Golgi-apparatet (kompleks) er en membranstruktur af en eukaryot celle , en organel , hovedsagelig beregnet til udskillelse af stoffer syntetiseret i det endoplasmatiske retikulum . Golgi-apparatet er opkaldt efter den italienske videnskabsmand Camillo Golgi , som først opdagede det i 1898 [1] .
Golgi-komplekset er en stabel af skiveformede membranøse sække (cisterne), der er udvidet noget tættere på kanterne, og systemet af Golgi-vesikler forbundet med dem. I planteceller findes en række individuelle stakke ( diktyosomer ), i dyreceller er der ofte en stor eller flere stakke forbundet med rør.
I Golgi-komplekset er der 3 sektioner af cisterner omgivet af membranvesikler:
Disse afdelinger adskiller sig fra hinanden ved et sæt enzymer. I cis-sektionen kaldes den første cisterne "frelsens cisterne", da de receptorer, der kommer fra det mellemliggende endoplasmatiske retikulum, med dens hjælp vender tilbage. Cis-sektionsenzym: phosphoglycosidase (binder fosfat til kulhydrat - mannose ). I det mediale afsnit er der 2 enzymer: mannasidase (spalter mannose) og N-acetylglucosamin transferase (hæfter visse kulhydrater - glykosaminer). I trans-sektionen er enzymerne peptidase (foretager proteolyse ) og transferase (foretager overførslen af kemiske grupper).
Golgi-apparatet er asymmetrisk - cisternerne placeret tættere på cellekernen ( cis -Golgi) indeholder de mindst modne proteiner. Membranvesikler er kontinuerligt knyttet til disse tanke - vesikler , der spirer fra det granulære endoplasmatiske reticulum (EPR), på hvis membraner proteiner syntetiseres af ribosomer . Bevægelsen af proteiner fra det endoplasmatiske reticulum (ER) til Golgi-apparatet sker vilkårligt, dog forbliver ufuldstændigt eller forkert foldede proteiner i det endoplasmatiske retikulum. Retur af proteiner fra Golgi-apparatet til ER kræver en specifik signalsekvens ( lysin - asparagin - glutamin - leucin ) og sker på grund af bindingen af disse proteiner til membranreceptorer i cis-Golgi.
I tankene i Golgi-apparatet modnes proteiner bestemt til sekretion , transmembrane proteiner i plasmamembranen , proteiner fra lysosomer osv. De modnende proteiner bevæger sig sekventielt gennem tankene ind i organeller, hvor deres modifikationer sker - glycosylering og fosforylering . Ved O-glykosylering er komplekse sukkerarter knyttet til proteiner gennem et oxygenatom . Under phosphorylering er en rest af phosphorsyre knyttet til proteiner.
Forskellige tanke i Golgi-apparatet indeholder forskellige residente katalytiske enzymer , og følgelig forekommer forskellige processer sekventielt med modnende proteiner i dem. Det er klart, at en sådan trinvis proces på en eller anden måde skal kontrolleres. Faktisk er modnende proteiner "mærket" med specielle polysacchariderester (hovedsageligt mannose ), der tilsyneladende spiller rollen som en slags "kvalitetsmærke".
Det er ikke fuldstændigt forstået, hvordan modnende proteiner bevæger sig gennem cisternerne i Golgi-apparatet, mens residente proteiner forbliver mere eller mindre forbundet med én cisterna. Der er to gensidigt ikke-eksklusive hypoteser til at forklare denne mekanisme:
Til sidst udspringer vesikler indeholdende fuldt modne proteiner fra trans -Golgi. Golgi-apparatets hovedfunktion er sorteringen af proteiner, der passerer gennem det. I Golgi-apparatet forekommer dannelsen af et "tre-retningsproteinflow":
Ved hjælp af vesikulær transport bliver de proteiner, der er gået gennem Golgi-apparatet, leveret "til adressen" afhængigt af de "tags", som de modtager i Golgi-apparatet. Mekanismerne i denne proces er heller ikke fuldt ud forstået. Det er kendt, at transporten af proteiner fra Golgi-apparatet kræver deltagelse af specifikke membranreceptorer, der genkender "lasten" og giver selektiv docking af vesiklen med en eller anden organel.
Mange hydrolytiske enzymer af lysosomer passerer gennem Golgi-apparatet, hvor de modtager et "mærke" i form af et specifikt sukker - mannose-6-phosphat (M6P) - som en del af et oligosaccharid knyttet til aminosyrekæden . Tilføjelsen af dette mærke sker med deltagelse af to enzymer. Enzymet N-acetylglucosaminphosphotransferase genkender specifikt lysosomale hydrolaser ved detaljerne i deres tertiære struktur og tilføjer N-acetylglucosaminphosphat til det sjette atom af adskillige mannoserester af hydrolaseoligosaccharidet. Det andet enzym, phosphoglycosidase, spalter N-acetylglucosamin og skaber et M6P-mærke. Dette mærke genkendes derefter af M6P-receptorproteinet, med dets hjælp pakkes hydrolaser ind i vesikler og leveres til lysosomer. Der, i et surt miljø, spaltes fosfatet fra den modne hydrolase. Når N-acetylglucosamin-phosphotransferase afbrydes på grund af mutationer eller genetiske defekter i M6P-receptoren, leveres alle lysosomenzymer som standard til den ydre membran og udskilles i det ekstracellulære miljø. Det viste sig, at der normalt også kommer en vis mængde M6P-receptorer ind i den ydre membran. De returnerer lysosomenzymer, der ved et uheld kom ind i det ydre miljø, ind i cellen gennem processen med endocytose.
Som regel, selv under syntese, er proteiner af den ydre membran indlejret med deres hydrofobe områder i membranen af det endoplasmatiske reticulum. Derefter, som en del af vesikelmembranen, leveres de til Golgi-apparatet og derfra til celleoverfladen. Når en vesikel smelter sammen med plasmalemmaet , forbliver sådanne proteiner i dens sammensætning og frigives ikke til det ydre miljø, ligesom de proteiner, der var i hulrummet i vesiklen.
Næsten alle stoffer, der udskilles af cellen (både protein- og ikke-proteinnatur) passerer gennem Golgi-apparatet og pakkes der i sekretoriske vesikler. Så i planter , med deltagelse af diktyosomer, udskilles cellevægsmateriale .
Tematiske steder | |
---|---|
Ordbøger og encyklopædier | |
I bibliografiske kataloger |
|
eukaryote celleorganeller _ | |
---|---|
endomembransystem | |
cytoskelet | |
Endosymbionter | |
Andre indre organeller | |
Eksterne organeller |