Trypsin

Den aktuelle version af siden er endnu ikke blevet gennemgået af erfarne bidragydere og kan afvige væsentligt fra den version , der blev gennemgået den 30. august 2021; verifikation kræver 1 redigering .

Trypsin  er et enzym af hydrolaseklassen , der nedbryder peptider og proteiner ; har også esterase (hydrolyse af estere ) aktivitet.

Trypsin syntetiseres i bugspytkirtlen som et inaktivt forløber ( proenzym ) trypsinogen . Trypsiner fra en række dyr blev opnået i krystallinsk form (for første gang i 1932). Det bovine trypsinmolekyle ( molekylvægt ca. 24 kDa) består af 223 aminosyrerester, der danner én polypeptidkæde og indeholder 6 disulfidbindinger . Det isoelektriske punkt for trypsin ligger ved pH 10,8, og det optimale for katalytisk aktivitet er ved pH 7,8-8,0.

Trypsiner tilhører gruppen af ​​serinproteaser og indeholder serin- og histidinrester i det aktive center . Trypsiner udsættes let for selvfordøjelse (autolyse), hvilket fører til kontaminering af trypsinpræparater med inaktive produkter (et industrielt præparat indeholder op til 50% inaktive urenheder). Trypsinpræparater af høj renhed opnås ved kromatografiske metoder.

Fysiske egenskaber

Trypsin er et farveløst krystallinsk stof med et smeltepunkt på omkring 150 °C.

Biologiske egenskaber og funktioner

Hovedfunktionen er fordøjelsen. Katalyserer hydrolysen af ​​proteiner og peptider. Det kan være i en inaktiv tilstand i form af trypsinogen. Det aktiveres, herunder af tarmens enzym enteropeptidase , ved spaltning af hexapeptidet . Det katalyserer også hydrolysen af ​​estervoks. Den optimale katalytiske aktivitet er ved pH 7,8-8. Det aktive center er af proteinkarakter og består hovedsageligt af serin og histidin . Syntetiseret som trypsinogen i bugspytkirtlen og brugt i tarmene hos pattedyr og fisk . Omdanner andre hydrolaseproenzymer til aktive enzymer .

Ansøgning

Trypsin bruges til at lave medicin . Trypsinpræparater har antiinflammatoriske og anti-ødematøse virkninger (når de administreres intravenøst ​​og intramuskulært); i stand til selektivt at spalte væv, der har gennemgået nekrose . I medicin bruges trypsin til behandling af sår, forbrændinger, trombose, ofte i kombination med andre enzymer og med antibiotika . Det bruges i analysen af ​​den primære struktur af et protein , på grund af det faktum, at det selektivt hydrolyserer bindinger mellem positivt ladede aminosyrerester af lysin og arginin .

Relaterede enzymer

De "nærmeste slægtninge" til trypsin er trypsinogen , pepsin , chymotrypsin . Anioniske analoger af trypsin er blevet fundet i højere dyr, mens neutrale analoger er fundet i mange dyr og planter.

Ændring i hydrolytiske egenskaber

Trypsinaktivitet undertrykkes af organophosphorforbindelser , nogle metaller og en række højmolekylære proteinstoffer - trypsinhæmmere, indeholdt i væv fra dyr, planter og mikroorganismer. Ioner Ca 2+ , Mg 2+ , Ba 2+ , Sr 2+ , Mn 2+ øger den hydrolytiske aktivitet af trypsin.

Litteratur

Links