Kollagen spiral

Collagen triple helix eller type 2 helix er den primære sekundære struktur af forskellige typer fibrøst kollagen , herunder type I kollagen. Den består af en triple helix sammensat af den gentagne aminosyresekvens glycin -XY , hvor X og Y ofte er prolin eller hydroxyprolin [2] [3] . Triple-coiled kollagen er kendt som tropocollagen . De tredobbelte helixer af kollagen er ofte bundtet i fibriller, som selv danner større fibre, som i sener .

Struktur

Glycin, prolin og hydroxyprolin skal være i de angivne positioner med den korrekte konfiguration. For eksempel øger hydroxyprolin i Y-positionen den termiske stabilitet af den tredobbelte helix, men ikke i X-positionen [4] . Termisk stabilisering er også vanskelig, når hydroxylgruppen er i den forkerte konfiguration. På grund af det høje indhold af glycin og prolin kan kollagen ikke danne et regulært mønster af α-helixer og β-sheets . Tre venstrehåndede spiralformede tråde er snoet og danner en højrehåndet tredobbelt helix [5] . Kollagen triple helix har 3,3 rester pr. omgang [6] .

Hver af de tre kæder stabiliseres ved sterisk frastødning af pyrrolidinringene af prolin- og hydroxyprolinrester . Pyrrolidinringene interfererer ikke med hinanden, når polypeptidkæden antager denne udvidede spiralform , som er meget mere åben end den tætsnoede alfahelixform . De tre kæder er forbundet med hinanden ved hjælp af hydrogenbindinger. Hydrogenbindingsdonorer er peptid- NH-grupper af glycinrester. Hydrogenbindingsacceptorerne er grupper af CO-rester på andre kæder. OH -gruppen af ​​hydroxyprolin deltager ikke i dannelsen af ​​hydrogenbindinger, men stabiliserer trans-isomeren af ​​prolin gennem stereoelektroniske effekter og stabiliserer dermed hele den tredobbelte helix.

Størrelsen af ​​kollagenhelixen ( supercoil ) er 2,9 Å (0,29 nm) pr. rest. Centrum af kollagen tredobbelt helix er meget lille og hydrofobt, og hver tredje helix skal være i kontakt med midten [7] . På grund af det meget lille og trange rum i midten er det kun det lille brint i sidekæden af ​​glycin, der er i stand til at interagere med det [7] . Denne kontakt er ikke mulig, selvom der er en lidt større aminosyrerest ud over glycin til stede.

Noter

1. ↑ Berisio R, Vitagliano L, Mazzarella L, Zagari A (februar 2002). "Krystalstruktur af kollagen triple helix-modellen [(Pro-Pro-Gly)(10)](3)" . Protein Videnskab . 11 (2): 262-70. DOI : 10.1110/ps.32602 . PMC2373432  . _ PMID  11790836 .
2. ↑ Arnab Bhattacharjee, Manju Bansal. Collagen Structure: The Madras Triple Helix and the Current Scenario  // IUBMB Life (International Union of Biochemistry and Molecular Biology: Life). - 01-03-2005. - T. 57 , no. 3 . — S. 161–172 . - ISSN 1521-6551 1521-6543, 1521-6551 . - doi : 10.1080/15216540500090710 .
3. ↑ Mohammed Saad. Lav opløsning struktur og pakning undersøgelser af kollagen krystallinske domæner i sener ved hjælp af Synchrotron Radiation X-stråler, strukturfaktorbestemmelse, evaluering af isomorfe erstatningsmetoder og anden modellering.  Afhandling 300dpi . - 1994. - doi : 10.13140/2.1.4776.7844 .
4. ↑ Rita Berisio, Luigi Vitagliano, Lelio Mazzarella, Adriana Zagari. Krystalstruktur af collagen triple helix-modellen [(Pro-Pro-Gly)10 3]  //  Protein Science. — 2009-04-13. — Bd. 11 , iss. 2 . — S. 262–270 . - doi : 10.1110/ps.32602 .
5. ↑ Bella, Jordi.
6. ↑ Harpers Illustrated Biochemistry, 30. udgave
7. ↑ 1 2 Brodsky, Barbara, et al.