egenskaber på grund af aminogruppen - N H 2 . Aminosyrer interagerer med syrer og baser :
N H 2 - CH 2 - C O O H + H Cl → H Cl • N H 2 - CH 2 - C O O H ( Hydrochloridsalt af glycin) _ _ N H 2 - CH 2 - C O O H + Na O H → H 2 O + N H 2 - CH 2 - C O O Na ( glycin natriumsalt) _På grund af dette har opløsninger af aminosyrer i vand egenskaberne af bufferopløsninger , det vil sige, at de er i tilstanden af indre salte.
N H 2 - CH 2 C O O H N + H 3 - CH 2 C O O - _ _Aminosyrer kan normalt indgå i alle reaktioner, der er karakteristiske for carboxylsyrer og aminer .
N H 2 - CH 2 - C O O H + CH 3 O H → H 2 O + N H 2 - CH 2 - C O O CH 3 ( glycin methylester ) _Et vigtigt træk ved aminosyrer er deres evne til at polykondensere , hvilket fører til dannelsen af polyamider , herunder peptider , proteiner , nylon , capron .
Peptiddannelsesreaktion : _
H O O C - CH 2 - N H - H + H O O C - CH 2 - N H 2 → H O O C - CH 2 - N H - C O - CH 2 - N H 2 + _ _ _ _ H2O _ _Det isoelektriske punkt for en aminosyre er denpHved hvilken den maksimale andel af aminosyremolekyler har en nulladning. Ved dennepHaminosyren den mindst mobile i et elektrisk felt, og denne egenskab kan bruges til at adskille aminosyrer såvel somproteinerogpeptider.
En zwitterion er et aminosyremolekyle, hvor aminogruppen er repræsenteret som -NH3 + , og carboxygruppen er repræsenteret som -COO- . Et sådant molekyle har et signifikant dipolmoment ved nul nettoladning. Det er fra sådanne molekyler, at krystallerne af de fleste aminosyrer er bygget.
Nogle aminosyrer har flere aminogrupper og carboxylgrupper. For disse aminosyrer er det svært at tale om nogen specifik zwitterion .
De fleste aminosyrer kan opnås under hydrolyse af proteiner eller som et resultat af kemiske reaktioner:
CH3C OOH + Cl2 + ( katalysator ) → CH2Cl C O O H + HCl ; _ _ _ _ _ _ _ CH 2 Cl C O O H + 2 N H 3 → N H 2 - CH 2 C O O H + N H 4 Cl _ _Alle α-aminosyrer, der er en del af levende organismer, bortset fra glycin , indeholder et asymmetrisk carbonatom ( threonin og isoleucin indeholder to asymmetriske atomer) og har optisk aktivitet. Næsten alle naturligt forekommende α-aminosyrer har en L-konfiguration, og kun de indgår i sammensætningen af proteiner syntetiseret på ribosomer .
Asparaginrester i metabolisk inaktive strukturelle proteiner gennemgår langsom spontan ikke-enzymatisk racemisering: I proteinerne i dentin og tandemalje omdannes L-aspartat til D-formen med en hastighed på ~0,1 % pr. år [6] , som kan bruges. at bestemme pattedyrs alder. Racemisering af aspartat er også blevet bemærket ved kollagenældning ; det antages, at en sådan racemisering er specifik for asparaginsyre og forløber på grund af dannelsen af en succinimidring under intramolekylær acylering af nitrogenatomet i peptidbindingen med den frie carboxylgruppe i asparaginsyre [7] .
Med udviklingen af sporaminosyreanalyse blev D-aminosyrer fundet først i cellevæggene hos nogle bakterier ( 1966 ), og derefter i vævene i højere organismer [8] . D-aspartat og D-methionin er således formodentlig neurotransmittere hos pattedyr [9] .
Nogle peptider indeholder D-aminosyrer som følge af post-translationel modifikation . For eksempel er D - methionin og D - alanin bestanddele af opioide heptapeptider i huden på den sydamerikanske amfibie phyllomedusa ( dermorphin , dermenkephalin og deltorfiner ). Tilstedeværelsen af D-aminosyrer bestemmer den høje biologiske aktivitet af disse peptider som analgetika .
Tilsvarende dannes peptidantibiotika af bakteriel oprindelse, som virker mod gram-positive bakterier - nisin , subtilin og epidermin [10] .
Meget oftere er D-aminosyrer en del af peptider og deres derivater, som dannes ved ikke -ribosomal syntese i svampe- og bakterieceller. Tilsyneladende tjener L-aminosyrer i dette tilfælde, som er isomeriseret af en af underenhederne af enzymkomplekset , der syntetiserer peptidet , også som udgangsmateriale for syntese .
I processen med proteinbiosyntese er 20 α-aminosyrer kodet af den genetiske kode inkluderet i polypeptidkæden . Ud over disse aminosyrer, kaldet proteinogene eller standard , er der specifikke ikke-standard aminosyrer i nogle proteiner , der opstår fra standard aminosyrer i processen med post-translationelle modifikationer. For nylig anses translationelt inkorporeret selenocystein (Sec, U) og pyrrolysin (Pyl, O) [11] [12] nogle gange for at være proteinogene aminosyrer . Det er de såkaldte 21. og 22. aminosyrer [13] .
Spørgsmålet, hvorfor netop disse 20 aminosyrer blev "udvalgte", forbliver uløst [14] . Det er ikke helt klart, hvorfor disse aminosyrer viste sig at være at foretrække frem for andre lignende. For eksempel er en nøglemellemmetabolit i threonin- , isoleucin- og methioninbiosyntesevejen α-aminosyren homoserin. Det er klart, at homoserin er en meget gammel metabolit , men for threonin , isoleucin og methionin er der aminoacyl-tRNA-syntetaser , tRNA'er , men ikke for homoserin.
Strukturformlerne for de 20 proteinogene aminosyrer er normalt givet i form af den såkaldte proteinogene aminosyretabel :
Aminosyre | 3-bogstaver [15] | 1 bogstav [15] | aminosyrer | mnemonisk
regel [16] |
Polaritet [17] | radikal | Hr | Vw _
(Å 3 ) |
pi | hydrofobicitetsskala [18] | frekvens i proteiner (%) [19] |
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Glycin | gly | G | GGU, GGC, GGA, GGG | Glycin _ | ikke-polær | Alifatisk | 75.067 | 48 | 6.06 | -0,4 | 7.03 |
Alanin | Ala | EN | GCU, GCC, GCA, GCG | En lanine | ikke-polær | Alifatisk | 89.094 | 67 | 6.01 | 1.8 | 8,76 |
Valine | Val | V | GUU, GUC, GUU, GUG | V aline | ikke-polær | Alifatisk | 117,148 | 105 | 6.00 | 4.2 | 6,73 |
Isoleucin | ile | jeg | AUU, AUC, AUA | jeg soleucin | ikke-polær | Alifatisk | 131,175 | 124 | 6.05 | 4.5 | 5,49 |
Leucin | Leu | L | UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG | L eucine | ikke-polær | Alifatisk | 131,175 | 124 | 6.01 | 3.8 | 9,68 |
Proline | Pro | P | CCU, CCC, CCA, CCG | Proline _ | ikke-polær | Heterocyklisk | 115,132 | 90 | 6.30 | −1.6 | 5.02 |
Fredfyldt | Ser | S | UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC | S erine | Polar | Oxymonoaminocarboxylsyre | 105,093 | 73 | 5,68 | -0,8 | 7.14 |
Threonin | Thr | T | ACU, ACC, ACA, ACG | Threonin _ | Polar | Oxymonoaminocarboxylsyre | 119,119 | 93 | 5,60 | -0,7 | 5,53 |
Cystein | Cys | C | UGU, UGC | C ystein | Polar | Svovl | 121.154 | 86 | 5,05 | 2.5 | 1,38 |
Methionin | Mødte | M | AUG | Methionin _ | ikke-polær | Svovl | 149,208 | 124 | 5,74 | 1.9 | 2,32 |
Asparagin | asp | D | GAU, GAC | aspar Dic syre | Polar
|
negativt ladet | 133,104 | 91 | 2,85 | −3.5 | 5,49 |
Asparagin | Asn | N | AAU, AAC | asparagi N e | Polar | Amider | 132.119 | 96 | 5,41 | −3.5 | 3,93 |
Glutamin | Glu | E | GAA, GAG | lim taminsyre _ | Polar
|
negativt ladet | 147,131 | 109 | 3.15 | −3.5 | 6,32 |
Glutamin | Gln | Q | CAA, CAG | Q -tamin | Polar | Amider | 146,146 | 114 | 5,65 | −3.5 | 3.9 |
Lysin | Lys | K | AAA, AAG | før L | Polar | positivt ladet | 146,189 | 135 | 9,60 | −3.9 | 5.19 |
Arginin | Arg | R | CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG | en R ginine | Polar | positivt ladet | 174,203 | 148 | 10,76 | −4.5 | 5,78 |
Histidin | Hans | H | CAU, CAC | Histidin _ | Polar
opladet positivt |
Heterocyklisk | 155,156 | 118 | 7,60 | −3.2 | 2,26 |
Phenylalanin | Phe | F | UUU, UUC | F enylalanin | ikke-polær | aromatisk | 165,192 | 135 | 5,49 | 2.8 | 3,87 |
Tyrosin | Tyr | Y | UAU, UAC | t Y steg | Polar | aromatisk | 181,191 | 141 | 5,64 | −1.3 | 2,91 |
tryptofan | trp | W | UGG | t W o ringe | ikke-polær | aromatisk,
Heterocyklisk |
204,228 | 163 | 5,89 | -0,9 | 6,73 |
For aminosyren lysin er der aminoacyl-tRNA-syntetaser af begge klasser.
Ved biosyntetiske vejeVejene til biosyntesen af proteinogene aminosyrer er forskellige. Den samme aminosyre kan dannes på forskellige måder. Derudover kan helt forskellige stier have meget ens etaper. Ikke desto mindre finder forsøg på at klassificere aminosyrer efter deres biosyntetiske veje sted og er berettigede . Der er en forestilling om følgende biosyntetiske familier af aminosyrer: aspartat , glutamat , serin , pyruvat og pentose . Ikke altid en bestemt aminosyre kan entydigt tildeles en bestemt familie; der foretages korrektioner for specifikke organismer og under hensyntagen til den fremherskende vej. Af familier er aminosyrer normalt fordelt som følger:
Phenylalanin , tyrosin , tryptofan er nogle gange isoleret i shikimata-familien .
Ifølge kroppens evne til at syntetisere fra prækursorerKlassificeringen af aminosyrer i essentielle og ikke-essentielle er ikke uden ulemper. For eksempel er tyrosin kun en ikke-essentiel aminosyre, hvis der er tilstrækkelig tilførsel af phenylalanin. For patienter med phenylketonuri bliver tyrosin en essentiel aminosyre. Arginin syntetiseres i den menneskelige krop og betragtes som en ikke-essentiel aminosyre, men på grund af nogle funktioner i dens stofskifte kan den under visse fysiologiske forhold i kroppen sidestilles med en essentiel. Histidin syntetiseres også i menneskekroppen, men ikke altid i tilstrækkelige mængder, derfor skal det tilføres mad.
Ifølge arten af katabolisme hos dyrDen biologiske nedbrydning af aminosyrer kan forløbe på forskellige måder.
I henhold til arten af produkterne fra katabolisme hos dyr er proteinogene aminosyrer opdelt i tre grupper:
Aminosyrer:
"Millerske" aminosyrer er et generaliseret navn for aminosyrer opnået under forhold tæt på Stanley L. Millers eksperiment fra 1953 . Dannelsen af mange forskellige aminosyrer som et racemat er blevet etableret, herunder: glycin , alanin, valin , isoleucin , leucin , prolin , serin , threonin , aspartat , glutamat
I medicin kaldes en række stoffer, der kan udføre nogle af aminosyrernes biologiske funktioner, også aminosyrer:
Et vigtigt træk ved aminosyrer er deres evne til at polykondensere , hvilket fører til dannelsen af polyamider , herunder peptider , proteiner , nylon , nylon , enanth [20] .
Aminosyrer indgår i sportsernæring og foderblandinger . Aminosyrer bruges i fødevareindustrien som smagstilsætningsstoffer , for eksempel natriumsalt af glutaminsyre [21] .
![]() | ||||
---|---|---|---|---|
Ordbøger og encyklopædier | ||||
|
biokemiske molekyler | Hovedgrupper af|
---|---|
Aminosyrer | |
---|---|
Standard | |
ikke standard | |
se også |
Klasser af organiske forbindelser | |
---|---|
kulbrinter | |
Iltholdig | |
Nitrogenholdig | |
Svovl | |
Fosforholdig | |
halogenorganisk | |
organosilicium | |
Organoelement | |
Andre vigtige klasser |
perfusionsopløsninger - ATC-kode: B05 | Plasmaerstatnings- og||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| ||||||||
| ||||||||
| ||||||||
| ||||||||
| ||||||||
|