Ferredoxiner

Ferredoxiner (fra lat.  ferrum  - jern ; forkortet "Fd") - en gruppe små ( 6 - 12 kDa ) opløselige proteiner, der indeholder jern-svovl-klynger , og som er mobile elektronbærere i en række metaboliske processer. De overfører normalt en eller to elektroner ved at ændre jernatomernes oxidationstilstand.

Udtrykket "ferredoxin" blev opfundet af D. S. Worton fra kemivirksomheden DuPont for at henvise til et jernholdigt protein, som Mortenson, Valentine og Carnahan isolerede fra den anaerobe bakterie Clostridium pasteurianum i 1962 [1] [2] . Samme år isolerede Tagawa og Arnon et lignende protein fra spinat - chloroplaster og kaldte det "chloroplast-ferredoxin" [3] . Dette ferredoxin er involveret i cyklisk og ikke-cyklisk elektrontransport i fotosyntesereaktioner . Under ikke-cyklisk transport er ferredoxin den sidste elektronacceptor, og derefter oxideres det af enzymet ferredoxin-NADP + -reduktase ( EC-kode 1.18.1.2 ), hvorved NADP + genoprettes .

Andre bioorganiske elektronbærere omfatter grupper såsom rubredoxiner , cytochromer , plastocyaniner og proteiner, der strukturelt ligner Riske-proteiner .

Den moderne klassificering af ferredoxiner er hovedsageligt baseret på strukturen af ​​jern-svovlklynger og sammenligning af proteinsekvenser; Værdien af ​​redoxpotentialet og formen af ​​absorptionsspektret tages også i betragtning .

Fe 2 S 2 -ferredoxiner

Medlemmer af 2Fe-2S ferredoxin-familien har en grundlæggende proteinstruktur baseret på beta(2)-alpha-beta(2)-princippet. Disse omfatter putidaredoxin , terpredoxin og adrenodoxin [4] [5] [6] [7] . Disse er proteiner på omkring hundrede aminosyrer med fire konserverede cysteinrester , som 2Fe-2S klyngen er knyttet til. Det samme konserverede domæne findes i en række enzymer og multidomæneproteiner såsom aldehydoxidoreduktase (ved N-terminalen), xanthinoxidase (N-terminal), phthalatdioxygenase (C-terminal) i jern-svovlproteinet fra succinat dehydrogenase (N-terminus) og methanmonooxygenase (N-terminus). slutningen).

Plante ferredoxiner

For første gang blev denne gruppe af proteiner fundet i kloroplastmembranen, hvorfra den har fået sit navn. De er karakteristiske for planter og deltager i transporten af ​​elektroner i fotosyntesens ETC. I kloroplasternes stroma udfører ferredoxin to hovedfunktioner: i en ikke-cyklisk elektronstrøm accepterer det en elektron fra jern-svovl-klyngen F B , som er indeholdt i fotosystem I , hvorefter det overfører det for at genoprette NADP + eller returnerer elektronen tilbage til elektrontransportkæden under cyklisk flow. Reduceret ferredoxin i kloroplaster bruges til at genoprette:

1. oxideret nikotinamid adenindinukleotidphosphat (NADP +) - med deltagelse af ferredoxin-NADP + -reduktase (FNR),
2. nitrit til ammonium - med deltagelse af nitritreduktase ,
3. sulfit til sulfid - med deltagelse af sulfitreduktase ,
4. i reaktionen glutamin  + 2-oxoglutarat  → 2-glutamat  - med deltagelse af glutamatsyntase .

I det bakterielle hydroxylerende dehydrogenasesystem, som oxiderer aromater, bruges de som mellemliggende elektronbærere mellem flavoproteinreduktase og oxygenase.

Thioredoxin-lignende ferredoxiner

Ferredoxin Fe 2 S 2 fra Clostridium pasteurianum ( Cp 2FeFd) er blevet tildelt en ny proteinfamilie baseret på dens primære struktur, de spektroskopiske karakteristika af dens jern-svovl-klynge og den unikke evne til at erstatte to ligerende cysteiner rester. Selvom den fysiologiske rolle af dette ferredoxin forbliver uklar, ser det ud til at interagere specifikt med molybdæn- jernproteinnitrogenase . Homologe ferredoxiner fra Azotobacter vinelandii ( Av 2FeFdI) og Aquifex aeolicus ( Aa Fd) er blevet opdaget og undersøgt. For ferredoxin Aa Fd blev der opnået en krystalstruktur: det viste sig, at den eksisterer i form af en dimer . Den rumlige struktur af Aa Fd-monomeren i sig selv adskiller sig fra den af ​​andre Fe2S2 - ferredoxiner . Dens fold tilhører α+β-klassen: fire β-sheets og to α-helixer danner en af ​​varianterne af thioredoxinfolden .

Adrenoxin-lignende ferredoxiner

Adrenoxin (binyreferredoxin) findes i alle pattedyr, inklusive mennesker. Den menneskelige version af dette protein omtales almindeligvis som "ferredoxin-1". Denne gruppe omfatter adrenoxin, putidaredoxin og terpredoxin. Disse er opløselige Fe 2 S 2 -proteiner, der spiller rollen som en-elektron-bærere. Adrenoxin er involveret i mitokondriesystemet, hvor det overfører en elektron fra ferredoxin-NADP+ reduktase til membran-lokaliseret cytochrom P450 . I bakterier overfører putidaredoxin og terpredoxin elektroner mellem deres respektive NADPH-afhængige ferredoxinreduktase og opløseligt cytochrom P450. Den nøjagtige funktion af de andre medlemmer af denne familie er ikke klar, selvom ferredoxin fra E. coli ( Escherichia coli ) har vist sig at være involveret i biogenesen af ​​Fe-S klynger. På trods af den lave lighed mellem den primære struktur af adrenoxinlignende og planteferredoxiner har begge typer proteiner en lignende tertiær struktur og rumlig foldning.

I den menneskelige krop er ferredoxin-1 involveret i syntesen af ​​skjoldbruskkirtelhormoner. Derudover overfører det elektroner fra adrenoxinreduktase til cytochrom P450, som spalter sidekæden fra kolesterol . Ferredoxin-1 er i stand til at binde til metaller og proteiner. Det er let påvist i mitokondriematrixen .

Fe 4 S 4 - og Fe 3 S 4 -ferredoxiner

Ferredoxiner indeholdende Fe 4 S 4- og Fe 3 S 4 -klynger er karakteristiske for bakterier. Ferredoxiner med [Fe 4 S 4 ]-klyngen er underopdelt i lav-potentiale (bakteriel type) og høj-potentielle ferredoxiner . Lav- og højpotentiale ferredoxiner er forbundet med følgende redoxreaktionsskema:

For ferredoxiner med lavt potentiale kan den formelle oxidationstilstand for jernioner være [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ] og [1Fe 3+ , 3Fe 2+ ], mens den for højpotentielle kan være [3Fe 3+ , 1Fe 2+ ] eller [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ].

Ferredoxiner af bakterietypen

Disse omfatter Fe 4 S 4 -ferredoxiner fundet i bakterier. Til gengæld kan denne gruppe yderligere opdeles i undergrupper, baseret på proteinets primære struktur . De fleste repræsentanter for denne gruppe indeholder mindst et konserveret domæne af de fire cysteinrester , der binder [Fe 4 S 4 ]-klyngen. I Pyrococcus furiosus i Fe4S4 - ferredoxin er en af ​​disse konservative cysteinrester erstattet af en asparaginsyrerest .

Under udviklingen af ​​bakterie-type ferredoxiner opstod der multiple duplikationer , transpositioner og genfusioner, hvilket resulterede i proteiner med flere jern-svovl-klynger på én gang. I nogle bakterielle ferredoxiner har genduplikationsdomæner mistet en eller flere konserverede serinrester. Sådanne domæner har enten mistet evnen til at binde jern-svovlklynger eller binde sig til [Fe 3 S 4 ] [9] eller danne strukturer med to klynger [10] .

En tertiær struktur er kendt for et antal enkelt-klynge og to-klynge medlemmer af denne gruppe . Deres fold tilhører α+β-klassen med to til syv α-helixer og fire β-sheets, der danner en beta-tøndelignende struktur og en fremspringende løkke med tre proksimale cysteinligander af jern - svovl-klyngen.

Højt potentiale jern-svovlproteiner

Højpotentiale jern-svovlproteiner  er en unik familie af ferredoxiner med en Fe 4 S 4 -klynge , der er involveret i anaerobe elektrontransportkæder. Nogle af dem har et redoxpotentiale, der er højere end noget andet protein med en jern-svovl-klynge (for eksempel er redoxpotentialet for et protein fra Rhodopila globiformis ca. 450 mV ) [11] . For individuelle repræsentanter er den tertiære struktur kendt: deres lægning tilhører klassen α + β. Ligesom andre bakterielle ferredoxiner har deres [Fe 4 S 4 ]-klynge en kubisk struktur og er bundet til proteinet gennem fire cysteinrester.

Humane proteiner fra ferredoxinfamilien

• 2Fe-2S: AOX1 , FDX1 , FDX1L , NDUFS1 , SDHB , XDH ;
• 4Fe-4S: ABCE1 , DPYD , NDUFS8 .

Noter

1. ↑ Mortenson LE, Valentine RC, Carnahan JE En elektrontransportfaktor fra Clostridium pasteurianum  (Rom.)  // Biochem. Biofys. Res. commun.. - 1962. - Iunie ( bind 7 ). - S. 448-452 . - doi : 10.1016/0006-291X(62)90333-9 . — PMID 14476372 .
2. ↑ Valentine RC bakteriel ferredoxin   // anmeldelser af mikrobiologi og molekylærbiologi : journal. — American Society for Microbiology, 1964. - December ( vol. 28 ). - S. 497-517 . — PMID 14244728 .
3. ↑ Tagawa K., Arnon D.I. Ferredoxiner som elektronbærere i fotosyntese og i den biologiske produktion og forbrug af brintgas  //  Nature : journal. - 1962. - August ( bd. 195 , nr. 4841 ). - s. 537-543 . - doi : 10.1038/195537a0 . — . — PMID 14039612 .
4. ↑ Jouanneau Y., Armengaud J., Sainz G., Sieker LC Krystallisation og foreløbig røntgendiffraktionsanalyse af et [2Fe-2S]ferredoxin (FdVI) fra Rhodobacter capsulatus  //  Acta Crystallogr. D : journal. - 2001. - Bd. 57 , nr. Pt 2 . - S. 301-303 . - doi : 10.1107/S0907444900017832 . — PMID 11173487 .
5. ↑ Sevrioukova IF Redox-afhængig strukturel reorganisering i Putidaredoxin, en hvirveldyr-type [2Fe-2S] Ferredoxin fra Pseudomonas putida  //  J. Mol. Biol. : journal. - 2005. - Bd. 347 , nr. 3 . - s. 607-621 . - doi : 10.1016/j.jmb.2005.01.047 . — PMID 15755454 .
6. ↑ Pochapsky TC, Mo H., Pochapsky SS En model for opløsningsstrukturen af ​​oxideret terpredoxin, et Fe2S2-ferredoxin fra Pseudomonas  //  Biochemistry : journal. - 1999. - Bd. 38 , nr. 17 . - P. 5666-5675 . - doi : 10.1021/bi983063r . — PMID 10220356 .
7. ↑ Ruterjans H., Beilke D., Weiss R., Lohr F., Pristovsek P., Hannemann F., Bernhardt R. En ny elektrontransportmekanisme i mitokondrielle steroidhydroxylasesystemer baseret på strukturelle ændringer efter reduktion af adrenodoxin  . )  / / Biokemi : tidsskrift. - 2002. - Bd. 41 , nr. 25 . - P. 7969-7978 . - doi : 10.1021/bi0160361 . — PMID 12069587 .
8. ↑ PDB 3P1M ; Chaikuad A., Johansson, C., Krojer, T., Yue, WW, Phillips, C., Bray, JE, Pike, ACW, Muniz, JRC, Vollmar, M., Weigelt, J., Arrowsmith, CH, Edwards , AM, Bountra, C., Kavanagh, K., Oppermann, U. Krystalstruktur af humant ferredoxin-1 (FDX1) i kompleks med jern-svovl-klynge  //  Skal offentliggøres: tidsskrift. - 2010. - doi : 10.2210/pdb3p1m/pdb .
9. ↑ Fukuyama K., Matsubara H., Katsube Y., Tsukihara T. Struktur af [4Fe-4S] ferredoxin fra Bacillus thermoproteolyticus raffineret ved 2,3 Å opløsning. Strukturelle sammenligninger af bakterielle ferredoxiner  (engelsk)  // J. Mol. Biol. : journal. - 1989. - Bd. 210 , nr. 2 . - s. 383-398 . - doi : 10.1016/0022-2836(89)90338-0 . — PMID 2600971 .
10. ↑ Sieker LC, Meyer J., Moulis JM, Fanchon E., Duee ED, Vicat J. Raffineret krystalstruktur af 2[4Fe-4S] ferredoxinet fra Clostridium acidurici ved 1,84 Å opløsning  //  J. Mol. Biol. : journal. - 1994. - Bd. 243 , nr. 4 . - S. 683-695 . - doi : 10.1016/0022-2836(94)90041-8 . — PMID 7966291 .
11. ↑ Ambler RP , Meyer TE , Kamen MD Aminosyresekvens af et ferredoxin med højt redoxpotentiale (HiPIP) fra den lilla fototrofe bakterie Rhodopila globiformis, som har det højeste kendte redoxpotentiale i sin klasse.  (engelsk)  // Arkiv for biokemi og biofysik. - 1993. - Bd. 306, nr. 1 . - S. 215-222. - doi : 10.1006/abbi.1993.1503 . — PMID 8215406 .

Litteratur

• Mokronosov A. T., Gavrilenko V. F., Zhigalova T. V. Fotosyntese. Fysiologisk-økologiske og biokemiske aspekter / red. I. P. Ermakova. — 2. udg., rettet. og yderligere .. - M . : Publishing Center "Academy", 2006. - 448 s. — ISBN 5-7695-2757-9 .

Ordbøger og encyklopædier	Fantastisk catalansk Fantastisk norsk Stor russer Britannica (online) Brockhaus