Tubulin er det protein , som mikrotubuli er bygget af . I dem, såvel som i cytoplasmaet af celler, er det i form af en dimer af et α-tubulin og et β-tubulinmolekyle. I en sådan dimer er et GTP- molekyle knyttet til hvert tubulinmolekyle . Hver af disse underenheder har tre domæner . Formen af γ-tubulin deltager i kernedannelsen af mikrotubuli, det vil sige dannelsen af et frø, hvorfra væksten begynder. Tubulin er i stand til at binde GTP- molekyler i opløsning . Mikrotubuli vokser kun ved at binde tubulin-dimerer, hvor begge underenheder er bundet til GTP-molekyler. I væggene af mikrotubuli hydrolyseres GTP bundet til β- underenheden til GDP (GTP bundet til α-underenheden er stabil). Den form for tubulin, der er forbundet med BNP, adskilles lettere fra mikrotubuli, hvilket bestemmer mikrotubuli's dynamiske ustabilitet - under visse forhold går de hurtigt i opløsning næsten fuldstændigt.
I lang tid troede man, at tubulin kun er karakteristisk for eukaryote celler. Nylige undersøgelser har imidlertid identificeret et homologt FtsZ-protein involveret i prokaryot deling, som kan være en evolutionær forløber for tubulin [1] .
Delta- og epsilon-former af tubulin er blevet fundet i centrioler og ser ud til at være involveret i spindeldannelse .
Molekylvægten af β-tubulin er ca. 55 kDa. Den langsgående dimension er 8 nm.
Tubulin er et mål for lægemidler mod kræft ( taxol , docetaxel , paclitaxel ) og colchicin . Colchicin binder sig til tubulin, hvilket forhindrer dannelse af mikrotubuli. Denne egenskab bruges til at opnå kunstige polyploider og til behandling af gigt (colchicin reducerer mobiliteten af neutrofiler og bidrager derved til nedgangen af den inflammatoriske proces).