Thaumatin I | |
---|---|
Notation | |
Symboler | THM1_THADA |
FBF | 1RQW , Flere strukturer |
UniProt | P02883 |
Oplysninger i Wikidata ? |
Thaumatin II | |
---|---|
Notation | |
Symboler | THM2_THADA |
UniProt | P02884 |
Oplysninger i Wikidata ? |
Thaumatin er et sødemiddel med lavt kalorieindhold og proteinsmagskorrigerer. Dette protein bruges normalt specifikt til smagskorrektion og ikke som sukkererstatning. [en]
Thaumatiner blev først opdaget som en blanding af proteiner isoleret fra planten Thaumatococcus daniellii , som vokser i Vestafrika . Nogle proteiner i thaumatin-familien er omkring 2.000 gange sødere end sukker . På trods af at de har en meget sød smag, adskiller sidstnævnte sig markant fra smagen af sukker. Fornemmelsen af sød smag kommer meget langsomt. Fornemmelserne varer længe og efterlader en lakridslignende eftersmag. Proteinet thaumatin er meget opløseligt i vand, stabilt ved opvarmning og også i et surt miljø .
Thaumatinproduktion i Thaumatococcus daniellii forekommer som en planteforsvarsreaktion på angreb af virale patogener. Nogle medlemmer af thaumatin-familien af proteiner viser signifikant inhibering af hyphal vækst og sporedannelse af forskellige svampe in vitro . Thaumatinproteinet betragtes som prototypen for proteiner, der er ansvarlige for det patogene respons. Denne region af thaumatin er blevet fundet i forskellige arter såsom ris eller Caenorhabditis elegans .
Thaumatiner er proteiner, der er ansvarlige for patogenese, som induceres af forskellige midler. De adskiller sig også i struktur og er vidt udbredt i planter: [2] De omfatter thaumatin, osmotin, tobak store og små PR-proteiner , alfa-amylase/trypsin-hæmmer og soja- og hvedeblade P21- og PWIR2-proteiner . Proteiner er involveret i det systematisk erhvervede stressrespons i planter, selvom deres nøjagtige rolle stadig ikke er forstået. [2] Thaumatin er et meget sødt smagende protein (mere end 100.000 gange sødere i molforhold end saccharose [3] ) udvundet fra den vestafrikanske plante Thaumatococcus daniellii : dets koncentration falder, når planten er inficeret med virus , der indeholder en enkelt- strenget ikke-indkapslet RNA - molekyle , der ikke koder for et protein. Thaumatin I-proteinet indeholder en enkelt polypeptidkæde bestående af 207 aminosyrerester.
Som andre PR-proteiner menes thaumatin at have en overvejende beta-struktur, som har mange beta-foldninger og få helixer. [2] Tobaksceller udsat for en stigning i saltkoncentration langs en gradient udvikler en stærkt øget salttolerance gennem ekspressionen af osmotin [4] , som er medlem af PR-proteinfamilien. Hvede inficeret med byg meldug (årsagsmiddel: svampen Erysiphe graminis hordei) udtrykker PR-proteinet PWIR2, som giver modstand mod denne infektion. [5] Ligheden mellem dette PR-protein og andre PR-proteiner i majs-alfa-amylase/trypsin-hæmmeren antydede, at PR-proteinerne kunne fungere som en slags inhibitor. [5]
Proteiner, der ligner thaumatin, isoleret fra kiwi eller æbler, ser ud til minimalt at reducere deres allergifremkaldende egenskaber under fordøjelsen, men ikke når de opvarmes. [6] [7]
I Vestafrika er katemfe- frugten blevet dyrket og brugt til at forstærke smagen af mad og drikke i lang tid. Frø fra plantens frugter er indesluttet i en membransæk eller aryllus , som i dette tilfælde er kilden til thaumatin. I 1970'erne begyndte Tate og Lyle at udvinde thaumatin fra frugten. I 1990 rapporterede Unilever- forskere om ekstraktion og sekventering af to store proteiner fundet i thaumatin, som de kaldte thaumatin I og thaumatin II. Disse undersøgelser viste også ekspressionen af thaumatin i den genetisk modificerede bakterie.
Thaumatin er godkendt som sødemiddel i EU (E957), Israel og Japan . I USA er det godkendt som et sikkert stof- og smagskorrigerende middel (FEMA GRAS 3732), men ikke som sødemiddel.
Da thaumatin krystalliserer hurtigt og nemt i nærværelse af tartrationer, bruges thaumatin-tartratblandinger ofte som en systemisk model til at studere proteinkrystallisation. Det er bemærkelsesværdigt, at opløseligheden af thaumatin, krystalformen og mekanismen for krystaldannelse afhænger af chiraliteten af det anvendte præcipitant (præcipitant). Når det krystalliseres med L-tartrat, danner thaumatin bipyramidale krystaller, og dets opløselighed øges ved opvarmning; mens den med D- og meso-tartrater danner små og prismatiske krystaller, og dens opløselighed falder ved opvarmning. [8] Dette tyder på, at ændringen i præcipitantens chiralitet kan spille en vigtig rolle i den generelle teori om proteinkrystallisering.
![]() |
---|