Fibronectin 1 | |
---|---|
Domænestruktur af fibronectin | |
Notation | |
Symboler | FN1 |
Entrez Gene | 2335 |
HGNC | 3778 |
OMIM | 135600 |
RefSeq | NM_002026 |
UniProt | P02751 |
Andre data | |
Locus | 2. højderyg , 2q34 -q36 |
Oplysninger i Wikidata ? |
Fibronectin er et ekstracellulært matrix- glycoprotein , der binder til membranreceptorproteiner kaldet integriner [ 1] . Fibronectin binder sig også til andre ekstracellulære matrixproteiner såsom kollagen , fibrin, heparansulfatproteoglycaner (f.eks. syndecaner ).
To typer fibronectin er til stede i hvirveldyr [1] :
Fibronectin spiller en vigtig rolle i celleadhæsion , vækst, migration, differentiering og er også vigtig for processer som sårheling og embryonal udvikling [1] . Ændret ekspression, nedbrydning og organisering af fibronectin er blevet forbundet med en række patologier , herunder cancer , gigt og fibrose [2] .
Fibronectin præsenteres som en homodimer , bestående af 2 polypeptidunderenheder med en molekylvægt på 230-250 kDa, bundet til hinanden af disulfidbindinger ved den C-terminale del af molekylet . Hver af underenhederne indeholder tre typer domæner, placeret langs underenhedens længde: domæne I, II og III typer.
Alle tre moduler består af to antiparallelle β-ark, der danner en beta-sandwich ; dog stabiliseres type I og type II af intrakæde - disulfidbindinger , mens type III-moduler ikke indeholder disulfidbindinger. Fraværet af disulfidbindinger i type III-moduler tillader dem at udfolde sig delvist under påvirkning af en påført kraft [3] .
Fibronectin syntetiseres af næsten alle typer celler , med undtagelse af nogle typer nerveceller . Det er et stort glykoprotein til stede i kroppen hos de fleste pattedyr i form af to former - for det første en uopløselig form i form af et fibrillært netværk på celleoverfladen og i den ekstracellulære matrix, og for det andet en opløselig form i blodet . Fibronectin i form af en opløselig form syntetiseres hovedsageligt i leveren og cellerne i det retikuloendoteliale system . Fibronectin binder sig til aggregerende procollagenfibriller og ændrer kinetikken for fibrildannelse i den pericellulære matrix (Murray R., år? ).