β-arket ( β-foldet lag ) er en af formerne for den regelmæssige sekundære struktur af proteiner , lidt sjældnere end alfa-helixen . Beta-ark består af beta-strenge (strenge), der er lateralt forbundet med to eller tre hydrogenbindinger , og danner let snoede, foldede ark.
Kombinationen af mange beta-sheets kan føre til dannelsen af proteinaggregater og fibriller, observeret i mange menneske- og dyresygdomme, især amyloidose (herunder Alzheimers sygdom ).
Udtrykkene er lånt fra engelsk: β-kæde (β-kæde) eller β-streng (β-streng) er et udsnit af en polypeptidkæde med en længde på 3 til 10 aminosyrer, i en langstrakt, næsten lineær form; Et β-sheet (β-sheet) er en struktur af mindst to β-strenge, som er forbundet med hydrogenbindinger .
β-arkstrukturen blev først foreslået af William Astbury i 1930'erne. Han foreslog ideen om dannelsen af hydrogenbindinger mellem peptidgrupperne i to parallelle eller antiparallelle β-kæder. Men Astbury havde ikke nok data om geometrien af bindinger mellem aminosyrer til at bygge en klar model, især i betragtning af, at han ikke kendte til planariteten af peptidbindingen . En forbedret model blev foreslået af Linus Pauling og Robert Corey i 1951 [1] . Deres model inkluderede peptidbindingsplanaritet, som de tidligere havde forklaret som et resultat af keto-enol-tautomerisering.
Hoveddelen af β-strenge er placeret ved siden af andre strenge og danner med dem et omfattende system af hydrogenbindinger mellem C=O- og NH -grupperne i peptidrygraden. I et fuldt udstrakt β-ark går tilstødende β-strenge op, så ned, så op igen osv. Naboende β-strenge i et β-ark er arrangeret på en sådan måde, at deres Cα-atomer er nabostillede, og deres sidekæder peger i én retning. Den plisserede struktur af β-strengen forklares ved, at vinklerne φ og ψ (mellem henholdsvis C α og NH og C α og C=O) er mindre end 180° (−139° og +135°), hvilket fører til en zigzag-lignende kædeform. Arrangementet af nabostrenge kan være parallelt eller antiparallelt, afhængigt af retningen af peptidkæderne. Det antiparallelle arrangement er mere foretrukket, da de interstrengede hydrogenbindinger i dette tilfælde er orienteret parallelt med hinanden og vinkelret på symmetriaksen af β-arket.
Et ideelt β-ark (et, hvor konformationen af hovedkæden af alle aminosyrerester er den samme) har en flad struktur. Men i 1973 bemærkede Chothia, at i proteiner er β-plader altid snoet som en højre propel, og flade og venstre propel-β-plader findes næsten aldrig [2] .
Store aromatiske rester ( Tyr , Phen , Trp ) og β-forgrenede aminosyrer ( Tre , Val , Ile ) findes oftest i midten af β-arket. Interessant nok er aminosyrerester såsom Pro placeret ved kanterne af strengene i β-arket, formentlig for at undgå proteinaggregering, som kan føre til dannelsen af amyloider [3] .
Et meget simpelt strukturelt motiv, der involverer β-ark, er β-hårnålen , hvor to antiparallelle strenge er forbundet med en kort løkke på to til fem rester, hvoraf den ene ofte er en glycin eller en prolin , som begge kan adoptere den dihedrale konformationer, der kræves for stram rotation eller sløjfe af β-konveksitet . Individuelle strenge kan også forbindes på mere komplekse måder med længere løkker, der kan indeholde α-helixer .
Det græske nøglemotiv består af fire tilstødende antiparallelle tråde og løkker, der forbinder dem. Den består af tre anti-parallelle tråde forbundet med hårnåle, mens den fjerde støder op til den første og er forbundet med den tredje længere sløjfe. Denne type struktur dannes let under proteinfoldning [4] . Det blev opkaldt efter et mønster, der er almindeligt for græsk prydkunst (se Meander ).
På grund af chiraliteten af deres konstituerende aminosyrer udviser alle strenge en højredrejning, tydelig i de fleste højere ordens β-arkstrukturer. Især har forbindelsessløjfen mellem to parallelle strenge næsten altid en ret kryds chiralitet, stærkt begunstiget af bladets iboende snoede løkke. Denne forbindelsesløkke indeholder ofte et spiralformet område, i hvilket tilfælde det kaldes et β-α-β-motiv . Et nært beslægtet motiv, kaldet β-α-β-α-motivet, udgør hovedbestanddelen af den mest almindeligt observerede protein tertiære struktur, TIMA-cylinderen.
En simpel proteintopologi bestående af 2 eller flere på hinanden følgende antiparallelle β-strenge forbundet med hårnålesløjfer [5] [6] . Dette motiv er almindeligt i β-plader og kan findes i flere strukturelle arkitekturer, herunder β-cylindre og β-propeller.
psi loop-motivet (Ψ-loop) består af to antiparallelle strenge med en streng imellem dem, som er forbundet med begge hydrogenbindinger. Der er fire mulige strengtopologier for enkelte Ψ-løkker. Dette motiv er sjældent, da processen, der fører til dets dannelse, virker usandsynlig under proteinfoldning. Ψ-løkken blev først identificeret i asparaginproteasefamilien [7] .
β-sheets er til stede i alle β, α+β og α/β domæner, såvel som i mange peptider eller små proteiner med en dårligt defineret overordnet arkitektur [8] [9] . Alle β-domæner kan danne β-cylindre , β-sandwiches , β-prismer , β-propeller og β-helixer .
β-foldede arkstrukturer består af forlængede β-strengede polypeptidkæder, hvor strengene er forbundet med deres naboer ved hjælp af hydrogenbindinger. På grund af denne udvidede rygsøjlekonformation modstår β-ark at strække sig. β-ark i proteiner kan udføre lavfrekvente harmonika-lignende bevægelser, observeret ved hjælp af Raman-spektroskopi [10] og analyseret ved hjælp af en kvasi-kontinuerlig model [11] .
β-helixen er dannet af gentagne strukturelle enheder bestående af to eller tre korte β-strenge forbundet med korte løkker. Disse blokke er "stablet" oven på hinanden i en spiral, således at successive gentagelser af den samme streng danner en hydrogenbinding med hinanden i en parallel orientering. Se β-helix
I venstrehåndede β-spiraler er trådene i sig selv ret lige og usnoede; de resulterende spiralformede overflader er næsten flade og danner en regelmæssig trekantet prismatisk form, som vist for 1QRE arkæisk kulsyreanhydrase til højre. Andre eksempler er lipid A-synteseenzymet LpxA og insektfrostvæskeproteiner med et regulært sæt sidekæder på den ene side, der efterligner isens struktur [12] .
Højrehåndede β-helixer, typiske for enzymet pectate lyase , vist til venstre, eller det halelignende protein i P22 fagen, er mindre regelmæssige i tværsnit, længere og fordybede på den ene side; af de tre linkersløjfer er den ene i serie kun to rester lang, mens de andre er variable, ofte designet til at danne en linker eller et aktivt sted [13] .
Bilateral β-helix (højrehåndet) findes i nogle bakterielle metalloproteaser; dens to sløjfer er seks rester lange og binder stabiliserende calciumioner for at opretholde strukturel integritet ved at bruge rygraden og oxygenerne i Asp-sidekæden af GGXGXD-sekvensmotivet [14] . Denne fold kaldes β-roll i SCOP-klassifikationen.
| Sekundær struktur af et protein | ||
|---|---|---|
| Spiraler | ||
| Udvidelser | ||
| Super sekundær struktur | ||