Ribonuklease T1

Den aktuelle version af siden er endnu ikke blevet gennemgået af erfarne bidragydere og kan afvige væsentligt fra den version , der blev gennemgået den 8. juli 2019; verifikation kræver 1 redigering .

Ribonuklease T1 (eller RNase T1 , RNase T1 ) er en endonuklease ( EC 3.1.27.3 ) isoleret fra svampe, der skærer enkeltstrengede RNA -molekyler efter guaninrester , det vil sige i 3'-enden. Den mest undersøgte form af dette enzym er skimmelsvampen RNase T1 fra Aspergillus oryzae .

På grund af dets specificitet for guaniner bruges RNase T1 ofte til at spalte denatureret RNA før sekventering . Ligesom andre RNaser, såsom RNase A , er ribonuklease et populært mål til at studere foldning . [en]

Ribonuclease T1 er et lille α+β-protein bestående af 104 aminosyrerester . Proteinstrukturen indeholder fire antiparallelle beta-plisserede ark dækket af en lang alfahelix i næsten fem omgange. RNase T1 har to disulfidbindinger, Cys2-Cys10 og Cys6-Cys103, hvoraf sidstnævnte er involveret i foldning, [2] fuldstændig reduktion af disulfidbindinger fører til proteinudfoldning. [3]

Noter

  1. ↑ Pace, CN; Heinemann U., Hahn U., Saenger W. Ribonuclease T1: Structure, Function, and Stability  (engelsk)  // Angewandte Cheni, International Edition : journal. - 1991. - Bd. 30 . - S. 343-360 . - doi : 10.1002/anie.199103433 .
  2. ↑ Pace, CN; Grimsley GR, Thomson JA, Barnett BJ Konformationel stabilitet og aktivitet af ribonuclease T1 med nul, én og to intakte disulfidbindinger  (engelsk)  // Journal of Biological Chemistry  : tidsskrift. - 1988. - Bd. 263 . - S. 11820-11825 .
  3. ↑ Oobatake, M; Takahashi S., Ooi T. Konformationel stabilitet af ribonuklease T1. II. Saltinduceret renaturering  (engelsk)  // Journal of Biochemistry (Tokyo): tidsskrift. - 1979. - Bd. 86 . - S. 65-70 .

Se også