Proteindenaturering

Den aktuelle version af siden er endnu ikke blevet gennemgået af erfarne bidragydere og kan afvige væsentligt fra den version , der blev gennemgået den 29. juni 2020; checks kræver 10 redigeringer .

Proteindenaturering ( lat.  denaturatus - blottet for naturlige egenskaber; fra de-  - et præfiks betyder adskillelse, fjernelse + natura  - natur, natur) - en ændring i den native konformation af et proteinmolekyle under indflydelse af forskellige destabiliserende faktorer. Proteinets aminosyresekvens ændres ikke. Det fører til tab af proteiner af deres naturlige egenskaber ( opløselighed , hydrofilicitet osv.).

Processen med denaturering af et individuelt proteinmolekyle, der fører til opløsningen af ​​dets "stive" tredimensionelle struktur, kaldes undertiden smeltningen af ​​molekylet.

Mekanismer for denaturering

Næsten enhver mærkbar ændring i eksterne forhold, såsom opvarmning eller en væsentlig ændring i pH , fører til en konsekvent krænkelse af proteinets kvaternære, tertiære og sekundære strukturer. Normalt er denaturering forårsaget af en stigning i temperatur, virkningen af ​​stærke syrer og baser, salte af tungmetaller, visse opløsningsmidler ( alkohol ), stråling osv.

Denaturering fører ofte til processen med aggregering af proteinpartikler til større i en kolloid opløsning af proteinmolekyler. Visuelt ser dette for eksempel ud som dannelsen af ​​et "protein", når man steger æg.

Renaturering

Renaturering er den omvendte denatureringsproces, hvor proteiner vender tilbage til deres naturlige struktur. Det skal bemærkes, at ikke alle proteiner er i stand til at renaturere; i de fleste proteiner er denaturering irreversibel. Hvis fysisk-kemiske ændringer under proteindenaturering er forbundet med overgangen af ​​polypeptidkæden fra en tætpakket (ordnet) tilstand til en uordnet tilstand, så manifesteres proteinernes evne til selvorganisering under renaturering, hvis vej er forudbestemt af sekvensen af ​​aminosyrer i polypeptidkæden, det vil sige dens primære struktur bestemt af arvelig information . I levende celler er denne information sandsynligvis afgørende for transformationen af ​​en forstyrret polypeptidkæde under eller efter dens biosyntese på ribosomet til strukturen af ​​et naturligt proteinmolekyle. Når dobbeltstrengede DNA-molekyler opvarmes til en temperatur på omkring 100°C, brydes hydrogenbindingerne mellem baserne, og de komplementære strenge divergerer - DNA'et denaturerer. Ved langsom afkøling kan de komplementære strenge imidlertid genforbindes til en almindelig dobbelthelix. DNA'ets evne til at renaturere bruges til at producere kunstige hybride DNA-molekyler (såkaldt molekylær hybridisering).

En gruppe australske og amerikanske kemikere har fundet en måde (ved at bruge urinstof og centrifugering) til at renaturere et 20-minutters kogt hønseæg på få minutter. [en]

Se også

Noter

  1. Kemikere forvandler et kogt æg til et råt . Hentet 19. august 2015. Arkiveret fra originalen 5. august 2015.

Links