Lakkaza

Den aktuelle version af siden er endnu ikke blevet gennemgået af erfarne bidragydere og kan afvige væsentligt fra den version , der blev gennemgået den 29. april 2021; verifikation kræver 1 redigering .
Lakkaza

Laccase-sted indeholdende tre kobberatomer. Kobber i brunt, nitrogen i blåt
Identifikatorer
Kode KF 1.10.3.2
CAS nummer 80498-15-3
Enzymdatabaser
IntEnz IntEnz visning
BRENDA BRENDA indgang
ExPASy NiceZyme udsigt
MetaCyc metabolisk vej
KEGG KEGG indgang
PRIAM profil
FBF strukturer RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gen-ontologi AmiGO  • EGO
Søg
PMC artikler
PubMed artikler
NCBI NCBI proteiner
CAS 80498-15-3
 Mediefiler på Wikimedia Commons

Laccase (EC 1.10.3.2, para-benzendiol:oxygenoxidoreduktase, p -diphenoloxidase) er et enzym relateret til oxidaser . Katalyserer en række oxidationsreaktioner af aromatiske og ikke-aromatiske forbindelser. Indeholder kobber bundet af imidazolgrupper i histidin . Det findes i mange mikroorganismer , svampe , planter [1] [2] . Laccaser fra forskellige organismer kan variere betydeligt i deres egenskaber.

Lakcase blev opdaget af H. Yoshida i 1883, mens han studerede sekreter af laktræ , som hurtigt hærder i luft [1] [2] . Navnet på enzymet blev givet senere, i 1894, af den franske biokemiker Gabriel Bertrand , som var den første til at isolere og rense laccase [1] . Efterfølgende er mange forskellige laccaser fra forskellige kilder blevet beskrevet og undersøgt i detaljer. Fra 2013 er genet , der er ansvarligt for laccase , blevet beskrevet og dechifreret i hundredvis af organismer [3] .

Katalytiske egenskaber

Typisk katalyseret reaktion: 4 molekyler hydroquinon + O 2 → 4 molekyler 1,4 -benzoquinon + 2 H 2 O.

En typisk enzymreaktionscyklus omdanner et oxygenmolekyle til to vandmolekyler, hvilket oxiderer 4 substratmolekyler . Som et resultat af reaktionen kan nogle substrater dimerisere eller polymerisere . Forskellige phenoler , aromatiske aminer og endda metalioner kan fungere som et substrat. Oxiderede forbindelser kan fungere som mediatorer og oxidere andre forbindelser. Laccaser har lav substratspecificitet, hvilket giver dem mulighed for at oxidere forskellige ligninbindinger. Michaelis-konstanten for oxidation af phenoler og aromatiske aminer er normalt i størrelsesordenen millimol [3] .

Strukturelle egenskaber

Lakcase tilhører familien af ​​oxidaser, der indeholder flere kobberatomer ( multikobberoxidasefamilien ) .  Enzymer tættest på laccase er humant ceruloplasmin , planteascorbatoxidase [en , gærmetaloxidase Fet3p [ [3] .

Oxidationscentret af laccase indeholder et blåt kobberbindingssted (T1), som omfatter en kobberion bundet til to histidinradikaler og en cysteinradikal , nogle gange også til en methioninradikaal . Det oxygenreducerende center er et trinukleært kobbersted (TNC) bestående af et par antiferromagnetisk koblede kobberioner bundet til histidiner (sted T3) og en kobberion bundet til histidin/vand-par (sted T2). Elektroner fra T1 kommer ind i T3 via en cystein-histidinbro.

Betydning i naturen

I naturen er laccaser og laccase-lignende enzymer udbredt, som er involveret i syntesen af ​​lignin i planter, nedbrydning af lignin af svampe, i processerne med afgiftning , oxidativ stress , i plantepatogenese , i vækst og udvikling af rhizomorfer , i syntesen af ​​melanin -prækursorer og andre fænomener [1] [2] [3] . Lakcases og andre lignende enzymsystemer til stede i strålende svampe fremmer dannelsen af ​​humus og andre humuslignende stoffer [4] .

Brug

Laccaser bruges i bioteknologiske processer, såsom bioremediering og afgiftning af forurenet jord og spildevand [1] , organisk katalyse, opnåelse af syntetiske fibre fra træ [3] . De bruges også i fødevare- og bryggeriindustrien til at forbedre dejens egenskaber, forbedre smagen af ​​øl og forlænge holdbarheden af ​​juice ved at hæmme oxidationen af ​​polyfenoler i dem.

Noter

  1. 1 2 3 4 5 P. J. STRONG og H. CLAUS. Laccase: En gennemgang af dens fortid og dens fremtid inden for bioremediering // Kritiske anmeldelser i miljøvidenskab og teknologi. - 2011. - Udgave. 41 . — S. 373–434 . — ISSN 1547-6537 . - doi : 10.1080/10643380902945706 .
  2. 1 2 3 Christopher F. Thurston. Svampelakkasernes struktur og funktion // Mikrobiologi. - 1994. - T. 140 , nr. 1 . - S. 19-26 . - doi : 10.1099/13500872-140-1-19 .
  3. 1 2 3 4 5 R. H. Kretsinger, VN Uversky, EA Permyakov. Laccases // Encyclopedia of Metalloproteins. - New York: Springer Science + Business Media , 2013. - S. 1066-1070. — ISBN 978-1-4614-1532-9 . - doi : 10.1007/978-1-4614-1533-6 .
  4. [dic.academic.ru/dic.nsf/enc_biology/1417 Planteliv: i 6 bind. — M.: Oplysning. Under redaktion af A. L. Takhtadzhyan, chefredaktør corr. USSR Academy of Sciences, prof. A. A. Fedorov. 1974.]

Litteratur