| Aspartat aminotransferase | |
|---|---|
| Aspartataminotransferase fra Escherichia coli forbundet med cofaktoren pyridoxalphosphat [1] . | |
| Identifikatorer | |
| Kode KF | 2.6.1.1 |
| CAS nummer | 9000-97-9 |
| Enzymdatabaser | |
| IntEnz | IntEnz visning |
| BRENDA | BRENDA indgang |
| ExPASy | NiceZyme udsigt |
| MetaCyc | metabolisk vej |
| KEGG | KEGG indgang |
| PRIAM | profil |
| FBF strukturer | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Gen-ontologi | AmiGO • EGO |
| Søg | |
| PMC | artikler |
| PubMed | artikler |
| NCBI | NCBI proteiner |
| CAS | 9000-97-9 |
| Mediefiler på Wikimedia Commons | |
Aspartataminotransferase ( AST , AsAt ; også glutamatoxaloacetattransaminase ) er et endogent enzym fra gruppen af transferaser , en undergruppe af aminotransferaser (transaminaser).
Aspartataminotransferase blev det første protein, hvis aminosyresekvens (dvs. primær struktur ) blev etableret af sovjetiske videnskabsmænd [2] . Dette blev udført i fælles arbejde af to laboratorier: Institut for Molekylær Biologi ved Akademiet for Videnskaber i USSR under ledelse af A.E. Braunshtein og Institut for Bioorganisk Kemi opkaldt efter M.M. Shemyakin fra Videnskabsakademiet i USSR [3] under ledelse af Yu.A. Ovchinnikov , hvis resultater blev offentliggjort i 1972 [4] . De undersøgte aspartataminotransferase fra cytosolen i grisehjertet , som består af to identiske underenheder på hver 412 aminosyrerester. For afsløringen af strukturen af dette protein blev et hold videnskabsmænd tildelt Lenin Komsomol-prisen inden for videnskab og teknologi for 1975 [5] .
Enzymet katalyserer omdannelsen af oxaloacetat til aspartat ved at overføre NH 3 til det første molekyle. Det andet reaktionsprodukt er a-ketoglutarat . Reaktionen spiller en vigtig rolle i frigivelsen af NH 3 fra aminosyrer, som derefter bearbejdes i urinstofcyklussen , da aspartatet opnået under reaktionen er nødvendigt for at danne argininosuccinat (cyklussens 2. reaktion). Derudover tillader den omvendte reaktion omdannelse af aspartat til oxaloacetat. Således forsyner metabolismen af aspartat (såvel som andre aminosyrer, som i processen med deres katabolisme bliver til oxaloacetat) kroppen med det stof, der er nødvendigt for processen med gluconeogenese .
Hos mennesker er der to gener , der koder for forskellige AST-isoenzymer:
Aspartataminotransferase er meget udbredt i medicinsk praksis til laboratoriediagnose af myokardie- (hjertemuskel) og leverskader .
Aspartataminotransferase syntetiseres intracellulært, og normalt kommer kun en lille del af dette enzym ind i blodet. Med skade på myokardiet (for eksempel med myokardieinfarkt ), lever (med hepatitis , cholangitis , primær eller metastatisk leverkræft) som følge af cytolyse (celledestruktion) kommer dette enzym ind i blodbanen, som detekteres ved laboratoriemetoder. Ved levercirrhose med cytolytisk syndrom er AST-niveauerne ofte forhøjede, men ved fremskreden skrumpelever ( Child-Pugh klasse C) er transaminaseniveauerne sjældent forhøjede .
En stigning i AST, der overstiger en stigning i ALT , er karakteristisk for skade på hjertemusklen; hvis ALT-indekset er højere end AST, så indikerer dette som regel ødelæggelsen af leverceller.
Normalt er AST 0-31 U/L hos kvinder og 0-41 U/L hos mænd.
Det normale indhold af AST i blodet hos en skildpadde er 50-130 enheder/l [6] .