Ædelsten a

perle a
Generel
Traditionelle navne	Jern-cytoporphyrin IX, formylporphyrin
Chem. formel	C49H56O6N4Fe _ _ _ _ _ _ _ _
Rotte. formel	C49H56O6N4Fe _ _ _ _ _ _ _ _
Fysiske egenskaber
Molar masse	852,837 g/ mol
Klassifikation
Reg. CAS nummer	18535-39-2
PubChem	5288529
SMIL	C/C(C)=C\CCC(\C)=C\CCC(\C)=C\CCC(O)c1c2/C=C\3C (\C)=C(\C=C)/C =4/C=C8/C(/C)=C(/CCC(O)=O)\C7=C\C5C (\CCC(O)=O)=C(\C=O)/C6=C /c(c1C)n2[Fe-2]([N+]/3=4)(N56)N78
InChI	InChI=1S/C49H58N4O6.Fe/c1-9-34-31(6)39-25-45-49(46(55)18-12-17-30(5)16-11-15-29(4) 14-10-13-28(2)3)33(8)40(52-45)24-44-37(27-54)36(20-22-48(58)59)43(53-44) 26-42-35(19-21-47(56)57)32(7)38(51-42)23-41(34)50-39;/h9,13,15,17,23-27,46 ,55H,1,10-12,14,16,18-22H2,2-8H3,(H4,50,51,52,53,54,56,57,58,59);/q;+2/p -2/b29-15+,30-17+,38-23?,39-25?,40-24?,41-23?,42-26?,43-26?,44-24?,45- 25?;/t46-;/m0./s1ZGGYGTCPXNDTRV-YRJWGCQVSA-L
CHEBI	24479
ChemSpider	21106444
Sikkerhed
NFPA 704	0 0 0
Data er baseret på standardbetingelser (25 °C, 100 kPa), medmindre andet er angivet.
Mediefiler på Wikimedia Commons

Hæm a  er en type hæm , et koordinationskompleks af en makrocyklisk porphyrinligand og et jernatom .

Forholdet til andre ædelstene

Hæm a adskiller sig fra hæm B ved, at dens methylsidekæde i position otte er oxideret til en aldehydgruppe , og hydroxymethylfarnesylgruppen er bundet til vinylsidekæden i position tre. Hæm a svarer i struktur til hæm O : begge indeholder et farnesenradikal i position tre, men hæm a O har ikke en aldehydgruppe, men bevarer i stedet en methylgruppe. Den nøjagtige struktur af hæm a , baseret på undersøgelsen af ​​reduceret hæm med Fe(II) ved kernemagnetisk resonans og infrarød spektroskopi , blev offentliggjort i 1975 [1] .

Historie

Heme a blev først isoleret af den tyske biokemiker Otto Warburg i 1951. Han beviste også, at det er en aktiv bestanddel af cytochrom c-oxidase metalloproteinet indbygget i membranen [2] .

Stereokemi

Indtil for nylig var spørgsmålet om den fuldstændige kemiske struktur af hæm a ikke løst, den geometriske position af carbonatomet i 3. position af ring I forblev uklar indtil slutningen. For nylig blev en undersøgelse offentliggjort, der fastslog dets tilhørsforhold til den chirale S-konfiguration [3] .

Ligesom hæm b er hæm a normalt forbundet med apoproteinet gennem koordinationsforbindelser mellem jernhæmen og aminosyresidekæderne. Det findes i hæmoglobin , myoglobin og også i et vigtigt enzym i den respiratoriske kæde - cytochrom c-oxidase [4] .

Hem a i cytochromoxidase c(CSO) er bundet af to histidinsidekæder (vist i pink) [5]

Et eksempel på et hæm a -holdigt metalloprotein er cytochrom c-oxidase . Dette meget komplekse protein indeholder hæm a på to steder med forskellige funktioner. Hæmjernet a i cytochrom a er sekskoordineret, da det er forbundet med seks andre atomer, mens det i cytochrom a3 kun er forbundet med fem atomer, hvilket gør den sjette binding tilgængelig for binding til molekylært oxygen [5] . Derudover bærer enzymet tre kobberioner og flere kalium- og natriumioner. Det menes, at både hæm A i CSO let udveksler elektroner med hinanden, såvel som med kobberioner og tæt placeret cytochrom c .

Ifølge den nuværende opfattelse spiller to formylgrupper og en isoprenoid -sidekæde en vigtig rolle i bevarelsen af ​​oxygenreduktionsenergi med cytochrom c-oxidase . CSO ser ud til at være ansvarlig for at lagre denne energi og pumpe protoner ind i det intramitokondrielle rum [6] .

Se også

• Hæmoprotein
• Cytokrom c-oxidase (IV kompleks af den cellulære respirationskæde )

Kilder

1. ↑ Caughey, W.S. et al. Heme A of Cytochrome c Oxidase (engelsk)  // Journal of Biological Chemistry  : tidsskrift. - 1975. - Bd. 250 . - P. 7602-7622 .  
2. ↑ Warburg, O og Gewitz H S. Cytohämin aus Herzmuskel  (neopr.)  // Zeitschrift für Physiologische Chemie . - 1951. - T. 288 . - S. 1-4 . - doi : 10.1515/bchm2.1951.288.1.1 .
3. ↑ Yamashita E., Aoyama H., Yao M., Muramoto K., Shinzawa-Itoh K., Yoshikawa S., Tsukihara T. Absolut konfiguration af hydroxyfarnesylethylgruppen i hæm A, bestemt ved røntgenstrukturanalyse af bovint hjerte cytochrom c-oxidase ved anvendelse af metoder, der er anvendelige ved 2,8 Ångstrøm opløsning  //  Acta Crystallographica D : journal. - International Union of Crystallography , 2005. - Vol. 61 , nr. 10 . - S. 1373-1377 . - doi : 10.1107/S0907444905023358 .
4. ↑ Tsukihara T., Shimokata K., Katayama Y., Shimada H., Muramoto K., Aoyama H., Mochizuki M., Shinzawa-Itoh K., Yamashita E., Yao M., Ishimura Y., Yoshikawa S. Low-spin hæm af cytochrom c-oxidase som det drivende element i protonpumpningsprocessen  (engelsk)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 2003. - Bd. 100 , nej. 26 . - P. 15304-15309 . - doi : 10.1073/pnas.2635097100 . — PMID 14673090 .
5. ↑ 1 2 Yoshikawa, S.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yamashita, E.; Inoue, N.; Yao, M.; Fei, MJ; Peters Libeu, C. Redox-koblede krystalstrukturelle ændringer i bovint hjertecytokrom med oxidase  // Science  :  journal. - 1998. - Bd. 280 , nr. 5370 . - P. 1723-1729 . - doi : 10.1126/science.280.5370.1723 . — PMID 9624044 .
6. ↑ Shimokata K., Katayama Y., Murayama H., Suematsu M., Tsukihara T., Muramoto K., Aoyama H., Yoshikawa S., Shimada H. The proton pumping pathway of bovin heart cytochrome c oxidase   // Proceedings of National Academy of Sciences of the United States of America  : tidsskrift. - 2007. - Bd. 104 , nr. 10 . - S. 4200-4205 . - doi : 10.1073/pnas.0611627104 . — PMID 17360500 .