Alfa helix

Alpha helix (α-helix) - den sekundære struktur af proteiner , som har form som en højrehånds helix , og hvor hver aminogruppe (-NH) i rygraden danner en hydrogenbinding med carbonylgruppen (-C \u003d O) af aminosyren , som er 4 aminosyrer tidligere (hydrogenbinding ). Dette element i den sekundære struktur kaldes nogle gange også den klassiske Pauling-Corey-Branson alfa-helix efter navnene på de forfattere, der først beskrev denne struktur i 1951 [1] [2] .

Parametre for en ideel α-helix:

• antallet af aminosyrerester pr. omdrejning af helixen - 3,6-3,7
• helix diameter - 1,5 nm
• helix pitch - 0,54 nm
• en aminosyrerest er 0,15 nm

Disse parametre blev beregnet ud fra den antagelse, at konformationen af ​​alle aminosyrerester (vinkler φ og ψ) inkluderet i α-helixen er den samme. Men i rigtige proteiner er konformationerne af individuelle aminosyrerester lidt forskellige, hvilket kan føre til en let krumning af helixaksen, til et andet antal aminosyrerester i helixens drejninger osv.

Noter

1. ↑ PAULING L., COREY RB, BRANSON HR. Strukturen af ​​proteiner; to hydrogenbundne spiralformede konfigurationer af polypeptidkæden  (engelsk)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 1951. - Bd. 37 . - S. 205-211 . - doi : 10.1073/pnas.37.4.205 . — PMID 14816373 .
2. ↑ PAULING L., COREY R.B. Atomkoordinater og strukturfaktorer for to spiralformede konfigurationer af polypeptidkæder  (engelsk)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 1951. - Bd. 37 . - S. 235-240. . — PMID 14834145 .

Se også

• sekundær struktur
• Motiv (molekylærbiologi)
• β-ark , foldede lag  - en anden almindelig variant af den sekundære struktur.
• β-cylinder
• β-sandwich
• prioner

Litteratur

• Introduktion til proteinfysik Forelæsning 13