Transmembran protein

Et transmembranprotein  er et membranprotein, der trænger gennem lipiddobbeltlaget , hvori det er. Transmembrane proteiner er tæt forankret i membranen af ​​en særlig klasse af lipider kaldet den ringformede lipidkappe . Mange af disse proteiner udfører en transportfunktion, der tillader specifikke stoffer at krydse den biologiske membran for at komme ind i cellen eller tværtimod forhindre dem i at forlade den.

I en vandig opløsning klæber transmembrane proteiner sammen og udfældes. Deres ekstraktion kræver brug af rengøringsmidler eller ikke-polære opløsningsmidler, selvom nogle af dem (med en beta-tøndestruktur ) kan ekstraheres ved hjælp af denaturerende midler . Alle transmembranproteiner er integrale membranproteiner , men ikke alle integrale proteiner er transmembrane [1] .

Klassifikation

Efter struktur

Der er to typer transmembrane proteiner [2] : alfa-helix proteiner og beta-streng proteiner (β-tønder). Alfa-spiralformede proteiner er placeret på de indre membraner af bakterieceller eller i plasmamembranerne af eukaryote celler, og nogle gange i de ydre membraner af bakterier [3] . Dette er en meget stor gruppe af transmembranproteiner: hos mennesker er 27 % af alle proteiner alfa-spiralformede membranproteiner [4] . β-tønder findes kun i de ydre membraner af Gram-negative bakterier , i væggene af Gram-positive bakterier og i de ydre membraner af mitokondrier og kloroplaster . Alle transmembrane β-tønder har en lignende topologi, hvilket kan indikere deres fælles evolutionære oprindelse og en lignende foldemekanisme.

Topologi

Denne klassifikation er baseret på positionen af ​​de N- og C-terminale domæner og gælder for alle integrale membranproteiner. Type I, II og III er proteiner, der kun krydser membranen én gang, og type IV er dem, der krydser membranen flere gange. Type I transmembranproteiner har en N-terminal signalsekvens og er forankret til lipidmembranen ved en translokationsstopsekvens , som frigives af translokonet , således at de to dele af proteinet efterlades stikker ud på modsatte sider af membranen. De er arrangeret på en sådan måde, at deres N-terminus er rettet ind i lumen af ​​det endoplasmatiske retikulum under deres syntese og translokation (N-terminalen vil blive rettet mod det ekstracellulære rum, hvis det modne protein er placeret på plasmalemmaet ). Type II- og III-proteiner er forankret af en signalankersekvens , som ikke er placeret i enden, men inde i polypeptidkæden. Type II-proteiner ledes ind i ER-lumen ved deres C-terminale ende og type III-proteiner ved deres N-terminale ende. Type IV er underopdelt i IV-A, hvor N-terminalen er rettet mod cytosolen, og IV-B, hvor N-terminalen er rettet mod ER-lumen [5] . Type V-proteiner er integrale proteiner, der ikke er transmembrane og er forankret til lipidmembranen af ​​kovalent bundne lipider. Type VI inkluderer proteiner, der har både transmembrane domæner og lipidankre [6] .

Noter

  1. ↑ Steven R. Goodman. Medicinsk cellebiologi  (neopr.) . - Academic Press , 2008. - S. 37 -. — ISBN 978-0-12-370458-0 .
  2. ↑ Jin Xiong. Væsentlig bioinformatik  (neopr.) . - Cambridge University Press , 2006. - S. 208 -. - ISBN 978-0-521-84098-9 .
  3. ↑ alfa-spiralformede proteiner i ydre membraner omfatter Stannin og visse lipoproteiner og andre
  4. ↑ Almén MS, Nordström KJ, Fredriksson R., Schiöth HB Kortlægning af det humane membranproteom: et flertal af de humane membranproteiner kan klassificeres efter funktion og evolutionær oprindelse  // BMC Biol  . : journal. - 2009. - Bd. 7 . - S. 50 . - doi : 10.1186/1741-7007-7-50 . — PMID 19678920 .
  5. ↑ Harvey Lodish osv.; Molecular Cell Biology, sjette udgave, s.546
  6. ↑ Nelson, DL, & Cox, MM (2008). Principles of Biochemistry (5. udgave, s. 377). New York, NY: W.H. Freeman and Company.