| Phycobilisome proteiner | |
|---|---|
| Model for arrangementet af proteinunderenheder i phycobilisom (semi-disc type) | |
| Identifikatorer | |
| Symbol | Phycobilisoma |
| Pfam | PF00502 |
| Interpro | IPR001659 |
| SCOP | 1 stk |
| SUPERFAMILIE | 1 stk |
| Tilgængelige proteinstrukturer | |
| Pfam | strukturer |
| FBF | RCSB FBF ; PDBe ; PDBj |
| PDBsum | 3D model |
Phycobilisomes - (fra andre græske φῦκος - alger, lat. bilis - galde og andre græske σῶμα - krop) lyshøstende organeller for fotosystem II i cyanobakterier , rødalger og glaucofytter . Standard phycobilisomer er fraværende i kryptofytter og de prochlorofytter , der har phycobiliproteiner . I kryptofytter findes phycobiliproteiner i det intrathylakoide rum [1] .
Phycobilisomer er proteinkomplekser (op til 600 polypeptider ) af en semi-skive eller halvkugleform (se billeder) knyttet til thylakoidmembraner . De består af et stort antal kromoforproteiner - phycobolyproteiner - og bindingsproteiner kombineret med dem. Hvert phycobilisom har en allophycocyanin -kerne , hvorfra der kommer stænger sammensat af skiver af phycocyanin og (hvis til stede) phycoerythriner eller phycoerythrocyanin . Pigmenterne er arrangeret i denne rækkefølge (startende fra spidserne af stavene): phycoerythrin , derefter phycocyanin , og derefter allophycocyanin-kernen. I samme rækkefølge sker transporten af lysenergi, og derefter til klorofyl a [1] . Deres specifikke egenskaber bestemmes hovedsageligt af tilstedeværelsen af prosteriske grupper, som er lineære tetrapyrroler , kendt som phycobiliner , herunder phycocyanobilin , phycoerythrobilin , phycourobilin og phycobiliviolin . De spektrale egenskaber af ovenstående phycobiliner er alvorligt påvirket af de proteiner, der omgiver dem.
Hvert phycobilin har specifikke emissions- og absorptionsmaksima i det synlige lysspektrum . Desuden gør deres struktur og deres iboende rumlige organisation i phycobilisome det muligt for absorption og ensrettet overførsel af lysenergi til klorofyl a af fotosystem II . Celler kan således bruge lysets bølgelængde i området 500-650 nm , som er utilgængeligt for klorofyl a , og bruge det i fotosyntesen . Dette er en stor fordel på store dybder under vandet, hvor længere bølgelængder af lys er mindre transmitteret og derfor mindre tilgængelige for klorofyl.
Den geometriske form af phycobilisome er meget elegant, hvilket resulterer i en energioverførselseffektivitet på 95 %. [2]
Der er stor variation i phycobilisomets grundstruktur. Deres form kan være halvcirkelformet (i cyanobakterier) eller semi-ellipsoid (i røde alger).
Generelt har phycobiliproteiner gennemgået en lille udvikling på grund af deres meget komplekse funktion med at absorbere og transmittere lysbølger af en vis bølgelængde. I nogle arter af cyanobakterier, i nærvær af både phycocyanin og phycoerythrin , kan phycobilisome undergå betydelig omlejring afhængigt af farven, der er karakteristisk for lys. I grønt lys består de fleste af stavene af rødt phycoerythrin , som absorberer grønt lys bedre. Ved rødt lys erstattes de af blå phycocyanin , som absorberer rødt lys bedre. Denne reversible proces er kendt som komplementær kromatisk tilpasning [3] .
Phycobilisomer kan bruges til hurtig fluorescens, [4] , flowcytometri [5] , Western blotting og proteinmikroarrays . Nogle phycobilisomer har et Cy5 -lignende emissionsspektrum og kan bruges til samme formål, men de kan være 200 gange lysere med et stort Stokes-skift , hvilket giver flere signaler til en bindingsbegivenhed. Denne egenskab tillader detektion af lavniveau-målmolekyler eller sjældne hændelser.
Excitations- og emissionsspektre af phycobilisomer af blågrønne alger (cyanobakterier).
Phycobilisomes versus cyaninfarvning i en Western blot-undersøgelse.
| Cellemembranstrukturer _ | |
|---|---|
| Membranlipider | |
| Membranproteiner |
|
| Andet |
|