Amylase
Amylase ( anden græsk ἄμυλον - stivelse) - et enzym , glycosylhydrolase , som nedbryder stivelse til oligosaccharider , hører til fordøjelsesenzymer. Spalter α-1,4-glykosidbindingen. Amylase er til stede i spyt hos mennesker og nogle pattedyr, hvor enzymet starter den kemiske proces af madfordøjelse. Fødevarer med højt indhold af stivelse og lavt sukkerindhold, såsom ris og kartofler, kan blive søde, når de tygges i lang tid på grund af amylases omdannelse af stivelse til sukker. Bugspytkirtlen og spytkirtlerne udskiller amylase, som nedbryder stivelse til di- og trisaccharider, som igen omdannes af andre enzymer til glukose, en energikilde for kroppen.
Historie
I historien blev amylase det første enzym, der blev opdaget, da den franske kemiker Anselm Payen beskrev diastase i 1833, et enzym (faktisk en blanding af enzymer), der nedbryder stivelse til maltose . Ifølge andre data blev amylase opdaget i 1814 af akademikeren fra St. Petersburg Academy of Sciences K. S. Kirchhoff .
Klassifikation
Ifølge substratspecificitet klassificeres amylaser i alfa-, beta- og gamma-amylase.
α-amylase
α-Amylase (1,4-a- d - glucan - glucanohydrolase, glycogenase; CF-kode - 3.2.1.1) er et calciumafhængigt enzym. Denne type omfatter spytkirtel-amylase og pancreas -amylase [1] . Det er i stand til at hydrolysere polysaccharidkæden af stivelse og andre langkædede kulhydrater overalt. Således accelereres hydrolyseprocessen og fører til dannelsen af oligosaccharider af forskellig længde. Hos dyr er α-amylase det vigtigste fordøjelsesenzym. Aktiviteten af α-amylase er optimal i et neutralt miljø ( pH = 6,7-7,0). Enzymet findes også i planter (for eksempel i havre ), i svampe (hos Ascomycetes og Basidiomycetes ) og bakterier ( Bacillus ).
β-amylase
β-amylase (1,4-a- d -glucan-maltohydrolase; CF-kode 3.2.1.2) er til stede i bakterier, svampe og planter, men fraværende i dyr. Det spalter den anden α-1,4-glykosidbinding fra enden og danner således disaccharidet maltose . Når frugter modnes , nedbryder β-amylase frugtstivelse til sukker, hvilket resulterer i den søde smag af modne frugter. I frø er β-amylase aktiv i førspiringsstadiet, mens α-amylase er vigtig under selve frøspiringen.
Hvede β-amylase er en nøglekomponent i dannelsen af malt . Bakteriel β-amylase er involveret i nedbrydningen af ekstracellulær stivelse.
γ-amylase
γ-Amylase (1,4-α- d -glycan-glucohydrolase, glucan-1,4-α-glucosidase, amyloglucosidase, exo-1,4-α-glucosidase, glucoamylase, lysosomal α-glucosidase; CF-kode - 3,2. 1.3) spalter den sidste α-1,4-glykosidbinding, hvilket fører til dannelsen af glucose . Derudover er y-amylase i stand til at hydrolysere α-1,6-glycosidbindingen. I modsætning til andre amylaser er y-amylase mest aktiv under sure forhold (ved pH = 3).
Ansøgning
Nogle gærtyper er i stand til at nedbryde stivelse ved hjælp af amylase til di- og trisaccharider, som derefter bruges i livet, hvilket resulterer i dannelsen af ethanol , kuldioxid (CO 2 ) og andre metabolitter, der giver brød en bestemt smag og "hæv" dejen. Men bagegær ( Saccharomyces cerevisiae ) kan ikke gøre dette, så i moderne bageteknologier bruges amylase som en af de vigtige komponenter i et særligt tilsætningsstof. Tilsætningen af amylase til dejen gør det muligt for gæren at bruge en del af melstivelsen til den vitale aktivitet, og derved fremskynde gæringsprocessen, og samtidig kan bagemaskinen spare penge ved at reducere mængden af brugt sukker.
Bakteriel amylase bruges i vaskemidler til at nedbryde stivelse i vasketøj.
I fødevareindustrien er amylase registreret som et fødevaretilsætningsstof E1100 som mel- og brødforbedringsmiddel.
Noter
- ↑ Alfa-amylase (diastase), blod . Analysemarked . Hentet 3. juli 2015. Arkiveret fra originalen 4. april 2019.
Links
- Amylase (Amylase) // Medicinske termer . - 2000.
 Ordbøger og encyklopædier | |
|---|---|
| I bibliografiske kataloger |
|
| Hydrolaser ( EC 3): glycosylhydrolaser ( EC 3.2.1) | |
|---|---|
| |