Chaperones ( engelsk chaperones ) er en klasse af proteiner, hvis hovedfunktion er at genoprette den korrekte native tertiære eller kvaternære struktur af proteiner, samt dannelse og dissociation af proteinkomplekser.
Udtrykket "molekylær chaperone" blev første gang brugt i 1978 i arbejdet af Ron Lasky, professor i embryologi ved University of Cambridge [1] , når han beskriver det nukleare protein nucleoplasmin, som er i stand til at forhindre aggregering af histonproteiner med DNA under dannelsen af nukleosomer . Chaperoner findes i alle levende organismer, og deres virkningsmekanisme, ikke-kovalent binding til proteiner og deres "udvridning" ved hjælp af energien fra ATP - hydrolyse , er også konservativ.
Mange chaperoner er varmechokproteiner ( HSP ), dvs. proteiner, hvis ekspression begynder som reaktion på en stigning i temperatur eller andre cellulære belastninger [2] . Varme påvirker i høj grad proteinfoldning , og nogle chaperoner er involveret i at korrigere den potentielle skade, der kommer fra fejlfoldning af proteiner. Andre chaperoner er involveret i foldningen af de nyskabte proteiner i det øjeblik, hvor de "straktes" fra ribosomet. Og selvom de fleste nysyntetiserede proteiner kan foldes i fravær af chaperoner, kræver et mindretal af dem nødvendigvis deres tilstedeværelse.
Derudover har chaperones høje regenererende funktioner. De bekæmper den grundlæggende årsag til hudens aldring. Produceret i hudceller bidrager chaperoner til normal foldning af proteiner til stabile kvaternære strukturer. Baseret på varmechokproteiner skabes der allerede nye generationer af geler med chaperoner, som hjælper huden med at få de manglende proteiner, fordi produktionen af chaperoner aftager med alderen .
Andre typer chaperoner er involveret i transporten af stoffer over membraner , såsom i mitokondrier og det endoplasmatiske reticulum i eukaryoter . Glukokortikoidreceptorer danner et kompleks med en chaperon i cytosolen, som forhindrer receptoren i at binde sig til DNA-molekylet .
Chaperoner klassificeres efter deres molekylvægt: HSP104, HSP100, HSP90, HSP70, HSP60, HSP40 og små chaperoner (sHSP).
Nye funktioner af chaperoner bliver stadig opdaget, såsom involvering i proteinnedbrydning , bakteriel adhæsinaktivitet og i reaktioner på proteinaggregationssygdomme - cystisk fibrose og lysosomale lagringssygdomme - såvel som neurodegenerative lidelser som Alzheimers , Huntingtons og Parkinsons [3] .
Betydningen af chaperonernes normale funktion for kroppens funktion kan illustreres ved eksemplet med den α- krystallinske chaperon , som er en del af den menneskelige øjelinse . Mutationer i dette protein fører til uklarhed af linsen på grund af proteinaggregering og som et resultat til grå stær [4] .