I biokemi og molekylærbiologi er proteinfoldning (proteinfoldning, fra engelsk foldning ) processen med spontan foldning af en polypeptidkæde til en unik naturlig (naturlig, fra engelsk indfødt ) rumlig struktur (den såkaldte tertiære struktur ).
Hvert proteinmolekyle begynder at dannes som et polypeptid , oversat fra mRNA -sekvensen som en lineær kæde af aminosyrer . Polypeptidet har ikke en stabil tredimensionel struktur (eksempel på venstre side af billedet). Men alle aminosyrer i kæden har visse kemiske egenskaber: hydrofobicitet , hydrofilicitet , elektrisk ladning. Når aminosyrer interagerer med hinanden og det cellulære miljø, opnås en veldefineret tredimensionel struktur - konformation . Som et resultat dannes hulrum af aktive centre på den ydre overflade af proteinkuglen såvel som kontaktpunkter mellem underenheder af multimere proteiner med hinanden og med biologiske membraner .
I sjældne tilfælde kan to proteinkonformationer være native på én gang (såkaldte konformere ). De kan variere meget og endda udføre forskellige funktioner. Til dette er det nødvendigt, at der i forskellige områder af proteinmolekylets faserum eksisterer to tilstande, der er omtrent lige store i energi, som hver vil forekomme i sin native form med en passende sandsynlighed.
For at stabilisere den tertiære struktur gennemgår mange proteiner i cellen post-translationel modifikation . Meget ofte er der disulfidbroer mellem rumligt tætte sektioner af polypeptidkæden.
Den korrekte tredimensionelle struktur er meget vigtig for proteinernes korrekte funktion. Foldefejl resulterer normalt i et inaktivt protein med forskellige egenskaber. Det menes, at nogle sygdomme skyldes akkumulering af fejlfoldede proteiner i celler (beskrevet mere detaljeret i artiklen Prioner ) [1] .
Folding involverer chaperoneproteiner . Og selvom de fleste nysyntetiserede proteiner kan foldes i fravær af chaperoner, kræver et mindretal af dem nødvendigvis deres tilstedeværelse.
Mekanismen for proteinfoldning er ikke fuldt ud forstået. Eksperimentel bestemmelse af den tredimensionelle struktur af et protein er ofte meget vanskelig og dyr. Imidlertid er aminosyresekvensen af et protein normalt kendt. Derfor forsøger videnskabsmænd at bruge forskellige biofysiske metoder til at forudsige den rumlige struktur af et protein ud fra dets aminosyresekvens [2] .