Ribulosebisphosphatcarboxylase

Ribulosebisphosphatcarboxylase (Ribulosebisphosphatcarboxylase/oxygenase, ribulosebisphosphatcarboxylase/oxygenase, engelsk  Ribulose -1,5-bisphosphatcarboxylase/oxygenase, RuBisCO ), rubisco  er et enzym ( EC 4.1.1.39 , der tilsætter tilsætningen af ​​carbondioxid til carbondioxid), -1,5-bisphosphat på de første trin af Calvin-cyklussen , samt oxidationsreaktionen af ​​ribulosebiphosphat i det første trin af fotorespirationsprocessen. Det er et af de vigtigste enzymer i naturen, da det spiller en central rolle i hovedmekanismen for uorganisk kulstofs indtræden i det biologiske kredsløb. Ribulosebisphosphatcarboxylase er hovedenzymet i planteblade og betragtes derfor som det mest udbredte enzym på Jorden [1] .

Struktur

I planter , cyanobakterier og kemoautotrofe proteobakterier består enzymet typisk af to typer proteinunderenheder:

• Stor kæde ( L , vejer 55.000 Da )
• Lille kæde ( S , vejer 13.000 Da)

Enzymets aktive center er placeret på store kæder forenet i dimerer. Alle 8 dimerer af store kæder og 8 små kæder kombineres til et enkelt kompleks med en masse på 540.000 Da. I nogle proteobakterier blev der ikke fundet små kæder i rubisco. I dette tilfælde er store kæder kodet i kloroplastens DNA , mens små kæder kodes i kernen og transporteres til kloroplasten, før hele proteinet samles [2] .

For at enzymet kan virke, kræves der Mg 2+ ioner , som er placeret i det aktive center og bidrager til tilsætningen af ​​CO 2 til lysinresten , hvorunder der dannes carbamat [3] . Dannelsen af ​​carbamat forløber lettere i et alkalisk miljø: pH og magnesiumioners rolle i reguleringen af ​​enzymet er beskrevet nedenfor.

Katalytisk handling

Substraterne for ribulosebisphosphatcarboxylase er ribulose 1,5-bisphosphat , kuldioxid og vand, i stedet for kuldioxid kan molekylært oxygen metaboliseres.

• I tilfælde af kuldioxid er det første mellemprodukt et ustabilt phosphoryleret sukker med seks carbonatomer, som straks nedbrydes til to molekyler af 3-phosphoglycerinsyre ( 3-phosphoglycerat ). Phosphoglycerat bruges til at syntetisere glukose .
• I tilfælde af oxygen er reaktionsprodukterne 3-phosphoglycerat og glycolsyrephosphat (PGA). Plante-FHA anvendes yderligere i processen med fotorespiration .

Reaktionen udført af enzymet er relativt langsom (bruger kun nogle få molekyler kuldioxid pr. sekund) og er det hastighedsbegrænsende trin i hele Calvin-cyklussen. Michaelis-konstanten for carboxylasereaktionen af ​​ribulosebisphosphatcarboxylase er 10 ± 4 μM CO 2 , for oxygenasereaktionen 0,5 mM O 2 , for ribulosebisphosphat 1,5 ± 0,5 μM.

Forordning

I højere planter og nogle alger er det enzym, der aktiverer ribulosebisphosphatcarboxylase (activase) [4] nødvendigt for dannelsen af ​​carbamat på det aktive sted. Aktivase er påkrævet for at reducere bindingen mellem ribulosebisphosphat og det aktive sted ved carbamatdannelse og lette produktfrigivelsen.

2-carboxy-D-arabitinol-1-phosphat binder til det aktive sted af ribulosebisphosphatcarboxylase og er dets inhibitor. I lyset forårsager enzymet, der aktiverer ribulosebisphosphatcarboxylase, dissociation af inhibitoren fra det aktive sted. I dissocieret tilstand inaktiveres inhibitoren af ​​CA1P-phosphatase.

Enzymet, der aktiverer ribulosebisphosphatcarboxylase, kræver energien fra ATP og hæmmes ved at øge koncentrationen af ​​ADP . Aktiviteten af ​​ribulosebisphosphatcarboxylase er indirekte reguleret af ATP/ADP-koncentrationsforholdet.

En ændring i konformation og et fald i aktiviteten af ​​ribulosebisphosphatcarboxylase observeres også i nærvær af en phosphatanion .

Enzymets aktivitet afhænger stærkt af koncentrationen af ​​CO 2 . Planter med C4-fotosyntese og CAM-fotosyntese har udviklet mekanismer til dens forøgelse og aktivering af ribulosebisphosphatcarboxylase.

Genteknologi

Oxygenaseaktiviteten af ​​ribulosebisphosphatcarboxylase fører til kulstoftab fra Calvin-cyklussen under fotorespiration og reducerer effektiviteten af ​​fotosyntesen . I denne henseende blev der gjort gentagne forsøg på at modificere generne, der koder for syntesen af ​​enzymet, for at øge carboxylase og reducere oxygenaseaktivitet. En af de mest lovende retninger her synes at være transplantationen af ​​gener fra rødalgen Galdieria partita , hvis ribulosebisphosphatcarboxylase har en naturlig høj specificitet for CO 2 , til højere dyrkede planter. Dette kan formodentlig øge deres udbytte . Den lilla bakterie Rhodospirillum rubrum fungerer også som gendonor i en række undersøgelser [5] .

Noter

1. ↑ Cooper, Geoffrey M. 10. The Chloroplast Genome // The Cell: A Molecular Approach . — 2. -Washington, DC: ASM Press, 2000. - ISBN 0-87893-106-6 . . — "en af ​​underenhederne af ribulosebisphosphatcarboxylase (rubisco) er kodet af chloroplast-DNA. Rubisco er det kritiske enzym, der katalyserer tilsætningen af ​​CO2 til ribulose-1,5-bisphosphat under Calvin-cyklussen (se figur 2.39). Ikke kun er det den vigtigste proteinkomponent i kloroplaststromaen, men det menes også at være det mest udbredte protein på Jorden, så det er bemærkelsesværdigt, at en af ​​dets underenheder er kodet af kloroplastgenomet."
   (i betragtning af at planter udgør mere end 99% af biomassen på Jorden.)
   Dhingra A., Portis AR, Daniell H. Forbedret translation af et chloroplast-udtrykt RbcS-gen genopretter små underenhedsniveauer og fotosyntese i nukleare RbcS-antisense-planter  . )  / / Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : tidsskrift. - 2004. - April ( bind 101 , nr. 16 ). - P. 6315-6320 . - doi : 10.1073/pnas.0400981101 . — PMID 15067115 . . — "(Rubisco) er det mest udbredte enzym på denne planet, der tegner sig for 30-50% af det samlede opløselige protein i kloroplasten."
2. ↑ Se Dhingra A, Portis AR Jr, Daniell H. Forbedret translation af et chloroplast-udtrykt RbcS-gen genopretter små underenhedsniveauer og fotosyntese i nukleare RbcS-antisense-planter. 5. april 2004 [1]
3. ↑ Harvey Lodish, Arnold Berk, S. Lawrence Zipursky, Paul Matsudaira, David Baltimore og James E. Darnell Molecular Cell Biology, 4. udgave, udgivet af W.H. Freeman & Co. (2000) New York. Illustrationen i bogen viser strukturen af ​​det aktive sted og stedet for magnesium i det.
4. ↑ AR Portis Rubisco activase—Rubiscos katalytiske chaperone // Jr i Photosynthesis Research (2003), bind 75, side 11-27.
5. ↑ Whitney SM , Andrews TJ Plastom-kodet bakteriel ribulose-1,5-bisphosphatcarboxylase/oxygenase (RubisCO) understøtter fotosyntese og vækst i tobak.  (engelsk)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 2001. - Bd. 98, nr. 25 . - P. 14738-14743. - doi : 10.1073/pnas.261417298 . — PMID 11724961 . John Andrews T. , Whitney SM Manipulering af ribulosebisphosphatcarboxylase/oxygenase i chloroplaster af højere planter.  (engelsk)  // Arkiv for biokemi og biofysik. - 2003. - Bd. 414, nr. 2 . - S. 159-169. — PMID 12781767 . Spreitzer RJ , Salvucci ME Rubisco: struktur, regulatoriske interaktioner og muligheder for et bedre enzym.  (engelsk)  // Årlig gennemgang af plantebiologi. - 2002. - Bd. 53. - S. 449-475. - doi : 10.1146/annurev.arplant.53.100301.135233 . — PMID 12221984 . Parry MA , Andralojc PJ , Mitchell RA , Madgwick PJ , Keys AJ Manipulation af Rubisco: mængden, aktiviteten, funktionen og reguleringen.  (engelsk)  // Journal of experimental botany. - 2003. - Bd. 54, nr. 386 . - S. 1321-1333. — PMID 12709478 .

Ordbøger og encyklopædier	Flot dansk Fantastisk catalansk Britannica (online)