Heme C

Gem C
Generel
Chem. formel	C34H36FeN4O4S2 _ _ _ _ _ _ _ _ _
Rotte. formel	C34H36O4N4S2Fe _ _ _ _ _ _ _ _ _ _
Fysiske egenskaber
Molar masse	684.651 g/ mol
Klassifikation
Reg. CAS nummer	26598-29-8
PubChem	444125
SMIL	CC1=C(C2=CC3=NC(=CC4=C(C(=C([N-]4)C=C5C(=C(C(=N5)C=C1[N-]2)C)C (C)S)C)C(C)S)C(=C3CCC(=O)O)C)CCC(=O)O.[Fe+2]
InChI	InChI=1S/C34H38N4O4S2.Fe/c1-15-21(7-9-31(39)40)27-14-28-22(8-10-32(41)42)16(2)24(36- 28)12-29-34(20(6)44)18(4)26(38-29)13-30-33(19(5)43)17(3)25(37-30)11-23( 15)35-27;/h11-14,19-20H,7-10H2,1-6H3,(H6,35,36,37,38,39,40,41,42,43,44);/q; +2/p-2/t19-,20-;/m0./s1SZYCWQQPTZLPDK-UHFFFAOYSA-L
CHEBI	60562
ChemSpider	392105 og 26331983
Sikkerhed
NFPA 704	0 0 0
Data er baseret på standardbetingelser (25 °C, 100 kPa), medmindre andet er angivet.
Mediefiler på Wikimedia Commons

Hæm C  er en type hæm , adskiller sig fra hæm B i nærvær af thiolgrupper.

Historie

Den nøjagtige struktur af hæm C blev offentliggjort i midten af ​​det 20. århundrede af den svenske biokemiker K. G. Paul. [1] Dette arbejde bekræftede rigtigheden af ​​den formel, der tidligere blev foreslået af den store svenske biokemiker Hugo Theorell . I 1975 blev strukturen af ​​hæm C bekræftet eksperimentelt ved kernemagnetisk resonans og infrarød stråling på den reducerede, Fe (II), form af hæm. [2] Strukturen af ​​hæm C, inklusive den absolutte stereokemiske konfiguration af thioetherbindinger, blev først vist for et hvirveldyrsprotein [3] , og nu for mange andre hæm-C-holdige proteiner.

Egenskaber

Hæm C adskiller sig fra hæm B ved, at de to sidevinylradikaler er erstattet af to kovalente thioetherbindinger til enzymet. Disse bindinger forhindrer det i at løsne sig fra holoprotein eller cytochrom c lige så let sammenlignet med hæm B, som kan løsne sig fra hæmoproteinkomplekser selv under milde forhold. Dette muliggør eksistensen af ​​et umådeligt stort antal forskellige strukturer af cytochromer , der udfører forskellige funktioner og hovedsageligt fungerer som elektronbærere.

Antallet af hæm C-molekyler knyttet til et proteinmolekyle varierer ret meget. For hvirveldyrceller er reglen ét protein, én hæm, men bakterier har normalt 2, 4, 5, 6 eller endda 16 C hemer pr. holoprotein . Det antages, at et vist antal og relativ position af hæmer ikke kun er forbundet med proteinets funktioner, men også absolut nødvendigt. For eksempel er proteiner , der indeholder flere hæm C'er, involveret i multipel elektronoverførsel, af særlig betydning er den 6-elektron reduktionsreaktion, der kræves for at reducere atmosfærisk nitrogen til to ammoniakmolekyler. Bakterielle hæmoproteiner er karakteriseret ved et højt forhold mellem hæm C og aminosyrer, så det indre af nogle cytokrom c er ofte fuldstændig pakket med flere hæmogrupper end normale hæmoproteiner . Nogle af dem, normalt fra encellede organismer , kan indeholde op til fem hæm C. [4] Et andet vigtigt enzym indeholdende hæm C er coenzym Q, cytochrom c reduktase .

Thioetherbindinger ser ud til at multiplicere funktionaliteten af ​​holoproteiner. Typisk kan cytochrom c "finjusteres" til et større antal redoxpotentialer end cytochrom b. Måske er det af denne grund, at cytochrom c er næsten allestedsnærværende på alle niveauer af livet. Hæm C spiller også en vigtig rolle i celleapoptose , når kun få cytoplasmatiske cytokrom c-molekyler indeholdende hæm C fører til programmeret celledød. [5]

Ud over kovalente bindinger er jernet i hæm C yderligere koordineret af to aminosyrekæder ved 5. og 6. koordinationsbindinger, hvilket gør det sekskoordineret. Det er det, der gør det muligt for jern i cytokrom at ændre sin valens, i modsætning til jern i hæmoglobin, som, uanset tilsætning eller frigivelse af ilt, forbliver divalent. For eksempel indeholder pattedyr- og tun - cytokrom c et enkelt hæm C koordineret af histidin- og methioninkæder [6] . Måske på grund af de to kovalente bindinger , der holder hæmen, ligeres jernet i hæm C nogle gange med aminogruppen af ​​lysin eller endda med vand.

Kilder

1. ↑ Paul, KG; Högfeldt, Erik; Sillén, Lars Gunnar; Kinell, Per-Olof. Spaltningen med sølvsalte af cystein-porphyrin-bindingerne i cytochrom c  // Acta Chemica  Scandinavica : journal. - 1950. - Bd. 4 . - S. 239-244 . - doi : 10.3891/acta.chem.scand.04-0239 .
2. ↑ Caughey, W.S. et al. Heme A of Cytochrome c Oxidase  (engelsk)  // Journal of Biological Chemistry  : tidsskrift. - 1975. - Bd. 250 . - P. 7602-7622 .
3. ↑ Takano T., Trus BL, Mandel N., Mandel G., Kallai OB, Swanson R., Dickerson RE Tun cytochrom c ved 2,0 A opløsning. II. Ferrocytokrom strukturanalyse. (engelsk)  // Journal of Biological Chemistry  : tidsskrift. - 1977. - Bd. 252 . - s. 776-785 . — PMID 188826 .
4. ↑ Diode eller tunnel-diode karakteristika? Løsning af de katalytiske konsekvenser af protonkoblet elektronoverførsel i en multicentreret oxidoreduktase . Hentet 28. oktober 2012. Arkiveret fra originalen 30. maj 2020. (ubestemt)
5. ↑ Bowman, SEJ, Bren, KL Kemien og biokemien af ​​hæm C: funktionelle baser for kovalent binding   // Nat . Prod. Rep. : journal. - 2008. - Bd. 25 , nr. 6 . - S. 1118-1130 . - doi : 10.1039/b717196j . — PMID 19030605 .
6. ↑ Yeh, SR, Han, S., og Rousseau, DL Cytochrome c foldning og udfoldning   // Accounts of Chemical Research : journal. - 1998. - Bd. 31 , nr. 11 . - s. 727-735 . doi : 10.1021 / ar970084p .

Se også

• perle
• Heme a
• Heme b
• Hæmoproteiner