| Brazzein | |
|---|---|
| Proteinstruktur bestemt ved NMR [1] . | |
| Notation | |
| Symboler | MONA_DIOCU |
| FBF | 1BRZ , Flere strukturer |
| UniProt | P56552 |
| Oplysninger i Wikidata ? | |
Brazzein er et sødt smagende protein isoleret fra frugten af den vestafrikanske plante Pentadiplandra brazzeana . Det blev først isoleret ved University of Wisconsin-Madison i 1994 [2] .
Brazzein findes i det intercellulære rum i frugtkødet, der omgiver frugtens frø. Efter pentadin, opdaget i 1989, er brazzein det andet sødsmagende protein, der findes i frugten af Pentadiplandra brazzeana [3] .
Ligesom andre søde proteiner, der findes i planter, såsom monelin og thaumatin , er det betydeligt sødere end almindelige sødestoffer (500-2000 gange sødere end saccharose ) [4] . Frugten smager sødt for aber, chimpanser og mennesker, men gorillaer, på grund af en mutation i deres søde receptorer, opfatter ikke brazzein som sødt og lever derfor ikke af plantens frugt [5] [6] .
Busken Pentadiplandra brazzeana, hvorfra proteinet blev isoleret, er hjemmehørende i Gabon og Cameroun , hvor frugten har været indtaget af primater og lokale i lang tid. Takket være brazzein og pentadin har plantens bær en stærk sød smag. Afrikanske indfødte kalder frugterne "oubli" (fra fransk til at glemme), fordi det menes, at deres smag kan få babyer til at glemme deres modermælk.
Monomert protein, bestående af 54 aminosyrerester , er det mindste af de søde proteiner med en molekylvægt på 6,5 kDa [2] . Aminosyresekvensen for brazzein, der er opført i Swiss-Prot proteindatabasen , er som følger: QDKCKKVYEN YPVSKCQLAN QCNYDCKLDK HARSGECFYD EKRNLQCICD YCEY [7]
Strukturen af brazzein blev bestemt ved kernemagnetisk resonans (NMR) ved pH 5,2 og 22°C. Brazzein har fire jævnt fordelte disulfidbindinger og indeholder ikke sulfhydrylgrupper.
Tredimensionel analyse af brazzein viste en alfa-helix og tre antiparallelle beta-foldninger. Dens struktur er ulig nogen af de to andre sødsmagende proteiner, monellin og thaumatin [8] .
Et nyligt 3D-studie viser dog, at disse tre proteiner har lignende "søde fingre", som menes at inducere sød smag [9] .
Rest 29-33 og 39-43, rest 36 samt C-terminalen viste sig at bidrage til proteinets søde smag. Ladningen af et protein spiller også en vigtig rolle i dets interaktion med den søde smagsreceptor [2] .
Med disse faktorer i tankerne er der blevet syntetiseret et forbedret brazzein kaldet pGlu-1-brazzein, som er blevet rapporteret at være dobbelt så sødt som dets naturlige modstykke [10] .
Med hensyn til vægt er brazzein 500-2000 gange sødere end saccharose sammenlignet med henholdsvis 10 % saccharose og 2 % saccharoseopløsning [8] .
Dens søde smag minder mere om saccharose end thaumatin, med en lang eftersmag og en lille forsinkelse (længere end aspartam) i en jævnt sød opløsning [11] .
Brazzein er stabilt over et bredt pH-område fra 2,5 til 8 [12] og modstandsdygtigt over for 98°C i 2 timer [2] .
Brazzein er et alternativ til de tilgængelige sødestoffer med lavt kalorieindhold. Som et protein er det sikkert for diabetikere. Det er også meget opløseligt i vand (> 50 mg/mL) [12] .
Når det blandes med andre sødestoffer såsom aspartam og stevia , reducerer brazzein bismag og komplementerer deres smag [13] .
Det er tættere i smagen af saccharose end andre naturlige sødestoffer (undtagen thaumatin). I modsætning til andre sødsmagende proteiner tåler det varme, hvilket gør det mere velegnet til industriel fødevareforarbejdning [14] .
Proteinskabelse ved hjælp af peptidsyntese [8] er blevet rapporteret i laboratorieundersøgelser , og rekombinante proteiner er med succes blevet genereret ved hjælp af E. coli. [femten]
Texas-virksomhederne Prodigene og Nectar Worldwide var blandt licenstagerne til at bruge Wisconsin Alumni Research Foundations patenter på brazzein og gensplejsede det til majs. Sådant brazzein kan ekstraheres kommercielt fra majs ved konventionel formaling. Cirka et ton majs giver 1-2 kg brazzein. Det kan også påføres planter såsom hvede for at producere forsødet korn såsom korn. [fjorten]