Beta bule

Beta-bulge kan beskrives som en lokaliseret afbrydelse af den regulære beta-sheet- hydrogenbinding ved indsættelse af yderligere aminosyrerester i en eller begge hydrogenbindinger af β-kæder [1] [2] [3] [4] .

Typer

β-buler kan grupperes efter længden af ​​bruddet, antallet af rester indsat i hver streng, paralleliteten eller anti-parallelismen af ​​de knækkede β-strenge og deres dihedrale vinkler (som styrer placeringen af ​​deres sidekæder). Der er normalt to typer beta-buler.

Den første type, klassisk beta-bule , forekommer inden for eller ved kanten af ​​et antiparallelt beta-ark ; den første rest på den ydre afsats er sædvanligvis i α R -konformationen snarere end den normale β.

Den anden type, den beta-konvekse sløjfe (også kaldet G1 beta-konveks type), forekommer ofte i kombination med et anti-parallel blad, men også i andre situationer. Den ene rest har en α L -konformation og er en del af en beta-vending eller alfa-vending, således at motivet nogle gange danner en beta-hårnålesløjfe [5] .

Effekter på kædestruktur

På niveau med rygradsstrukturen kan klassiske β-buler forårsage en simpel β-sheet- aneurisme , såsom en bule i den lange β-hårnål af ribonuklease A (rest 88-91). β-konveksitet kan også forårsage β-arkfoldning og selvkrydsning, for eksempel når to rester med venstre- og højrehåndede α-spiralformede dihedrale vinkler indsættes over for hinanden i en β-hårnål, som det sker i Met9 og Asn16 i pseudoazurin (PDB-kode for tilføjelse 1PAZ).

Indflydelse på funktionaliteten af ​​proteiner

De tilbageholdte buler påvirker regelmæssigt proteinets funktionalitet. Den mest basale funktion af buler er at rumme en ekstra rest tilføjet på grund af mutation osv. samtidig med at bindingsstrukturen og dermed proteinets overordnede arkitektur bevares. Andre buler er forbundet med proteinbindingssteder. I visse tilfælde, såsom i proteiner af immunoglobulinfamilien, hjælper konserverede buler med dimerisering af Ig-domæner. De har også funktionel betydning i proteinerne DHFR (dihydrofolatreduktase) og SOD (superoxiddismutase), hvor sløjfer indeholdende buler omgiver det aktive sted .

Noter

  1. Richardson, JS (1978). "β-bulen: en fælles lille enhed af ikke-repetitiv proteinstruktur." Proc Natl Acad Sci USA . 75 (6): 2574-8. DOI : 10.1073/pnas.75.6.2574 . PMID  275827 .
  2. Richardson, JS (1981). "Proteinstrukturens anatomi og taksonomi". Adv Protein Chem . 34 : 167-339. DOI : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3 . PMID  7020376 .
  3. Chan, A.W. (1993). "Identifikation, klassificering og analyse af beta-buler i proteiner." Protein Videnskab . 2 (10): 1574-90. DOI : 10.1002/pro.5560021004 . PMID  8251933 .
  4. Craveur, P (2013). "β-buler: strukturel omfattende analyse af β-ark-uregelmæssigheder" . protein videnskab . 22 (10): 1366-1378. DOI : 10.1002/pro.2324 . Arkiveret fra originalen 2021-08-09 . Hentet 2021-08-09 . Forældet parameter brugt |deadlink=( hjælp )
  5. Milner-White EJ (1987). "Beta-buler inden for loops som tilbagevendende træk ved proteinstruktur". Biochim Biophys Acta . 911 (2): 261-5. DOI : 10.1016/0167-4838(87)90017-3 . PMID  3801498 .