Aktin

Den aktuelle version af siden er endnu ikke blevet gennemgået af erfarne bidragydere og kan afvige væsentligt fra den version , der blev gennemgået den 9. oktober 2015; checks kræver 17 redigeringer .
aktin

G-aktin. Det associerede ADP-molekyle og den divalente kation er vist.
Identifikatorer
Symbol aktin
Pfam PF00022
Interpro IPR004000
PROSITE PDOC00340
SCOP 2btf
SUPERFAMILIE 2btf
Tilgængelige proteinstrukturer
Pfam strukturer
FBF RCSB FBF ; PDBe ; PDBj
PDBsum 3D model
 Mediefiler på Wikimedia Commons

Actin  er et kugleformet protein , hvorfra mikrofilamenter dannes  - en af ​​hovedkomponenterne i eukaryote cellers cytoskelet . Actin består af 376 aminosyrerester med en molekylvægt på ca. 42 kDa og en diameter på 4-9 nm. Det har 2 former: monomer G-actin og polymeriseret form (F-actin). Sammen med proteinet myosin danner det de vigtigste kontraktile elementer i muskler - actomyosin-komplekser af sarkomerer . Det findes hovedsageligt i cytoplasmaet, men findes også i små mængder i cellekernen [1] [2] .

Klasser

Funktioner

  1. De danner et cellulært cytoskelet, der skaber en mekanisk støtte.
  2. Deltager i myosin-uafhængig celleformændring og cellebevægelse.
  3. I muskelceller danner actin et kompleks med myosin involveret i muskelsammentrækning .
  4. I ikke-muskelceller er det involveret i transporten af ​​vesikler og organeller med myosin [1]
  5. Celledeling og cytokinese

G-aktin

Elektronmikroskopbilleder viste, at G-actin har en kugleformet struktur; røntgenkrystallografi har imidlertid vist, at hver af disse kugler består af to lapper adskilt af en rille. Denne struktur er en "ATPase-fold", som er stedet for en enzymatisk katalyse, der binder ATP og Mg2 + og hydrolyserer førstnævnte til ADP og organisk fosfat. Denne fold er en bevaret struktur, der også forekommer i andre proteiner [3] . G-actin fungerer kun, når det indeholder enten ADP eller ATP i sin rille, men den ATP-bundne form dominerer i celler, når actin er til stede i sin monomere form [4] . 

Primær struktur

Indeholder 374 aminosyrerester. Dens N-terminal er meget sur og starter med acetyleret  aspartat  ved sin aminogruppe. Selvom dens C-terminale ende er basisk og dannet  af phenylalanin , som er forudgået af  cystein [5] .

Tertiær struktur - domæner

Den tertiære struktur er dannet af to domæner, kendt som store og små, som er adskilt fra hinanden af ​​en rille. Under dette er der et dybere indhak kaldet en "rille". Begge strukturer har sammenlignelig dybde [6] .

Topologiske undersøgelser har vist, at proteinet med det største domæne på venstre side og det mindste domæne på højre side. I denne position er det mindre domæne igen opdelt i to: subdomæne I (nedre position, rest 1-32, 70-144 og 338-374) og subdomæne II (øvre position, rest 33-69). Det større domæne er også opdelt i to: underdomæne III (nedre, rest 145-180 og 270-337) og underdomæne IV (øvre, rest 181-269). De eksponerede områder af underdomæne I og III omtales som "takkede" ender, mens de eksponerede områder af domæne II og IV omtales som "spidse" ender.

F-actin

Den klassiske beskrivelse af F-aktin angiver, at den har en filamentøs struktur, der kan betragtes enten som en enkeltstrenget venstrehåndsspiral med en rotation på 166° omkring den spiralformede akse og en aksial forskydning på 27,5  Å , eller som en enkeltstrenget højrehåndshelix med en krydsafstand på 350-380 Å, og hvert actinmolekyle er omgivet af 4 andre. Aktinpolymerens symmetri ved 2,17 underenheder pr. omdrejning af helixen er uforenelig med dannelsen af ​​krystaller, hvilket kun er muligt med en symmetri på præcis 2, 3, 4 eller 6 underenheder pr. omgang [7] [8] .

F-actin-polymeren menes at have strukturel polaritet på grund af det faktum, at alle mikrofilamentunderenheder peger mod den samme ende. Dette fører til en navnekonvention: den ende, der besidder en actin-underenhed, der har et ATP-bindingssted, kaldes "(-)-enden", mens den modsatte ende, hvor kløften er rettet mod en anden nærliggende monomer, kaldes "( +) ende Udtrykkene "spids" og "savtakket", der refererer til de to ender af mikrofilamenter, er afledt af deres udseende under transmissionselektronmikroskopi, når prøver undersøges i en præparationsteknik kaldet "dekoration". Dette myosin danner polære bindinger med aktinmonomerer, hvilket resulterer i en konfiguration, der ligner en pil med perforeringer langs skaftet, hvor skaftet er aktin, og udfladningen er myosin. Efter denne logik kaldes den ende af mikrofilamentet, der ikke har udragende myosin, for punktet for pilen (- ende) og den anden ende kaldes den tornede ende (+ende) [9] .S1-fragmentet består af hoved- og halsdomænerne af myosin II. Under fysiologiske forhold transformeres G-actin (monomer form) ind i F-actin ( polymer form) ved hjælp af ATP, hvor ATP's rolle er afgørende.

Processen med dannelse af polymert actin, kaldet F-actin, omfatter binding af monomert G-actin til et ATP-molekyle i nærvær af Mg 2+ , Ca 2+ ioner , dannelse af stabile actin-oligomerer og -kugler, dannelse af individuelle actinpolymerfilamenter og deres forgrening. Som et resultat dannes organisk fosfat og ADP-molekyler. Actin mikrofilamenter dannes ved spiral snoning af 2 F-actin filamenter, inden for hvilke actin molekyler er forbundet med ikke-kovalente bindinger [10]

Hvert sådant mikrofilament har to ender, som adskiller sig i deres egenskaber: aktinmonomerer knytter sig til den ene (det kaldes plusenden) og adskiller sig fra den anden (minusende). Forholdet mellem hastighederne for vedhæftning og dissociation af actinmonomerer bestemmer, om filamentet forlænges eller forkortes [10] .

 Biologiske motorer
motoriske proteiner
Se også: Molekylære motorer

Noter

  1. ↑ 1 2 N. V. Bochkareva, I. V. Kondakova, L. A. Kolomiets. Aktinbindende proteiners rolle i cellebevægelse under normale forhold og under tumorvækst  // Molekylær medicin. - 2011. - Udgave. 6 . — S. 14–18 . — ISSN 1728-2918 .
  2. ↑ CG Dos Remedios, D. Chhabra, M. Kekic, IV Dedova, M. Tsubakihara. Aktinbindende proteiner: regulering af cytoskeletale mikrofilamenter  (engelsk)  // Fysiologiske anmeldelser. - 2003-04-01. — Bd. 83 , iss. 2 . — S. 433–473 . — ISSN 1522-1210 0031-9333, 1522-1210 . - doi : 10.1152/physrev.00026.2002 . Arkiveret fra originalen den 1. december 2017.
  3. ↑ NIH/NLM/NCBI/IEB/CDD-gruppe. NCBI CDD Conserved Protein Domain ACTIN  . www.ncbi.nlm.nih.gov. Hentet 22. november 2017. Arkiveret fra originalen 5. december 2017.
  4. ↑ Philip Graceffa, Roberto Dominguez. Krystalstruktur af monomert aktin i ATP-tilstanden STRUKTURGRUNDLAG FOR NUCLEOTIDAFHÆNGIG ACTIN DYNAMICS  //  Journal of Biological Chemistry. - 2003-09-05. — Bd. 278 , udg. 36 . — S. 34172–34180 . — ISSN 1083-351X 0021-9258, 1083-351X . - doi : 10.1074/jbc.M303689200 . Arkiveret fra originalen den 2. juni 2018.
  5. ↑ JH Collins, M. Elzinga. Den primære struktur af actin fra kaninskeletmuskulatur. Afslutning og analyse af aminosyresekvensen  // The Journal of Biological Chemistry. - 10-08-1975. - T. 250 , -nr. 15 . — S. 5915–5920 . — ISSN 0021-9258 . Arkiveret fra originalen den 18. juni 2013.
  6. ↑ Marshall Elzinga, John H. Collins, W. Michael Kuehl, Robert S. Adelstein. Komplet aminosyresekvens af aktin fra kaninskeletmuskel  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - september 1973. - T. 70 , no. 9 . — S. 2687–2691 . — ISSN 0027-8424 . Arkiveret fra originalen den 25. december 2020.
  7. ↑ Toshiro Oda, Mitsusada Iwasa, Tomoki Aihara, Yuichiro Maéda, Akihiro Narita. Arten af ​​den kugleformede- til fibrøs-aktinovergang  // Natur. — 2009-01-22. - T. 457 , no. 7228 . — S. 441–445 . — ISSN 1476-4687 . - doi : 10.1038/nature07685 . Arkiveret fra originalen den 9. februar 2019.
  8. ↑ Julian von der Ecken, Mirco Müller, William Lehman, Dietmar J. Manstein, Pawel A. Penczek. Struktur af F-actin-tropomyosin-komplekset  // Natur. - 05-03-2015. - T. 519 , nr. 7541 . — S. 114–117 . — ISSN 1476-4687 . - doi : 10.1038/nature14033 . Arkiveret fra originalen den 25. januar 2018.
  9. ↑ D.A. Begg, R. Rodewald, L.I. Rebhun. Visualisering af actin filament polaritet i tynde sektioner. Bevis for den ensartede polaritet af membran-associerede filamenter  // The Journal of Cell Biology. - December 1978. - T. 79 , Nr. 3 . — S. 846–852 . — ISSN 0021-9525 . Arkiveret fra originalen den 11. april 2019.
  10. ↑ 1 2 Roberto Dominguez, Kenneth C. Holmes. Aktinstruktur og funktion  // Årlig gennemgang af biofysik. - 09-06-2011. - T. 40 . — S. 169–186 . — ISSN 1936-122X . - doi : 10.1146/annurev-biophys-042910-155359 . Arkiveret fra originalen den 15. december 2021.

Litteratur til selvuddannelse


  Gå til Wikidata-elementet  Ordbøger og encyklopædier