Det prokaryote cytoskelet er det fælles navn for alle strukturelle filamenter i prokaryoter . Tidligere troede man, at prokaryoter ikke har et cytoskelet , men siden begyndelsen af 1990'erne er der begyndt at samle sig beviser på tilstedeværelsen af forskellige filamenter i prokaryoter [2] . Prokaryoter har ikke kun analoger til nøgleproteiner i det eukaryote cytoskelet , men også proteiner , der ikke har nogen analoger i eukaryoter [3] [4] [5] [6] . Cytoskeletelementer spiller vigtige roller i celledeling , beskyttelse, formvedligeholdelse og polaritetsbestemmelse i forskellige prokaryoter [7] [8] .
FtsZ , det først beskrevne prokaryote cytoskeletale element, danner en ringstruktur i midten af cellen kendt som Z-ringen, som trækker sig sammen under celledeling, svarendeeukaryote actin - myosin kontraktile ring . Z-ringen er en meget dynamisk struktur bestående af adskillige bundter af protofilamenter, og mekanismerne for kompression af Z-ringen, såvel som antallet af protofilamenter, forbliver ukendte. FtsZ fungerer som et organiserende protein og er essentielt for celledeling, idet det rekrutterer alle kendte proteiner, der kræves til celledeling, til delingsstedet [9] .
På trods af funktionel affinitet til actin er FtsZ homolog med det eukaryote mikrotubuledannende protein tubulin . Selvom en sammenligning af de primære strukturer (dvs. aminosyresekvenser ) af FtsZ og tubulin kun indikerer en lille lighed, er deres tredimensionelle strukturer bemærkelsesværdigt ens. Desuden er monomert FtsZ , ligesom tubulin, bundet til GTP , og dets polymerisering med andre FtsZ-monomerer sker med forbruget af GTP-energi, svarende til hvordan det forekommer under tubulin -dimerisering [10] . Da FtsZ er afgørende for bakteriel celledeling, kan det tjene som et mål for antibiotika [11] .
MreB er et bakterielt protein, der menes at være analogt med eukaryotisk actin. De primære strukturer af actin og MreB har kun lidt lighed, men deres tredimensionelle strukturer og mekanismer for polymerisering til protofilamenter er meget ens. I næsten alle ikke-sfæriske bakterier er MreB påkrævet for at opretholde celleformen . MreB er samlet i et netværk af protofilamenter under cellemembranen over hele dens område [12] . MreB bestemmer celleform ved lokalisering og aktivitet af peptidoglycan - syntetiserende enzymer og ved at danne et elastisk netværk af filamenter under cellemembranen, der modstår ydre tryk. I Caulobacter crescentus kondenserer MreB fra sit netværk af filamenter til en tæt ring i skillevæggen lige før adskillelsen af to celler. Det antages, at dette er nødvendigt for lokaliseringen af denne bakteries ikke-centrale septum . I polære bakterier er MreB vigtig for at bestemme polaritet, for eksempel er det hos C. crescentus ansvarlig for den korrekte lokalisering af mindst fire polære proteiner [13] .
Crescentin er en analog af eukaryote mellemliggende filamentproteiner . I modsætning til de ovenfor beskrevne tilfælde har crescentin og intermediære filamentproteiner nogenlunde ens primære strukturer, foruden ligheden mellem tredimensionelle strukturer. CreS - genet, der koder for crescentin, er 25 % identisk og 40 % ligner genet, der koder for keratin 19 , og 24 % identisk og 40 % ligner nuklear lamin A. Desuden har crescentin-filamenter en diameter på cirka 10 nm , hvilket falder inden for intervallet af diametre af eukaryote mellemfilamenter (8-15 nm) [14] . Crescentin danner en kontinuerlig filament, der strækker sig fra pol til pol langs den halvmåneformede indre, konkave overflade af bakterien Caulobacter crescentus . Både MreB og crescentin er nødvendige for at opretholde den karakteristiske form af C. crescentus -celler. Det antages, at MreB giver denne bakteries celler en stavformet form, og crescentin bøjer den yderligere til en halvmåneform [1] .
ParM er et cytoskeletalt element, der strukturelt ligner actin, men fungerer som tubulin. Derudover polymeriserer det tovejs og udviser dynamisk ustabilitet, som det er karakteristisk for tubulinpolymerisation [4] [15] . Det danner et system med ParR og parC , som er nødvendigt for adskillelse af R1 - plasmiderne . ParM binder sig til ParR, et DNA-bindende protein , der specifikt binder til 10 direkte gentagelser i parC- regionen af R1-plasmidet. ParM er fæstnet til ParR med to ender af dets filament. Derefter forlænges filamentet og trækker to kopier af R1-plasmidet i forskellige retninger [16] . Funktionen af dette system svarer til deling af kromosomer under celledeling af eukaryoter, og ParM fungerer som tubulin i fissionsspindelen , ParR som en kinetochore og parC som en kromosomcentromer . Separation af F-plasmider sker på lignende måde: SopA-proteinet fungerer som et cytoskeletfilament, og SopB-proteinet binder til sopC -regionen af F-plasmidet, svarende til henholdsvis kinetochore og centromer [17] . En actin-lignende homolog af ParM er også blevet fundet i den gram-positive bakterie Bacillus thuringiensis . Det samles i mikrotubuli-lignende strukturer og deltager i adskillelsen af replikerede plasmider [18] .
MinCDE-systemet er et filamentsystem, der lokaliserer skillevæggen nøjagtigt i midten af Escherichia coli -cellen . MinC forhindrer septa-dannelse ved at interferere med FtsZ-polymerisation. MinC, MinD og MinE danner en spiralformet struktur, der omslutter cellen og er forbundet med indersiden af membranen af MinD-proteinet. MinCDE-helixen optager polerne og afslutter en filamentøs struktur kendt som E-ringen, bestående af MinE-proteinet og placeret i den midterste del af polarområdet. E-ringen krymper, nærmer sig stangen og adskiller MinCDE-spiralen undervejs. I dette tilfælde samles de adskilte komponenter af E-ringen ved den modsatte pol og starter demonteringen af MinCDE-spiralen fra den anden ende. Processen gentages, og MinCDE-helixen svinger mellem positioner ved cellens to poler. Denne svingning fortsætter under cellecyklussen , hvorved koncentrationen af MinC-proteinet, som hæmmer septumdannelsen, er lavere i midten af cellen end ved polerne [19] . Den dynamiske opførsel af Min-proteiner blev rekonstrueret in vitro , hvor et kunstigt lipid-dobbeltlag fungerede som en membrananalog [20] .
Bactophilin er et cytoskeletprotein, der danner filamenter gennem hele cellen i den stavformede proteobakterie Myxococcus xanthus [21] . Bactophilin (BacM) er afgørende for at opretholde korrekt celleform og cellevægsintegritet. M. xanthus - celler, der mangler BacM, er morfologisk deformerede: deres celler er buede, og mutanter for det tilsvarende gen ( bacM ) er karakteriseret ved reduceret resistens over for antibiotika, der virker på cellevæggen. BacM skæres fra sin fuld størrelse og bliver polymeriserbar. Bactophiliner er også involveret i at opretholde celleformen i andre bakterier, herunder de buede celler i Proteus mirabilis [22] , spiralformen af Helicobacter pylori [23] , og er også involveret i dannelsen af stilke i Caulobacter crescentus [ 24] .
Crenactin er en aktinanalog fundet i archaea af phylum Crenarchaeota , nemlig medlemmer af ordenen Thermoproteales og Candidatus Korarchaeum [25] . Aminosyresekvensen af crenactin har den højeste grad af lighed med actin blandt alle kendte actin-homologer [26] . Krenactin er blevet grundigt undersøgt i archaea Pyryobaculum calidifontis og har en høj specificitet for ATP og GTP. Arter, der har crenactin, er alle stavformede eller nåleformede. P. calidifontis crenactin har vist sig at danne spiralformede strukturer, der strækker sig langs hele cellens længde, så det er muligt, at crenactin spiller samme rolle i at opretholde celleformen som MreB-proteinet i andre prokaryoter [25] [27] .
En anden prokaryot homolog af actin MamK er involveret i organiseringen af magnetosommembraner . Magnetosomer er organeller af bakterier af slægterne Magnetospirillum og Magnetococcus , der indeholder magnetitkrystaller omgivet af en membran og hjælper bakterien med at navigere i det geomagnetiske felt . I en celle er magnetosomer arrangeret i en række; lange filamenter af MamK-proteiner er altid forbundet med dem [28] .
| Strukturen af en bakteriecelle | |
|---|---|
| Cellevæg |
|
| ydre skal |
|
| Formen |
|