Enteropeptidase (enterokinase) | |
---|---|
Enteropeptidase med inhibitor | |
Notation | |
Symboler | PRSS7 |
CAS | 9014-74-8 |
Entrez Gene | 5651 |
HGNC | 9490 |
OMIM | 606635 |
RefSeq | NM_002772 |
UniProt | P98073 |
Andre data | |
Locus | 21. kap. , 21q21 |
Oplysninger i Wikidata ? |
Enteropeptidase (fra andet græsk ἔντερον - tarm og πεπτός - kogt, fordøjet; synonym enterokinase ) er et proteolytisk enzym fra gruppen af endopeptidaser . Peptidet er en hydrolase .
Enteropeptidase er et glycoprotein med en molekylvægt på ca. 1]
Det produceres af celler i tarmslimhinden, hovedsageligt i duodenum , i en lille mængde i jejunum og andre afdelinger. Sekretoriske granuler af enteropeptidase er lokaliseret i den apikale del af de meget prismatiske mucocytter i Brunner-kirtlerne . Syntesen af enteropeptidase udføres af enterocytter . Enteropeptidasemolekylet består af heteromerer forbundet med bisulfidbindinger. Dens tunge del er knyttet til enterocytmembranen . [2]
Det har tidligere været antaget, at enteropeptidasesekretion forekommer i Lieberkühn-krypterne [3] , men nyere undersøgelser har vist, at enteropeptidase, ligesom andre intestinale enzymer, hovedsageligt er lokaliseret i tarmkirtlernes villi. [2]
Det er et intestinalt fordøjelsesenzym . Hovedfunktionen er omdannelsen af bugspytkirtelenzymet trypsinogen til trypsin ved at spalte bindingen mellem lysin og arginin . Som et resultat fjernes et hexapeptid fra trypsinogenmolekylet, og der dannes en tredimensionel biologisk aktiv struktur af trypsin. Efter aktivering af trypsin med enteropeptidase begynder autokatalyseprocessen, og trypsin fungerer allerede som et enzym, der aktiverer trypsinogen og andre bugspytkirtelproenzymer . Enteropeptidase fungerer som et enzym i tyndtarmens lumen, i det parietale slimlag og på enterocytmembraner.
De enzymatiske egenskaber af enteropeptidase vises kun i et alkalisk miljø. Et surt miljø i tolvfingertarmen skaber forudsætningerne for fordøjelsesbesvær og er muligt med en ubalance i processerne for syreproduktion og syreneutralisering og øget surhed af mavesaft (hvilket sker med mavesår ).
Trypsinogen er det eneste kendte substrat for enteropeptidase. [2]
Tidligere var der en mening om enteropeptidases ubetydelige rolle i fordøjelsesprocessen, hvilket blev argumenteret med dens lille mængde i tarmen og det faktum, at trypsinogen autokatalyse er mulig uden deltagelse af enteropeptidase, [4] men moderne forskere tro: [2]
Den fysiologiske betydning af enterokinase for kroppen er meget høj.
Med sin insufficiens opstår diarré , steatorrhea (øget indhold af neutralt fedt , fedtsyrer eller deres salte i fæces ), kakeksi og anæmi , en krænkelse af proteinmetabolismen , [2] en krænkelse af abdominal fordøjelse. [5]
Normalt er mængden af enteropeptidase i duodenal juice 45-337 enheder/ml. Indholdet af enteropeptidase i duodenal juice på mindre end 45 enheder/ml anses for lavt. Mængden af enteropeptidase op til 506 enheder / ml betragtes som en lille stigning, inden for 507-1000 enheder / ml - en signifikant stigning, over 1000 enheder / ml - en kraftig stigning. Metoden til bestemmelse af enteropeptidase er baseret på det faktum, at enteropeptidase aktiverer trypsinogen og omdanner det til trypsin. Med små mængder enteropeptidase i bugspytkirtlens aktiverede hemmelighed, opnået ved duodenal sondering eller gastroduodenoskopi , dannes en lille mængde trypsin, som stadig er svag proteolytisk, men det er tilstrækkeligt til at aktivere chymotrypsinogen indeholdt i det samme præparat. På grund af det faktum, at aktiviteten af chymotrypsin råder over aktiviteten af trypsin, stivner kasein i nærvær af calcium- og fosforsalte . Med store mængder enteropeptidase i præparatet, er trypsinaktivitet fremherskende, og kasein fordøjes uden at stivne. Mængden af enteropeptidase bestemmes ved at fortynde testprøven og bestemme de portioner, hvori kasein er fuldstændigt fordøjet. [6]
![]() |
---|
Endopeptidaser : serinproteaser/serinendopeptidaser ( EC 3.4.21) | |
---|---|
Fordøjelsesenzymer |
|
Koagulering |
|
Komplementsystem |
|
Andre, immunsystem |
|
Fra biotoksiner |
|
Andet |
|