Fotosystem (biologi)

Fotosystemet er en funktionel og strukturel enhed af proteinkomplekser, der udfører de primære fotokemiske reaktioner af fotosyntese : lysabsorption , energiomdannelse og elektronoverførsel . Fotosystemer er placeret i thylakoidmembranen hos planter, alger og cyanobakterier (i planter og alger er de placeret i kloroplaster ), eller i den cytoplasmatiske membran af fotosyntetiske bakterier. Generelt er alle fotosystemer opdelt i to typer - svarende til fotosystem II og svarende til fotosystem I.

Reaktionscentre

I centrum af fotosystemet er reaktionscentret , som er et enzym , der bruger lys til at reparere molekyler (skabe højenergielektroner). Dette reaktionscenter er omgivet af lys-høstende komplekser , som giver mere effektiv lysabsorption.

Der er to typer fotosystemreaktionscentre: type I reaktionscenter som i fotosystem I (til stede i grønne svovlbakterier ) og type II reaktionscenter som i fotosystem II (til stede i lilla ikke-svovlbakterier ). Begge typer reaktionscentre er til stede i plantekloroplaster og cyanobakterier .

Hvert fotosystem adskiller sig i den bølgelængde af lys, hvori dets hovedpigment mest aktivt absorberer, som donerer elektroner under påvirkning af lys (700 og 680 nm for PSI- og PSII -kloroplaster), antallet og typen af ​​lys-høstende komplekser, samt den terminale elektronacceptor.

Type I fotosystemer bruger ferredoxin -lignende proteiner med en jern-svovl-klynge som terminale acceptorer , mens type II fotosystemer overfører elektroner til en membranopløselig quinontransportør . Begge typer reaktionscentre findes i plantekloroplaster og cyanobakterier, hvor de arbejder sammen om at danne en unik elektrontransportkæde, der gør det muligt at få elektroner fra vand med dannelse af ilt som biprodukt.

Struktur

I eukaryoter består fotosystemet af flere (>20 eller >30) proteinunderenheder, der giver et forankringssted for en række cofaktorer. Kofaktorer kan være pigmenter (f.eks. klorofyl , pheophytin , carotenoider ), quinoner og jern-svovlklynger [1] .

Hos bakterier er fotosystemer sædvanligvis fikseret direkte i cellemembranen eller dens invaginationer og består af et nøgent reaktionscenter omgivet af lys-høstende komplekser og nogle gange et lille antal yderligere underenheder [2] . Hos lilla bakterier består reaktionscentret af tre underenheder: L ( eng.  light ), M ( eng.  medium ) og H ( eng.  heavy ). L- og M-underenhederne bærer kromoforer, mens H-underenheden danner det cytoplasmatiske domæne [3] . Rhodopseudomonas viridis har en ekstra ikke-membranunderenhed, en fire-hæm cytochrom (4Hcyt), placeret på siden af ​​periplasmaet .

I grønne svovlbakterier består reaktionscentret af fem underenheder: PscA-D. De to PscA-underenheder dimeriserer og holder cofaktorer sammen, hvor hver af dem binder en kopi af PscD og PscC, som bærer hæmen. PscB-underenheden er placeret i midten af ​​dimeren og forbinder to jern-svovl-klynger, der donerer elektroner til ferredoxin [4] .

Se også

Noter

  1. Jagannathan B., Golbeck JH Photosynthesis: Microbial  //  Encyclopedia of Microbiology, 3. udgave: bog. - 2009. - S. 325-341 . - doi : 10.1016/B978-012373944-5.00352-7 .
  2. Miki K., Kobayashi M., Nogi T., Fathir I., Nozawa T. Krystalstrukturer af fotosyntetisk reaktionscenter og højpotentiale jern-svovlprotein fra Thermochromatium tepidum: termostabilitet og elektronoverførsel   // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : tidsskrift. - 2000. - Vol. 97 , nr. 25 . - P. 13561-13566 . - doi : 10.1073/pnas.240224997 . — PMID 11095707 .
  3. Michel H., Ermler U., Schiffer M. Struktur og funktion af det fotosyntetiske reaktionscenter fra Rhodobacter sphaeroides  //  J. Bioenerg. Biomembr. : journal. - 1994. - Bd. 26 , nr. 1 . - S. 5-15 . - doi : 10.1007/BF00763216 . — PMID 8027023 .
  4. Hauska G , Schoedl T , Remigy Hervé , Tsiotis G. Reaktionscentret for grønne svovlbakterier1Dedikeret til minde om Jan Amesz.1  // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. - 2001. - Oktober ( bind 1507 , nr. 1-3 ). - S. 260-277 . — ISSN 0005-2728 . - doi : 10.1016/S0005-2728(01)00200-6 .

Links