Tertiær struktur (eller tredimensionel struktur [1] ) er den rumlige struktur (inklusive konformation ) af hele proteinmolekylet eller et andet makromolekyle bestående af en enkelt kæde [2] [3] .
Den tertiære struktur af et protein er den måde, hvorpå en polypeptidkæde foldes i rummet. Ifølge formen af den tertiære struktur er proteiner hovedsageligt opdelt i kugleformede og fibrillære. Kugleformede proteiner har oftest en elliptisk form, og fibrillære (filamentøse) proteiner er aflange (formen af en stang, spindel).
Konfigurationen af den tertiære struktur af proteiner giver dog endnu ikke grund til at tro, at fibrillære proteiner kun har en β-struktur og globulære α-spiralformede. Der er fibrillære proteiner, der har en spiralformet snarere end en lagdelt foldet sekundær struktur. For eksempel er α-keratin og paramyosin (protein fra obturatormuskelen af bløddyr), tropomyosiner (skeletmuskelproteiner) er fibrillære proteiner (har en stavformet form), og deres sekundære struktur er en α-helix; tværtimod kan kugleformede proteiner indeholde et stort antal β-strukturer.
Spiralisering af en lineær polypeptidkæde reducerer dens størrelse med ca. 4 gange; og pakning i en tertiær struktur gør den titusindvis mere kompakt end den originale kæde.
Den tertiære struktur er i høj grad bestemt af den primære struktur . Bestræbelsen på at forudsige den tertiære struktur af et protein baseret på dets primære struktur er kendt som proteinstrukturforudsigelsesproblemet . Det miljø, hvori et protein folder, påvirker dets endelige form væsentligt, men det tages normalt ikke direkte i betragtning af de nuværende forudsigelsesmetoder. De fleste af disse metoder er afhængige af sammenligninger med allerede kendte strukturer og tager således indirekte hensyn til miljøets indflydelse.
I stabiliseringen af den tertiære struktur af proteinet er involveret:
Mange nukleinsyremolekyler har også en tertiær struktur ; især tRNA- molekyler har en universel tertiær struktur [4] .