Beta helix

En beta-helix  er en tandemprotein-gentagelsesstruktur dannet ved association af parallelle beta-strenge i et spiralformet mønster med to [1] eller tre [2] flader. Beta-helixen er en type solenoid-proteindomæne . Strukturen stabiliseres af interstrengs hydrogenbindinger , protein-protein-interaktioner og nogle gange bundne metalioner . Både venstrehåndede og højrehåndede beta helices er blevet identificeret. Dobbeltstrengede beta-helixer er også et meget almindeligt træk ved proteiner og er normalt synonyme med "jelly roll" folder.

Den første beta-helix blev observeret i enzymet pectate lyase , som indeholder en syv-drejet helix , der når 34 Å (3,4 nm ) i længden. P22-faghalespidsproteinet , en komponent af P22-bakteriofagen , har 13 vindinger og er 200 Å (20 nm) i længden i den samlede homotrimer. Dens indre er tæt pakket uden en central pore og indeholder både hydrofobe rester og ladede rester neutraliseret af saltbroer .

Både pectatelyase og P22 halespidsprotein indeholder højrehåndede helixer; venstrehåndede versioner er blevet observeret i enzymer som UDP-N-acetylglucosamin acyltransferase og archaeal carbonic anhydra [3] . Andre proteiner, der indeholder beta-helixer omfatter frostvæskeproteinet fra billen Tenebrio molitor ( højrehåndet) [4] og fra grannyreormen, Choristoneura fumiferana (venstrehåndet) [5] , hvor threoniner med jævne mellemrum på β-helixerne er placeret. binder til overfladen af ​​iskrystaller og hæmmer deres vækst.

Beta-spiraler kan effektivt binde sig til hinanden, enten ansigt til ansigt (der parres med siderne af deres trekantede prismer) eller ende mod ende (danner brintbindinger). Derfor kan β-helixer bruges som "tags" til at inducere andre proteiner til at associere, svarende til spiralformede spolesegmenter.

Medlemmer af pentapeptid-gentagelsesfamilien har vist sig at have en firkantet beta-spiralstruktur. [6]

Se også

Noter

  1. ↑ CATH-database - folder og homologe superfamilier inden for beta 2-solenoid-arkitekturen. . CATH-database .
  2. ↑ CATH-database - folder og homologe superfamilier inden for beta 3-solenoid-arkitekturen. . CATH-database . Arkiveret fra originalen den 26. juli 2011.
  3. ↑ "En venstrehånds beta-helix afsløret af krystalstrukturen af ​​en kulsyreanhydrase fra arkæonen Methanosarcina thermophila". EMBO J. 15 (10): 2323-30. Maj 1996. DOI : 10.1002/j.1460-2075.1996.tb00588.x . PMID  8665839 .
  4. ↑ "Mimik af isstruktur ved overfladehydroxyler og vand af et beta-helix-frostvæskeprotein". natur . 406 (6793): 322-4. juli 2000. Bibcode : 2000Natur.406..322L . DOI : 10.1038/35018604 . PMID  10917536 .
  5. ↑ "Krystalstruktur af beta-spiralformet frostvæskeprotein peger på en generel isbindingsmodel". struktur . 10 (5): 619-27. maj 2002. doi : 10.1016/ s0969-2126 (02)00745-1 . PMID  12015145 .
  6. ↑ "Pentapeptid-gentagelsesproteiner". biokemi . 45 (1): 1-10. Januar 2006. doi : 10.1021/ bi052130w . PMID 16388575 . 

Litteratur

Links

 Sekundær struktur af et protein
Spiraler
Udvidelser
Super sekundær struktur