Aminosyrer

Aminosyrer ( aminocarboxylsyrer; AMK ) er organiske forbindelser , hvis molekyle samtidig indeholder carboxyl- og amingrupper . De grundlæggende kemiske elementer i aminosyrer er kulstof (C), hydrogen (H), oxygen (O) og nitrogen (N), selvom andre elementer også forekommer i radikalet af visse aminosyrer. Omkring 500 naturligt forekommende aminosyrer er kendt (selvom kun 20 bruges i den genetiske kode). [1] Aminosyrer kan betragtes som derivater af carboxylsyrer, hvori et eller flere hydrogenatomer erstattet af aminogrupper.

Historie

De fleste af de omkring 500 kendte aminosyrer er blevet opdaget siden 1953, herunder under jagten på nye antibiotika i mikroorganismer, svampe, frø, planter, frugter og animalske væsker. Cirka 240 af dem findes i naturen i fri form, og resten kun som mellemelementer i stofskiftet [1] .

Opdagelse af aminosyrer i proteiner [2]

Essentielle aminosyrer er med fed skrift .

Aminosyre Forkortelse År Kilde Først fremhævet [3]
Glycin Gly, G 1820 Gelatine A. Braconno
Leucin Leu, L 1820 Muskelfibre A. Braconno
Tyrosin Tyr, Y 1848 Kasein J. von Liebig
Fredfyldt Ser, S 1865 Silke E. Kramer
Glutaminsyre Glu, E 1866 vegetabilske proteiner G. Ritthausen
Glutamin Gln, Q 1877 Hvedemel E. Schulze [4]
Asparaginsyre Asp, D 1868 Conglutin, bælgfrugt ( aspargesspirer ) G. Ritthausen
Asparagin Asn, N 1806 aspargesjuice _ L.-N. Vauquelin og P.J. Robiquet
Phenylalanin Phe, F 1881 Lupinspirer _ E. Schulze [4] , J. Barbieri
Alanin Ala, A 1888 silke fibroin A. Strekker , T. Weil
Lysin Lys, K 1889 Kasein E. Drexel
Arginin Arg, R 1895 Hornstof _ S. Hedin
Histidin Hans, H 1896 Sturin, histoner A. Kossel [5] , S. Gedin
Cystein Cys, C 1899 Hornstof _ K. Mörner
Valine Val, V 1901 Kasein E. Fisher
Proline Rekvisit 1901 Kasein E. Fisher
Hydroxyprolin Hyp, HP 1902 Gelatine E. Fisher
tryptofan Trp, W 1902 Kasein F. Hopkins , D. Kohl
Isoleucin Ile, I 1904 Fibrin F. Erlich
Methionin Mødte, M 1922 Kasein D. Möller
Threonin Thr, T 1925 Havreproteiner _ S. Shriver og andre
Hydroxylysin Hyl, hK 1925 Fiskeproteiner _ S. Shriver og andre

Fysiske egenskaber

Med hensyn til fysiske egenskaber adskiller aminosyrer sig markant fra de tilsvarende syrer og baser . Alle af dem er krystallinske stoffer, opløses bedre i vand end i organiske opløsningsmidler , har ret høje smeltepunkter; mange af dem har en sød smag. Disse egenskaber indikerer klart den saltlignende natur af disse forbindelser. Funktioner af de fysiske og kemiske egenskaber af aminosyrer skyldes deres struktur - tilstedeværelsen af ​​to modsatte funktionelle grupper på samme tid: sur og basisk .

Generelle kemiske egenskaber

Alle aminosyrer er amfotere forbindelser, de kan udvise både sure egenskaber på grund af tilstedeværelsen af ​​en carboxylgruppe i deres molekyler  - C O O H , og basiske egenskaber på grund af aminogruppen  - N H 2 . Aminosyrer interagerer med syrer og baser :

N H 2  - CH 2  - C O O H + H Cl → H Cl  • N H 2  - CH 2  - C O O H ( Hydrochloridsalt af glycin) _ _ N H 2  - CH 2  - C O O H + Na O H → H 2 O + N H 2  - CH 2  - C O O Na ( glycin natriumsalt) _

På grund af dette har opløsninger af aminosyrer i vand egenskaberne af bufferopløsninger , det vil sige, at de er i tilstanden af ​​indre salte.

N H 2  - CH 2 C O O H N + H 3  - CH 2 C O O - _ _

Aminosyrer kan normalt indgå i alle reaktioner, der er karakteristiske for carboxylsyrer og aminer .

Esterificering :

N H 2  - CH 2  - C O O H + CH 3 O H → H 2 O + N H 2  - CH 2  - C O O CH 3 ( glycin methylester ) _

Et vigtigt træk ved aminosyrer er deres evne til at polykondensere , hvilket fører til dannelsen af ​​polyamider , herunder peptider , proteiner , nylon , capron .

Peptiddannelsesreaktion : _

H O O C  - CH 2  - N H  - H + H O O C  - CH 2  - N H 2 → H O O C  - CH 2  - N H  - C O  - CH 2  - N H 2 + _ _ _ _ H2O _ _

Det isoelektriske punkt for en aminosyre er denpHved hvilken den maksimale andel af aminosyremolekyler har en nulladning. Ved dennepHaminosyren den mindst mobile i et elektrisk felt, og denne egenskab kan bruges til at adskille aminosyrer såvel somproteinerogpeptider.

En zwitterion er et aminosyremolekyle, hvor aminogruppen er repræsenteret som -NH3 + , og carboxygruppen er repræsenteret som -COO- . Et sådant molekyle har et signifikant dipolmoment ved nul nettoladning. Det er fra sådanne molekyler, at krystallerne af de fleste aminosyrer er bygget.

Nogle aminosyrer har flere aminogrupper og carboxylgrupper. For disse aminosyrer er det svært at tale om nogen specifik zwitterion .

Henter

De fleste aminosyrer kan opnås under hydrolyse af proteiner eller som et resultat af kemiske reaktioner:

CH3C OOH + Cl2 + ( katalysator ) → CH2Cl C O O H + HCl ; _ _ _ _ _ _ _ CH 2 Cl C O O H + 2 N H 3 → N H 2  - CH 2 C O O H + N H 4 Cl _ _

Optisk isomeri

Alle α-aminosyrer, der er en del af levende organismer, bortset fra glycin , indeholder et asymmetrisk carbonatom ( threonin og isoleucin indeholder to asymmetriske atomer) og har optisk aktivitet. Næsten alle naturligt forekommende α-aminosyrer har en L-konfiguration, og kun de indgår i sammensætningen af ​​proteiner syntetiseret på ribosomer .

D-aminosyrer i levende organismer

Asparaginrester i metabolisk inaktive strukturelle proteiner gennemgår langsom spontan ikke-enzymatisk racemisering: I proteinerne i dentin og tandemalje omdannes L-aspartat til D-formen med en hastighed på ~0,1 % pr. år [6] , som kan bruges. at bestemme pattedyrs alder. Racemisering af aspartat er også blevet bemærket ved kollagenældning ; det antages, at en sådan racemisering er specifik for asparaginsyre og forløber på grund af dannelsen af ​​en succinimidring under intramolekylær acylering af nitrogenatomet i peptidbindingen med den frie carboxylgruppe i asparaginsyre [7] .

Med udviklingen af ​​sporaminosyreanalyse blev D-aminosyrer fundet først i cellevæggene hos nogle bakterier ( 1966 ), og derefter i vævene i højere organismer [8] . D-aspartat og D-methionin er således formodentlig neurotransmittere hos pattedyr [9] .

Nogle peptider indeholder D-aminosyrer som følge af post-translationel modifikation . For eksempel er D - methionin og D - alanin bestanddele af opioide heptapeptider i huden på den sydamerikanske amfibie phyllomedusa ( dermorphin , dermenkephalin og deltorfiner ). Tilstedeværelsen af ​​D-aminosyrer bestemmer den høje biologiske aktivitet af disse peptider som analgetika .

Tilsvarende dannes peptidantibiotika af bakteriel oprindelse, som virker mod gram-positive bakterier - nisin , subtilin og epidermin [10] .

Meget oftere er D-aminosyrer en del af peptider og deres derivater, som dannes ved ikke -ribosomal syntese i svampe- og bakterieceller. Tilsyneladende tjener L-aminosyrer i dette tilfælde, som er isomeriseret af en af ​​underenhederne af enzymkomplekset , der syntetiserer peptidet , også som udgangsmateriale for syntese .

Proteinogene aminosyrer

I processen med proteinbiosyntese er 20 α-aminosyrer kodet af den genetiske kode inkluderet i polypeptidkæden . Ud over disse aminosyrer, kaldet proteinogene eller standard , er der specifikke ikke-standard aminosyrer i nogle proteiner , der opstår fra standard aminosyrer i processen med post-translationelle modifikationer. For nylig anses translationelt inkorporeret selenocystein (Sec, U) og pyrrolysin (Pyl, O) [11] [12] nogle gange for at være proteinogene aminosyrer . Det er de såkaldte 21. og 22. aminosyrer [13] .

Spørgsmålet, hvorfor netop disse 20 aminosyrer blev "udvalgte", forbliver uløst [14] . Det er ikke helt klart, hvorfor disse aminosyrer viste sig at være at foretrække frem for andre lignende. For eksempel er en nøglemellemmetabolit i threonin- , isoleucin- og methioninbiosyntesevejen α-aminosyren homoserin. Det er klart, at homoserin er en meget gammel metabolit , men for threonin , isoleucin og methionin er der aminoacyl-tRNA-syntetaser , tRNA'er , men ikke for homoserin.

Strukturformlerne for de 20 proteinogene aminosyrer er normalt givet i form af den såkaldte proteinogene aminosyretabel :

Klassifikation

Aminosyre 3-bogstaver [15] 1 bogstav [15] aminosyrer mnemonisk

regel [16]

Polaritet [17] radikal Hr Vw _

(Å 3 )

pi hydrofobicitetsskala [18] frekvens i proteiner (%) [19]
Glycin gly G GGU, GGC, GGA, GGG Glycin _ ikke-polær Alifatisk 75.067 48 6.06 -0,4 7.03
Alanin Ala EN GCU, GCC, GCA, GCG En lanine ikke-polær Alifatisk 89.094 67 6.01 1.8 8,76
Valine Val V GUU, GUC, GUU, GUG V aline ikke-polær Alifatisk 117,148 105 6.00 4.2 6,73
Isoleucin ile jeg AUU, AUC, AUA jeg soleucin ikke-polær Alifatisk 131,175 124 6.05 4.5 5,49
Leucin Leu L UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG L eucine ikke-polær Alifatisk 131,175 124 6.01 3.8 9,68
Proline Pro P CCU, CCC, CCA, CCG Proline _ ikke-polær Heterocyklisk 115,132 90 6.30 −1.6 5.02
Fredfyldt Ser S UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC S erine Polar Oxymonoaminocarboxylsyre 105,093 73 5,68 -0,8 7.14
Threonin Thr T ACU, ACC, ACA, ACG Threonin _ Polar Oxymonoaminocarboxylsyre 119,119 93 5,60 -0,7 5,53
Cystein Cys C UGU, UGC C ystein Polar Svovl 121.154 86 5,05 2.5 1,38
Methionin Mødte M AUG Methionin _ ikke-polær Svovl 149,208 124 5,74 1.9 2,32
Asparagin

syre

asp D GAU, GAC aspar Dic syre Polar


negativt ladet 133,104 91 2,85 −3.5 5,49
Asparagin Asn N AAU, AAC asparagi N e Polar Amider 132.119 96 5,41 −3.5 3,93
Glutamin

syre

Glu E GAA, GAG lim taminsyre _ Polar


negativt ladet 147,131 109 3.15 −3.5 6,32
Glutamin Gln Q CAA, CAG Q -tamin Polar Amider 146,146 114 5,65 −3.5 3.9
Lysin Lys K AAA, AAG før L Polar positivt ladet 146,189 135 9,60 −3.9 5.19
Arginin Arg R CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG en R ginine Polar positivt ladet 174,203 148 10,76 −4.5 5,78
Histidin Hans H CAU, CAC Histidin _ Polar

opladet

positivt

Heterocyklisk 155,156 118 7,60 −3.2 2,26
Phenylalanin Phe F UUU, UUC F enylalanin ikke-polær aromatisk 165,192 135 5,49 2.8 3,87
Tyrosin Tyr Y UAU, UAC t Y steg Polar aromatisk 181,191 141 5,64 −1.3 2,91
tryptofan trp W UGG t W o ringe ikke-polær aromatisk,

Heterocyklisk

204,228 163 5,89 -0,9 6,73
Af radikale Efter funktionelle grupper Klasser af aminoacyl-tRNA-syntetaser

For aminosyren lysin er der aminoacyl-tRNA-syntetaser af begge klasser.

Ved biosyntetiske veje

Vejene til biosyntesen af ​​proteinogene aminosyrer er forskellige. Den samme aminosyre kan dannes på forskellige måder. Derudover kan helt forskellige stier have meget ens etaper. Ikke desto mindre finder forsøg på at klassificere aminosyrer efter deres biosyntetiske veje sted og er berettigede . Der er en forestilling om følgende biosyntetiske familier af aminosyrer: aspartat , glutamat , serin , pyruvat og pentose . Ikke altid en bestemt aminosyre kan entydigt tildeles en bestemt familie; der foretages korrektioner for specifikke organismer og under hensyntagen til den fremherskende vej. Af familier er aminosyrer normalt fordelt som følger:

Phenylalanin , tyrosin , tryptofan er nogle gange isoleret i shikimata-familien .

Ifølge kroppens evne til at syntetisere fra prækursorer

Klassificeringen af ​​aminosyrer i essentielle og ikke-essentielle er ikke uden ulemper. For eksempel er tyrosin kun en ikke-essentiel aminosyre, hvis der er tilstrækkelig tilførsel af phenylalanin. For patienter med phenylketonuri bliver tyrosin en essentiel aminosyre. Arginin syntetiseres i den menneskelige krop og betragtes som en ikke-essentiel aminosyre, men på grund af nogle funktioner i dens stofskifte kan den under visse fysiologiske forhold i kroppen sidestilles med en essentiel. Histidin syntetiseres også i menneskekroppen, men ikke altid i tilstrækkelige mængder, derfor skal det tilføres mad.

Ifølge arten af ​​katabolisme hos dyr

Den biologiske nedbrydning af aminosyrer kan forløbe på forskellige måder.

I henhold til arten af ​​produkterne fra katabolisme hos dyr er proteinogene aminosyrer opdelt i tre grupper:

Aminosyrer:

"Millerske" aminosyrer

"Millerske" aminosyrer er et generaliseret navn for aminosyrer opnået under forhold tæt på Stanley L. Millers eksperiment fra 1953 . Dannelsen af ​​mange forskellige aminosyrer som et racemat er blevet etableret, herunder: glycin , alanin, valin , isoleucin , leucin , prolin , serin , threonin , aspartat , glutamat

Relaterede forbindelser

I medicin kaldes en række stoffer, der kan udføre nogle af aminosyrernes biologiske funktioner, også aminosyrer:

Ansøgning

Et vigtigt træk ved aminosyrer er deres evne til at polykondensere , hvilket fører til dannelsen af ​​polyamider , herunder peptider , proteiner , nylon , nylon , enanth [20] .

Aminosyrer indgår i sportsernæring og foderblandinger . Aminosyrer bruges i fødevareindustrien som smagstilsætningsstoffer , for eksempel natriumsalt af glutaminsyre [21] .

Noter

  1. ↑ 1 2 Wagner I., Musso H. New Naturally Occurring Amino Acids  (tysk)  // Angewandte Chemie International Edition in English  : magazin. - 1983. - November ( Bd. 22 , Nr. 11 ). - S. 816-828 . - doi : 10.1002/anie.198308161 .
  2. ↑ S. Hansen. Entdeckung der Aminosäuren . – 2015.
  3. ↑ Ovchinnikov Yu. A. "Bioorganisk Chemistry" M: Education, 1987. - 815 s., s. 25.
  4. ↑ 1 2 Ernst Schulze (kemiker  )  // Wikipedia. - 2019-02-14.
  5. ↑ Karpov V. L. Hvad bestemmer genets skæbne  // Nature . - Videnskab , 2005. - Nr. 3 . - S. 34-43 .
  6. ↑ Helfman, P.M.; JL Bada. Asparaginsyreracemisering i tandemalje fra levende mennesker  (engelsk)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 1975. - Bd. 72 , nr. 8 . - S. 2891-2894 .
  7. ↑ CLOOS P; FLEDELIUS C. Kollagenfragmenter i urin afledt af knogleresorption er stærkt racemiseret og isomeriseret: et biologisk ur for proteinældning med klinisk potentiale (1. februar 2000). Hentet 5. september 2011. Arkiveret fra originalen 2. februar 2012.
  8. ↑ J. van Heijenoort. Dannelse af glycankæderne i syntesen af ​​bakteriel peptidoglycan  // Glycobiology. - 2001-3. - T. 11 , nej. 3 . - S. 25R-36R . — ISSN 0959-6658 . Arkiveret fra originalen den 20. august 2018.
  9. ↑ Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. D-aminosyrer i hjernen: D-serin ved neurotransmission og neurodegeneration  // FEBS-tidsskriftet. - 2008-7. - T. 275 , nr. 14 . - S. 3514-3526 . — ISSN 1742-464X . - doi : 10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x . Arkiveret fra originalen den 15. september 2018.
  10. ↑ H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. Rolle af lipid-bundne peptidoglycan-prækursorer i dannelsen af ​​porer af nisin, epidermin og andre lantibiotika  // Molecular Microbiology. — 1998-10. - T. 30 , nej. 2 . - S. 317-327 . — ISSN 0950-382X . Arkiveret fra originalen den 20. august 2018.
  11. ↑ Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias SJ Arnér. Selenocystein i proteiner - egenskaber og bioteknologisk anvendelse  // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - generelle emner. - 2005-10. - T. 1726 , Nr. 1 . - S. 1-13 . — ISSN 0304-4165 . - doi : 10.1016/j.bbagen.2005.05.010 . Arkiveret fra originalen den 5. juli 2018.
  12. ↑ Joseph A. Krzycki. Den direkte genetiske kodning af pyrrolysin  // Current Opinion in Microbiology. - 2005-12. - T. 8 , nej. 6 . - S. 706-712 . — ISSN 1369-5274 . - doi : 10.1016/j.mib.2005.10.009 . Arkiveret fra originalen den 20. august 2018.
  13. ↑ Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll. Naturlig udvidelse af den genetiske kode  // Nature Chemical Biology. - 2007-1. - T. 3 , nej. 1 . - S. 29-35 . — ISSN 1552-4450 . - doi : 10.1038/nchembio847 . Arkiveret fra originalen den 20. august 2018.
  14. ↑ Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin. Om oprindelse af genetisk kode og tRNA før translation  // Biology Direct. - 2011-02-22. - T. 6 . - S. 14 . — ISSN 1745-6150 . - doi : 10.1186/1745-6150-6-14 . Arkiveret fra originalen den 15. juni 2018.
  15. ↑ 1 2 Cooper, Geoffrey M. Cellen: en molekylær tilgang . — 3. udg. - Washington, DC: ASM Press, 2004. - xx, 713 sider s. - ISBN 0878932143 , 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.
  16. ↑ R. B. Solovyov, biologilærer. Flere mnemoniske regler Arkiveret 18. april 2018 på Wayback Machine
  17. ↑ 1 2 Berezov T.T., Korovkin B.F. Klassificering af aminosyrer // Biologisk kemi. - 3. udg., revideret. og yderligere .. - M . : Medicin, 1998. - 704 s. — ISBN 5-225-02709-1 .
  18. ↑ J. Kyte, RF Doolittle. En simpel metode til at vise den hydropatiske karakter af et protein  // Journal of Molecular Biology. - 1982-05-05. - T. 157 , no. 1 . - S. 105-132 . — ISSN 0022-2836 . Arkiveret fra originalen den 6. juli 2018.
  19. ↑ Lukasz P. Kozlowski. Proteom-pI: proteom isoelektrisk punktdatabase  // Nucleic Acids Research. — 2017-01-04. - T. 45 , nej. D1 . — S. D1112—D1116 . — ISSN 1362-4962 . doi : 10.1093 / nar/gkw978 . Arkiveret fra originalen den 2. juli 2018.
  20. ↑ Fumio Sanda, Takeshi Endo. Synteser og funktioner af polymerer baseret på aminosyrer  //  Makromolekylær kemi og fysik. — Bd. 200 , iss. 12 . — ISSN 1521-3935 . - doi : 10.1002/(sici)1521-3935(19991201)200:12%3C2651::aid-macp2651%3E3.0.co;2-p .
  21. ↑ Sadovnikova M.S., Belikov V.M. Måder at bruge aminosyrer i industrien. // Fremskridt inden for kemi . 1978. T. 47. Udgave. 2. S. 357-383.

Litteratur

Links

  Gå til Wikidata-elementet  Tematiske steder
Ordbøger og encyklopædier
 Aminosyrer
Standard
ikke standard
se også