Keratiner
Den aktuelle version af siden er endnu ikke blevet gennemgået af erfarne bidragydere og kan afvige væsentligt fra den version , der blev gennemgået den 6. maj 2020; checks kræver 10 redigeringer .Keratiner er en familie af fibrillære proteiner med mekanisk styrke , kun næst efter chitin blandt biologiske materialer . Keratiner består hovedsageligt af hornede derivater af hudens epidermis - strukturer som hår , negle , næsehornshorn , fjer og fuglenæb osv.
Ifølge den nye nomenklatur af keratiner [1] omfatter denne familie også cytokeratiner , som udgør de mest holdbare elementer i epitelcellernes intracellulære cytoskelet .
Studiehistorie
Studiet af α-keratiner er blevet et vigtigt skridt i skabelsen af moderne ideer om meget mere komplekse kugleformede proteiner.
De første røntgendiffraktionsundersøgelser af proteiner begyndte i 1930'erne. Den engelske fysiker og molekylærbiolog William Astbury viste, at diffraktionsmønsteret fra en røntgenstråle rettet mod en hår- eller uldtråd (hovedsageligt bestående af α-keratiner) indeholder gentagne strukturelle enheder placeret langs håraksen med en længde på omkring 0,515- 0,520 nm (nanometer). Som et resultat af observationer blev det foreslået, at polypeptidkæderne i proteinerne i denne familie ikke er fuldstændigt forlænget, men snoet eller foldet på en eller anden regelmæssig måde. Senere foreslog Pauling og Crick uafhængigt, at α-helixerne af keratin er organiseret i dobbeltspiraler med en pitch på 0,54 nm. Denne uoverensstemmelse med Astbury-værdien forklares ved, at to højrehåndede keratinspiraler er snoet til en venstrehåndshelix i forhold til hinanden [2] .
Proteinstruktur
Ifølge proteinets sekundære struktur er keratinfamilien opdelt i to grupper:
- α-keratiner har en stram spolekonformation omkring molekylets lange akse ( α-helix ); disse keratiner er grundlaget for hår (herunder hår), horn, kløer og klove hos pattedyr. Hos mennesker findes hovedsageligt α-keratiner.
- β-keratiner , hårdere og i form af flere zigzag polypeptidkæder (de såkaldte β-sheets ); disse keratiner findes i krybdyrs kløer og skæl, i deres skaller (i skildpadder), i fjer, næb og kløer hos fugle og i fjerpindsvin.
Den primære struktur af α-keratiner er karakteriseret ved et højt indhold af cystein og mange disulfidbindinger . Molekylvægt - fra 10 til 50 kDa. Der er ingen periodicitet i vekslen af aminosyrerester i molekyler.
I modsætning til α-keratiner er der ingen krydsdisulfidbindinger mellem tilstødende polypeptidkæder i β-keratiner. I polypeptidkæden er hvert andet element glycin . Karakteristisk gentagelse af sekvensen "GSGAGA".
For α-keratiner er den vigtigste strukturelle komponent cylindriske mikrofibriller med en diameter på 75 A, bestående af spiraliserede protofibriller snoet i par.
Egenskaber
Et karakteristisk træk ved α-keratiner er deres fuldstændige uopløselighed i vand ved pH 7,0 og fysiologisk temperatur. Denne egenskab skyldes til dels, at molekylet indeholder en stor procentdel af hydrofobe aminosyrerester (phenylalanin, isoleucin, valin, methionin og alanin). På grund af konformationen af proteinet er R-grupperne i disse rester rettet mod ydersiden af molekylets spiralformede struktur.
Molekylærbiologi og biokemi
Anvendelsen af keratiner i kroppen afhænger af den supramolekylære struktur, som afhænger af egenskaberne af hvert polypeptid , som igen afhænger af sammensætningen og sekvensen af aminosyrer . Alfa-spiraler, beta-sheets og disulfidbindinger er også vigtige for at skabe den korrekte konformation af aktive kugleformede proteiner såsom enzymer , hvoraf mange af domænerne fungerer relativt uafhængigt; i tilfælde af keratiner spiller de den vigtigste rolle i dannelsen af strukturen.
Keratiner kodes af generne fra en stor multigenfamilie (i det menneskelige genom kendes de på kromosomerne 11, 12 og 17) [3] .
Glycin og alanin
Keratiner indeholder en høj procentdel af den mindste aminosyre - glycin , hvis radikal kun består af et brintatom; den næstmindste aminosyre er alanin , med et radikal bestående af en lille og uladet methylgruppe . I tilfælde af beta-lag tillader dette dannelsen af rumligt ordnede hydrogenbindinger mellem amino- og carboxygrupperne. Fibrøse keratinmolekyler kan sno sig rundt om hinanden.
Disulfidbindinger
Ud over inter- og intramolekylære hydrogenbindinger indeholder keratiner et stort antal disulfidbindinger dannet under deltagelse af den svovlholdige aminosyre cystein , som giver yderligere styrke og elasticitet til keratin med permanente termostabile intermolekylære bindinger. Menneskehår er 14% cystein. Den skarpe lugt af brændende hår eller gummi (hvor der også dannes disulfidbindinger under vulkanisering ) er forårsaget af svovlkomponenter . Stærke disulfidbindinger gør keratin uopløseligt , undtagen når komponenterne gennemgår elektrolytisk dissociation eller redoxreaktioner .
De mere modstandsdygtige og elastiske hårkeratiner har færre disulfidbindinger end keratinerne i kløer, hove og deres homologe strukturer, som er hårdere. Keratin i håret bliver gradvist ødelagt. Hår alfa-keratiner er sammensat af alfa-spiralformede individuelle proteinkæder med permanente hydrogenbindinger. Fugle og krybdyr beta-keratiner har beta-lag, som derefter stabiliseres og hærdes af disulfidbindinger.
Kornificering og dens funktioner
Det er almindeligt accepteret, at keratiner kan opdeles i "hårde" og "bløde", eller "cytokeratiner", som danner cellens cytoskelet og andre keratiner. Keratiner i epitelceller danner mellemliggende filamenter . Keratin danner filamentøse polymerer begyndende med dimerisering; derefter samles dimererne til tetramerer og oktomerer og til sidst til lange filamentunderenheder, der er i stand til at danne lange filamenter.
Under processen med epithelial differentiering bliver cellerne i hudens epidermis keratiniseret. I sidste ende forsvinder kernerne og cytoplasmatiske organeller, metabolismen stopper, og celleapoptose opstår, når den er fuldstændig keratiniseret (keratiniseret).
Cellerne i epidermis indeholder en strukturel matrix af keratin, som skaber det ydre vandafvisende lag af huden og sammen med kollagen og elastin giver huden elasticitet og styrke. Friktion og tryk får celler til at producere keratin i store mængder til beskyttelse, hvilket resulterer i hudvækst eller hård hud. Keratiniserede epidermale celler udskilles kontinuerligt og erstattes (se skæl ).
Hornede derivater af integumentærsystemet (fjer, negle osv.) dannes på grund af en stærkere forbindelse af keratinfibre og et mere ordnet arrangement af celler, der indeholder det; de dannes inde i særlige invaginationer af epitelet (folliklerne) og kan regenerere efter smeltning .
I andre typer celler, såsom i levende celler af ikke-keratiniseret epitel, er keratins funktion at mekanisk stabilisere cellens cytoplasma mod fysisk påvirkning. Ved hjælp af keratin-mellemfilamenter forbindes epitelceller ved hjælp af henholdsvis desmosomer og hemidesmosomer til hinanden og til det intercellulære stof.
Funktioner af keratiner i kroppen
Med mekanisk styrke og uopløselighed er keratiner en af hovedkomponenterne i dyrehudderivater , der udfører en beskyttende funktion. En væsentlig del af tørvægten af det ydre lag af huden er α-keratiner.
Elastiske α-keratiner findes i hår , uld , negle , nåle , hornskeder , kløer og hove hos pattedyr. Skæl og kløer fra krybdyr (inklusive skal af skildpadder), samt fjer , næbbets horndæksel og fuglenes kløer indeholder foruden α-keratiner også mere stive β-keratiner.
Hos leddyr , såsom krebsdyr , er β-keratiner ofte en del af eksoskeletet sammen med kitin. Baleen af filterfodrede hvaler er også sammensat af keratin. Keratiner kan også være til stede i chitinophosphat-skallerne hos mange brachiopoder .
Derudover danner β-keratiner silkefibre (som er 60% sammensat af β-keratin fibroin ) og spindelvæv .
Brug
α-keratiner, opnået fra affaldsprodukter fra kødindustrien , bruges til at opnå naturlige aminosyrer .
Se også
Noter
- ↑ Schweizer J., Bowden PE, Coulombe PA, Langbein L., Lane EB, Magin TM, Maltais L., Omary MB, Parry DA, Rogers MA, Wright MW Ny konsensusnomenklatur for mammale keratiner // J Cell Biol. : journal. - 2006. - Bd. 174 , nr. 2 . - S. 169-174 . - doi : 10.1083/jcb.200603161 . — PMID 16831889 .
- ↑ Lehninger A. Fundamentals of Biochemistry . - Mir, 1985. - T. 1. - S. 168. - 367 s. Arkiveret kopi (ikke tilgængeligt link) . Dato for adgang: 16. maj 2008. Arkiveret fra originalen 6. januar 2016.
- ↑ Keratin arkiveret 15. juli 2009 på Wayback Machine / Dictionary of Biotechnology Terms
Litteratur
- Lehninger A., Fundamentals of biochemistry, trans. fra engelsk, bind 1, M., 1985, s. 167-76, V. V. Baev.
Links
- [www.xumuk.ru/encyklopedia/1958.html XuMuK.ru - KERATINER - Kemisk encyklopædi]
 Tematiske steder | |
|---|---|
| Ordbøger og encyklopædier | |
| I bibliografiske kataloger |
|