Beta cylinder

Den aktuelle version af siden er endnu ikke blevet gennemgået af erfarne bidragydere og kan afvige væsentligt fra den version , der blev gennemgået den 7. september 2017; checks kræver 11 redigeringer .

β-cylinder  er en slags tertiær struktur af proteiner; β-foldet plade , rullet op til en lukket struktur, hvor den første streng er hydrogenbundet til den sidste. Typisk er β-strenge i β-cylindre arrangeret i en anti-parallel orientering. Oftest danner β-cylindre proteiner, såsom poriner og andre membranspændende proteiner, og proteiner, der binder hydrofobe ligander i cylinderen, såsom lipocaliner . Cirka 2-3% af generne i gram-negative bakterielle genomer koder for beta-cylindre [1] .

I mange tilfælde indeholder strengene alternerende ikke-polære ( hydrofile og hydrofobe ) aminosyrer, således at de hydrofobe rester er orienteret til indersiden af ​​cylinderen for at danne en hydrofob kerne, og de polære rester er orienteret til ydersiden af ​​cylinderen på den opløsningsmiddeleksponerede overflade. Poriner og andre membranproteiner, der indeholder beta-cylindre, vender dette mønster, med hydrofobe rester orienteret udad, hvor de kommer i kontakt med omgivende lipider og hydrofile rester orienteret mod den vandige indre pore.

Alle beta-cylindre kan klassificeres efter to heltalsparametre: antallet af strenge i beta-arket, n , og "shear-tallet", S , et mål for oscillationen af ​​kæderne i beta-arket [2] . Disse to parametre (n og S) er relateret til hældningsvinklen af ​​beta-trådene i forhold til stammens akse [3] [4] [5] .

Se også

Noter

  1. ↑ William C Wimley. Det alsidige β-tøndemembranprotein  //  Current Opinion in Structural Biology. - 2003-08. — Bd. 13 , udg. 4 . — S. 404–411 . - doi : 10.1016/S0959-440X(03)00099-X . Arkiveret fra originalen den 4. oktober 2021.
  2. ↑ Alexey G. Murzin, Arthur M. Lesk, Cyrus Chothia. Principper, der bestemmer strukturen af ​​β-sheet-tønder i proteiner I. En teoretisk analyse  (engelsk)  // Journal of Molecular Biology. — 1994-03. — Bd. 236 , udg. 5 . - S. 1369-1381 . - doi : 10.1016/0022-2836(94)90064-7 . Arkiveret 25. maj 2021.
  3. ↑ Alexey G. Murzin, Arthur M. Lesk, Cyrus Chothia. Principper, der bestemmer strukturen af ​​β-sheet-tønder i proteiner II. De observerede strukturer  (engelsk)  // Journal of Molecular Biology. — 1994-03. — Bd. 236 , udg. 5 . - S. 1382-1400 . - doi : 10.1016/0022-2836(94)90065-5 . Arkiveret 25. maj 2021.
  4. ↑ Wei-min Liu. Forskydningsnumre af protein-β-tønder: definitionsforbedring og statistik 1 1Redigeret af JM Thornton  //  Journal of Molecular Biology. — 1998-01. — Bd. 275 , udg. 4 . — S. 541–545 . doi : 10.1006 / jmbi.1997.1501 . Arkiveret fra originalen den 14. oktober 2019.
  5. ↑ Steven Hayward, E. James Milner-White. Geometriske principper for homomere β-tønder og β-helixer: Anvendelse til modellering af amyloidprotofilamenter: HAYWARD og MILNER-WHITE  (engelsk)  // Proteiner: Struktur, funktion og bioinformatik. — 2017-10. — Bd. 85 , iss. 10 . — S. 1866–1881 . - doi : 10.1002/prot.25341 . Arkiveret fra originalen den 4. august 2021.

Yderligere læsning

 Tertiær struktur af et protein
generel information
All-α styling:
All-β styling:
α/β stabling:
α+β stabling:
Uregelmæssig styling