Nitrogenase ( EC 1.18.6.1 ) er et kompleks af enzymer (multienzym), der udfører processen med atmosfærisk nitrogenfiksering . Det er vidt udbredt i bakterier og archaea , mens alle eukaryoter mangler det.
Komplekset består af to enzymer: selve nitrogenase (også kaldet Mo-Fe-protein, og i den engelske litteratur - dinitrogenase) og hydrogenase (Fe-protein eller dinitrogenase reduktase). Efter adskillelse mister de deres katalytiske egenskaber. Enzymatisk aktivitet besidder imidlertid "hybrider", for eksempel Mo-Fe-proteinet fra Azotobacter med Fe-proteinet fra knudebakterier .
Mo-Fe-protein har en masse på omkring 230 kDa og består af 4 underenheder af to typer. Dens cofaktor indeholder 2 molybdænatomer .
Fe-proteinet har en masse på 64 kDa og består af to identiske underenheder.
Nitrogenase oxideres irreversibelt af molekylært oxygen, hvilket tvinger nitrogenfiksere til at lede efter måder at beskytte enzymet på.
Reaktionen katalyseret af multienzymet er som følger:
N2 + 8H + + 8 e - + 16 ATP → 2NH3 + H2 + 16 ADP + 16F nNitrogenase har en lav substratspecificitet og i stedet for nitrogen kan den reducere andre forbindelser med en tredobbelt binding : acetylen (metoden til bestemmelse af aktiviteten af nitrogenfiksering er baseret på denne egenskab), cyanider og azider (også parallelt med dannelsen af brint):
C2H2 + 2H + → C2H4 _ _ _ _ CN - + 7H + → NH3 + CH 4 HN3 → NH3 + N2 _Elektrondonoren i reaktionen er reduceret ferredoxin eller flavodoxin . Elektronen, der forbruger ATP -energi , overføres af Fe-proteinet fra donoren til Mo-Fe-proteinet, som igen donerer et elektronpar tre gange til to nitrogenatomer, hvilket reducerer N 2 - molekylet bundet i det aktive center til to NH 3 gennem følgende trin:
nitrogen → diamid → hydrazin → ammoniak .Ifølge en anden version er den trinvise proces energetisk ugunstig, og alle seks elektroner overføres på én gang i det aktive center [1]
Forskellige alternative nitrogenaser er blevet opdaget: