Pepsin | |
---|---|
Pepsin i kombination med pepstatin | |
Andre navne: | Pepsin A |
genetiske data | |
Genkode: | 8885 (HGNCid) |
Proteinstruktur og funktion | |
protein type : | protease |
Funktioner: | fordøjelse |
Andet | |
Molekylær interaktion: | pepstatin |
Database links | |
Kode KF : | 3.4.23.1 |
Pepsin ( anden græsk πέψις - fordøjelse) - et proteolytisk enzym af hydrolase- klassen ( EC 3.4.23.1) dannes ud fra dets precursor pepsinogen , produceret af hovedcellerne i maveslimhinden, og nedbryder fødevareproteiner til peptider . Det er til stede i mavesaften hos mennesker, pattedyr, fugle, krybdyr og de fleste fisk.
Opdaget af Theodor Schwann i 1836. John Northrop modtog den i krystallinsk form i 1930 .
Pepsin er et kugleformet protein med en molekylvægt på omkring 34.500. Et pepsinmolekyle er en polypeptidkæde, der består af 340 aminosyrer , indeholder 3 disulfidbindinger (—S—S—) og fosforsyre . Pepsin er en endopeptidase , det vil sige et enzym , der spalter de centrale peptidbindinger i molekylerne af proteiner og peptider (undtagen keratiner og andre scleroproteiner ) for at danne enklere peptider og frie aminosyrer . Med den højeste hastighed hydrolyserer pepsin peptidbindinger dannet af aromatiske aminosyrer - tyrosin og phenylalanin , har dog i modsætning til andre proteolytiske enzymer - trypsin og chymotrypsin - ikke streng specificitet.
Pepsin bruges i laboratorier til at studere den primære struktur af proteiner , i ostefremstilling og i behandlingen af visse sygdomme i mave-tarmkanalen.
Pepstatin er en naturlig pepsinhæmmer .
I alt kendes op til 12 isoformer af pepsin ( Korotko G.F. , 2006), som adskiller sig i molekylvægt , elektroforetisk mobilitet, pH-optima for proteolytisk aktivitet, hydrolyserer forskellige proteiner ved forskellige pH ved forskellige hastigheder og inaktiveringsbetingelser.
Faktisk kaldes pepsin pepsin, som har koden CF 3.4.23.1.
Ifølge W. G. Taylor ( Korotko G. F. , 2007) er der 7 isopepsiner i human mavesaft, 5 af dem med klart forskellige egenskaber:
Der er en anden terminologi: "pepsin-A" (faktisk pepsin); "pepsin-B" ( EF-kode 3.4.23.2) har synonymer: "gelatinase" (gelatinase), "parapepsin I" (parapepsin I); "pepsin-C" ( kode CF 3.4.23.3), synonymer: "gastricsin" (gastricsin), "parapepsin II" (parapepsin II).
Pepsiner spiller en væsentlig rolle i fordøjelsen af pattedyr, herunder mennesker, og er et enzym , der udfører et af de vigtige trin i kæden af transformationer af fødevareproteiner til aminosyrer. Mavens kirtler producerer pepsin i en inaktiv form, det bliver aktivt, når det udsættes for saltsyre . Pepsin virker kun i det sure miljø i maven og bliver inaktivt , når det kommer ind i det alkaliske miljø i tolvfingertarmen .
Hos mænd varierer hastigheden af pepsin fra 20-35 mg pr. time (basal sekretion) til 60-80 mg pr. time ( maksimal sekretion stimuleret af pentagastrin ). Hos kvinder - 25-30% mindre. Hovedcellerne i maveslimhinden udskiller, reserverer og udskiller den inaktive form af pepsin, proenzymet pepsinogen . Omdannelsen af pepsinogen til pepsin sker som et resultat af spaltning fra den N-terminale region af pepsinogen af flere peptider , hvoraf det ene spiller rollen som en inhibitor . Aktiveringsprocessen foregår i flere trin og katalyseres af saltsyre af mavesaft og selve pepsin (autokatalyse). Pepsin sikrer adskillelsen af proteiner før deres hydrolyse og letter den. Som katalysator har den protease- og peptidaseaktivitet.
Den proteolytiske aktivitet af pepsin observeres ved pH < 6 og når et maksimum ved pH = 1,5-2,0. Samtidig kan et gram pepsin på to timer nedbryde ~ 50 kg ægalbumin , stivne ~ 100.000 liter mælk og opløse ~ 2000 liter gelatine .
Til medicinske formål fremstilles det fra maveslimhinden hos grise som et lægemiddel . Det fremstilles i form af et pulver ( lat. pepsinum ) eller i form af tabletter blandet med acidin ( lat. asidin-pepsini ), som en del af kombinerede præparater (Panzinorm-Forte og andre). ATC-kode for pepsin A09AA03. ATC-kode for kombinationen af pepsin med syreholdige lægemidler A09AC01.
Med mangel på pepsin i kroppen ( Menetriers sygdom og andre) er erstatningsterapi med pepsinholdige lægemidler ordineret.
Fremstillet i en blanding med pulveriseret sukker. Hvidt eller let gulligt pulver af sød smag med en let ejendommelig lugt.
Anvendelse og dosering af lægemidlet . Indeni, 0,2-0,5 g (børn fra 0,05 til 0,3 g) 2-3 gange om dagen før måltider eller med måltider, i pulvere eller i en 1-3% opløsning af fortyndet saltsyre .
Lægemidlets virkning . Pepsin nedbryder proteiner til polypeptider , efter eksponering for pepsin begynder processen med proteinfordøjelse i fordøjelseskanalen.
Indikationer for brug . Achilia , hypo- og ansyre gastritis , dyspepsi .
Kontraindikationer, mulige bivirkninger. Ikke installeret.
Opbevaring. I godt proppet krukker, i et køligt (fra + 2 til +15 ° C), beskyttet mod lys sted.
Tabletter indeholdende 1 del pepsin og 4 dele acidin (betainhydrochlorid). Når det injiceres i maven, hydrolyserer acidin og adskiller fri saltsyre .
Indikationer for brug . Fordøjelsesforstyrrelser i achilia , hypo- og ansyre gastritis , dyspepsi .
Frigivelsesformular . Tabletter på 0,5 og 0,25 g.
Anvendelse og dosering af lægemidlet . Til voksne: 1 tablet á 0,5 g 3-4 gange dagligt. Til børn - fra 1/4 tablet (vejer 0,25 g) til 1/2 tablet (vejer 0,5 g), afhængig af alder, 3-4 gange om dagen. Før du tager tabletterne, skal du opløse dem i 1/4 - 1/2 glas vand. Tag under eller efter et måltid.
Andre handelsnavne. Acidolperersin, Acipepsol, Betacid, Pepsacid, Pepsamin.
Pepsin, enten i sin rene form eller som en del af osteløbe, bruges til at køle mælk ved fremstilling af oste . Løbe består af to hovedkomponenter, chymosin og pepsin.
Mælkekoagulering refererer til processerne for koagulering af dets hovedprotein, kasein , og dannelsen af en mælkegel. Kaseinets struktur er sådan, at kun én peptidbinding i proteinmolekylet er "ansvarlig" for enzymatisk foldning. Bruddet af proteinmolekylet langs denne nøglebinding fører til koagulering af mælk.
Chymosin er det enzym, der i sagens natur sørger for brydning af denne binding, mens den påvirker andre lidt. Pepsin påvirker en bredere vifte af peptidbindinger i kasein. Chymosin, der ikke er en stærk proteolyt (det bryder et lille antal kasein-peptidbindinger), udfører forberedende arbejde for aktiviteten af proteaser af mælkesyremikroflora. Under påvirkning af chymosin og pepsin fortsætter spaltningen af polypeptidkæderne af kasein langs peptidbindingen mellem 105-106 aminosyrer ( phenylalanin - methionin ) med spaltningen af stedet fra 106 til 169 aminosyrer - hydrofilt - glycomakropeptid serum, mens den maksimale mængde protein forbliver i blodproppen.
Til fremstilling af mange elitetyper ost anvendes osteløbe, der indeholder 90-95% chymosin og 5-10% pepsin. Men for nogle andre oste ( suluguni , fetaost ) er ren pepsin tilladt. "Folke" opskrifter til fremstilling af oste anbefaler normalt brugen af pepsinholdige lægemidler til gæring ("Acidin-pepsin" og lignende).
Mucorpepsin ( engelsk mucorpepsin ) er et proteolytisk enzym af hydrolaseklassen . Kode KF 3.4.23.23. Mucorpepsin fås fra svampene Mucor pusilus og Mucor miehei . Det bruges i fødevareindustrien som en erstatning for løbeenzymer af animalsk oprindelse.
Det findes på det russiske marked som "Pepsin, mikrobiel renin, et enzym til fremstilling af bløde og syltede oste" af "vegetabilsk oprindelse", japansk produktion, hvor mucorpepsin bruges som mælkekoagulerende enzym.
Ordbøger og encyklopædier | |
---|---|
I bibliografiske kataloger |
|
Fysiologi af fordøjelsen , det menneskelige fordøjelsessystem | |
---|---|
Det enterale nervesystem | |
Enterokrin | |
Gastroenteropancreatiske endokrine system | |
Enterocytter | |
biologiske væsker | |
Processer | |
Motilitet af mave -tarmkanalen |