Kryptokromer ( græsk κρυπτός - skjult, græsk χρώμα - farve) - en klasse af lysfølsomme proteiner fra planter og dyr . Disse proteiner sætter celler i stand til at opfatte blåt og ultraviolet lys .
Alle kryptokromer af Tals kløver ( Arabidopsis thaliana ) indeholder et PHR- domæne tættere på N-terminalen (fra den engelske photoliasa h omology related ) , som udfører en fotosensorfunktion og har en høj grad af homologi med fotolyaser , enzymer, der bærer ud af lysafhængig DNA-reparation . Der er to lommer i PHR-domænet, der giver binding til kromoforer : pterin (5,10-methenyltetrahydrofolat) er placeret tættere på N-terminalen , og flavin ( FAD ) er placeret tættere på C-terminalen [1] . Arabidopsis -genomet indeholder tre gener, der koder for kryptokromer: AtCry1 og AtCry2 . Overfladen af PHR-domænet af CRY1 og CRY2 er overvejende negativt ladet, hvilket fører til disse proteiners manglende evne til at binde sig til DNA og udføre dets reparation. Det er CRY1/2, der fungerer som fotoreceptorer. AtCry3 - genet koder for et protein, der tilhører cry-DASH-klassen af kryptokromer (fra det engelske D rosophila, A rabidopsis, Synechocystis, H omo ). cry-DASH-proteiner kan binde til både dobbeltstrenget og enkeltstrenget DNA og kan også reparere enkeltstrenget DNA indeholdende cyclobutan-pyrimidin-dimerer . Imidlertid er involveringen af cry-DASH-proteiner i fotoreception ikke godt forstået. CRY1/2-proteiner har en forlænget C-terminal del (C-termini forlængelse CCT); CRY3-proteinet er karakteriseret ved en forlængelse af N-terminalen. Den C-terminale del af CRY1/2-proteinerne er mindre konserveret og er ansvarlig for bindingen af kryptokrom til partnere og signaltransduktion . Denne region har et DAS-domæne , som inkluderer en sekvens af tre korte motiver: D QXVP, en cidisk (sur) og serinrig (serinberiget ) sekvens.
Fem gener, der koder for kryptokromer, er blevet fundet i genomet af Adiantum venerin hårbregne ( Adiantum capillus-veneris ).
Kryptokromer har betydelig absorption i de blå (320-390 nm) og grønne (390-500 nm) områder af det synlige lysspektrum . Rollen af antennen (lys-høstende kromofor) i kryptokromer udføres af pterin. Når pterin absorberer et kvantum af lys, overføres dets excitation til FAD-molekylet, som spiller rollen som et "reaktionscenter". Udgangspunktet i kryptochromens arbejdscyklus er den fuldt oxiderede tilstand af FAD. Absorption af et blåt lyskvante fører til en-elektron fotoreduktion, hvilket resulterer i dannelsen af semiquinon- radikalformen af FADH • . Elektrondonoren er en triade af tryptofaner placeret i umiddelbar nærhed af FAD, kilden til protonen er ukendt [2] . FADH • form for kryptokrom er aktiv, hvilket forårsager en fysiologisk reaktion på blåt lys. Yderligere absorption af et grønt lys kvante fører til den anden akt af en-elektron fotoreduktion af semiquinon og dannelsen af en inaktiv, fuldstændig reduceret form af FADH- . I løbet af mørk afslapning sker der fuldstændig oxidation af FADH og dannelsen af den initiale oxiderede FAD-form af kryptokrom, dvs. den kryptokrome arbejdscyklus lukkes.
Det antages, at effektoren i kryptokrom er CCT-domænet. Dette indikeres af undersøgelser, hvor det blev vist, at overekspression af isolerede fragmenter af CCT-domænet af kryptokromer CRY1/2 førte til konstitutiv fotomorfogenese [3] . Derudover er det kendt, at mutationer i CCT-domænet fører til inaktivering af CRY1-kryptokromen [4]
Det er vist, at CCT-domænet gennemgår en lysafhængig overgang fra en ordnet til en forstyrret tilstand. I dette tilfælde opstår der en interaktion mellem det uordnede CCT-domæne af kryptokrom og COP1 ubiquitin - ligasen. En række data indikerer imidlertid også, at det uordnede CCT-domæne kan tjene som et substrat for lysafhængige kinaser . Det er kendt at CRY1/2 kan danne homodimerer, det antages at evnen til at dimerisere spiller en vigtig rolle i signalering.
CRY1 er lokaliseret både i kernen og i cytoplasmaet , mens den funktionelle rolle af disse puljer ikke er blevet fuldstændig belyst [5] . CRY2 har en nuklear lokalisering.
Planters fysiologiske reaktion på blåt lys bestemmes af dets kvalitet (bølgelængde) og intensitet.
Kryptokromer spiller en nøglerolle i fototropismer , rettet vækstknæk. Belysning af bladene med blåt lys fører til en stigning i stomataåbningen . Blåt lys forårsager også bladvækst, kloroplastdifferentiering , åbning af kimblade og opretning af skudspidsen [6] .
Undersøgelser af forskellige dyr og planter har vist, at kryptokrom spiller en nøglerolle i døgnrytmer .
En række forskere antog [8] , at takket være kryptokromet i øjets nethinde, kan fugle bogstaveligt talt "se" Jordens magnetfelt .
Kryptokromer er ekstremt ældgamle ( evolutionært bevarede) proteiner: de er ret ens selv i nært beslægtede arter.