Bromelain

Bromelain fra stængler
Identifikatorer
Kode KF 3.4.22.32
Enzymdatabaser
IntEnz IntEnz visning
BRENDA BRENDA indgang
ExPASy NiceZyme udsigt
MetaCyc metabolisk vej
KEGG KEGG indgang
PRIAM profil
FBF strukturer RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Søg
PMC artikler
PubMed artikler
NCBI NCBI proteiner
Bromelain fra frugter
Identifikatorer
Kode KF 3.4.22.33
Enzymdatabaser
IntEnz IntEnz visning
BRENDA BRENDA indgang
ExPASy NiceZyme udsigt
MetaCyc metabolisk vej
KEGG KEGG indgang
PRIAM profil
FBF strukturer RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Søg
PMC artikler
PubMed artikler
NCBI NCBI proteiner

Bromelain ( engelsk  bromelain ) er et proteolytisk enzym , der findes i planter af bromeliadfamilien , især ananas . Til stede i alle organer af ananas, men stilken er den mest almindelige kilde. Kommercielle præparater af bromelain er heterogene og indeholder mindst fire forskellige cysteinproteaser oprenset ved affinitetschromatografi [1] . Proteasen, der er isoleret fra saften af ​​ananasstængler , kaldes stængelbromelain, og enzymet, der stammer fra frugten, kaldes frugtbromelain.

Kemiske og biokemiske egenskaber

Bromelain er et glycoprotein med høj molekylvægt , hvis molekyle består af en polypeptidkæde forbundet med fem disulfidbindinger . Enzymer isoleret fra ananasstængler eller frugter adskiller sig i deres indhold af essentielle aminosyrer . Bromelain, isoleret fra frugten, er surt og har et isoelektrisk punkt på pH 4,6. Bromelain, der stammer fra stænglerne, er basisk og har et isoelektrisk punkt på pH 9,55. Det er mindre aktivt end det frugt-afledte enzym på både protein og syntetiske substrater. Oprenset bromelain fra ananasstængler hydrolyserer en række syntetiske lavmolekylære substrater og argininderivater med den højeste hastighed . Bromelain nedbryder meget effektivt det argininholdige protein- protaminsulfat med lav molekylvægt : hastigheden af ​​dets nedbrydning af enzymet er en størrelsesorden højere end kaseins .

Farmakologiske egenskaber

Bromelain har en antiinflammatorisk virkning, accelererer vævsreparationsprocesser som følge af depolymerisering af intercellulære strukturer og modifikation af vaskulær permeabilitet. Anti-inflammatorisk og blodpladehæmmende virkning af bromelain på grund af dets evne til at ændre metabolismen af ​​arachidonsyre [2] . På modellen for eksperimentel inflammation forårsaget af introduktionen af ​​dextran og carrageenan blev den antiinflammatoriske virkning af bromelain vist på grund af et fald i niveauet af prostaglandin E2 og thromboxan B2 i ekssudatet .

Applikationer i fødevareindustrien

I fødevareindustrien bruges vegetabilske proteinaser til at mørne (blødgøre) kødprodukter : papain (fra papayafrugter ), bromelain (fra stængler, ananasfrugter), ficin (fra figentræ). Mørning af kød er en vigtig proces i produktionen af ​​forskellige kødprodukter, såsom røget kød. Kødprodukter behandlet med proteaser forbedrer deres kvalitetsegenskaber. Også ved hjælp af enzymer kan forskellige skind (cases) i kødprodukter gøres bløde, som normalt er hårde og reducerer produktets kvalitet. Ved hjælp af enzymer er det muligt at fremskynde modningen af ​​pølse og andet hakket kød, gøre det blødt og let fordøjeligt, selvom det er lavet af relativt hårde råvarer [3] [4] .

Noter

  1. Rowan AD, Buttle DJ, Barrett AJ Ananasplantens cysteinproteinase   // Biochem . J. - 1990. - Vol. 266. - Nr. 3. - R. 869-875. Arkiveret fra originalen den 24. december 2017.
  2. Vellini M., Desideri D., Milanese A., Omini C., Daffonchio L., Hernandez A., Brunelli G. Mulige bidrag fra eicosanoider til den farmakologiske virkning af bromelain.  (engelsk)  // Arzneimittelforschung. 1986;36(1):110-2. Arkiveret fra originalen den 16. december 2015.
  3. Bromelain . Kemikerhåndbog 21 KEMI OG KEMISK TEKNIK . Hentet 23. november 2015. Arkiveret fra originalen 10. december 2015.
  4. Chaurasiya RS., Sakhare PZ., Bhaskar N., Hebbar HU. Effektiviteten af ​​omvendt micellært ekstraheret frugtbromelain i kødmørning  (engelsk)  // J Food Sci Technol. 2015 Jun;52(6):3870-80. doi: 10.1007/s13197-014-1454-z. Epub 2014 1. jul. Arkiveret fra originalen 25. januar 2018.