Cofactor F430

F 430  er protesegruppen af ​​enzymet methylcoenzym-M-reduktase. Det blev fundet i methanogene Archaea [1] . Dette enzym katalyserer frigivelsen af ​​methan i det sidste trin af methanogenese :
CH 3 -S-CoM + HS-CoB → CH 4 + CoB-SS-CoM

Corfin i sammenhæng med andre tetrapyrroler

Naturen bruger forskellige tetrapyrroler  - hæmer , klorofyl og cobalamin . F 430 er den mest reducerede af naturlige tetrapyrroler - den har kun fem dobbeltbindinger . Dette eksklusive tetrapyrrolderivat kaldes korfin . På grund af den relative mangel på konjugerede bindinger er den gul snarere end den lyse lilla røde af de mere umættede tetrapyrroler. Det er også det eneste tetrapyrrolderivat, der indeholder nikkel . Ni(II) er for lille til N4-bindingsstedet for corfin, hvilket får makrocyklussen til at antage en mere krympet form.

Foreslået mekanisme for methanogenese

Den aktive form F 430 indeholder Ni(I), svarende til den reducerede cofaktor B 12 indeholdende Co(I). Når man tager i betragtning, at Co(I)-elektronerne er i d 8 -tilstanden og derfor er demagnetiske, er Ni(I)-elektronerne i d 9 -tilstanden og er paramagnetiske. Mekanismen, hvorved naturen bryder CH3-S-bindingen i methylcoenzym M, er endnu ikke fuldt ud forstået, selvom det er kendt, at coenzym B og coenzym M kan passere ind i kanalen, der ender i det aksiale nikkelsted. En plausibel mekanisme involverer elektronoverførsel fra Ni(I) (så det bliver Ni(II)), og denne elektronoverførsel initierer dannelsen af ​​CH 4 . Som et resultat af kombinationen af ​​methyl-CoM radikalet med HS-gruppen i coenzymet, frigives en proton (H + ) og fanger en elektron, tager den væk fra Ni(II) og reducerer Ni(I) [2] .

Strukturen af ​​F 430 blev undersøgt ved hjælp af røntgenkrystallografi og kernemagnetisk resonansspektrografi [3] .

Iltfri oxidation af metan

F 430 findes i høje koncentrationer i bakterier, der ser ud til at være involveret i omvendt methanogenese, hvor metan omdannes til methyl-Com. I organismer, der udfører denne fantastiske reaktion, er op til 7% og vægt nikkelprotein [4] .

Kilder

1. ↑ Thauer RK Biochemistry of Methanogenesis: a Tribute to Marjory Stephenson  //  Microbiology: journal. - 1998. - Bd. 144 , nr. 9 . - P. 2377-2406 . - doi : 10.1099/00221287-144-9-2377 . — PMID 9782487 .
2. ↑ Finazzo C., Harmer J., Bauer C., et al. Coenzym B inducerede koordination af coenzym M via dets thiolgruppe til Ni(I) af F 430 i aktiv methyl-coenzym M-reduktase  (engelsk)  // J. Am. Chem. soc. : journal. - 2003. - April ( bind 125 , nr. 17 ). - S. 4988-4989 . - doi : 10.1021/ja0344314 . — PMID 12708843 .
3. ↑ Farber G., Keller W., Kratky C., Jaun B., Pfaltz A., Spinner C., Kobelt A., Eschenmoser A. Coenzyme F 430 from Methanogenic Bacteria: Complete Assignment of Configuration Based on an X-ray Analysis af 12,13-diepi-F430 Pentamethylester og n NMR-spektroskopi  // Helvetica Chimica  Acta : journal. - 1991. - Bd. 74 . - s. 697-716 .
4. ↑ Kruger M., Meyerdierks A., Glockner F.O., et al. Et iøjnefaldende nikkelprotein i mikrobielle måtter, der oxiderer metan anaerobt  //  Nature : journal. - 2003. - December ( bd. 426 , nr. 6968 ). - s. 878-881 . - doi : 10.1038/nature02207 . — PMID 14685246 .