Opsin
Den aktuelle version af siden er endnu ikke blevet gennemgået af erfarne bidragydere og kan afvige væsentligt fra den version , der blev gennemgået den 16. juli 2019; checks kræver 2 redigeringer .Opsiner er en gruppe af lysfølsomme membranbundne receptorer forbundet med G-proteiner , omkring 35-55 kDa af retinolidproteinfamilien, som findes i lysfølsomme retinale celler . Fem grupper af opsiner er involveret i syn, overførsel af lys til et elektrokemisk signal, og er det første trin i den visuelle transduktionskaskade. Melanopsin er et andet opsin, der findes i pattedyrets nethinde, og som er involveret i døgnrytmer og i pupilrefleksen , men ikke i billeddannelse.
Klassifikation
To typer opsiner er klassificeret - den første og anden type. Ligheden i deres struktur og funktion indikerer deres konvergente oprindelse i bakterier og dyr. [en]
Prokaryote opsins (type 1)
Prokaryote opsiner har syv transmembrane domæner, der i struktur ligner eukaryote G-proteinkoblede receptorer . Men på trods af sådanne ligheder er der ingen beviser for, at de har evolutionære ligheder, tilsyneladende udviklede disse proteiner sig uafhængigt af hinanden. [en]
Nogle bakterier fikserer kulstof uden deltagelse af klorofyl og bruger til denne opsiner af den første type ( proteorhodopsiner , halorhodopsiner og bacteriorhodopsiner) Halobakterier bruger følsomme rhodopsiner til fototaksis, proteiner fra signaltransduktionssystemet forbundet med plasmamembraner, der ikke er relateret til G-proteiner er involveret i denne proces. [2]
Grupper af opsins af den anden type
To familier af hvirveldyrs opsins er klassificeret efter forskelle i udtryk og evolutionær historie. Rhodopsiner , som er involveret i nattesyn, er meget følsomme, uskarpe opsiner og er placeret i nethindens stænger . De kegleopsiner, der er involveret i farvesyn, er lavfølsomme, men skarpe opsiner, og er placeret i nethindens kegleceller. Kegleopsiner klassificeres også efter bølgelængden af maksimal absorption af lys. Også til klassificering sammenlignes ofte aminosyresekvenserne af opsiner fra forskellige grupper. Begge tilgange skelner mellem fire hovedgrupper af opsins. [3] Mennesker har følgende sæt af visuelle proteiner:
- Rhodopsin (Rh1, OPN2, RHO ) - udtrykt i stænger, involveret i nattesyn
- Fire typer kegleopsiner (fotopsiner ) - udtrykt i kegler, involveret i farvesyn
- Følsom i området med lange bølger (Long Wavelength Sensitive, LWS, OPN1LW ) opsins - λ max i det røde område
- Sensitive i området med mellembølgelængder (Middle Wavelength Sensitive, RH2 eller MWS) opsins - λ max i den grønne del af spektret
- Kortbølgefølsom 2 (SWS2) opsins - λ max i det blå område
- Kortbølgefølsomme 1 (SWS1) opsiner - λ max i det violette og ultraviolette område
OPN1MW , OPN1MW2 og OPN1SW generne er kendt for de sidste tre opsiner hos mennesker .
Andre dyr har forskellige sæt af fotoreceptorproteiner, og deres respektive absorptionsspektre adskiller sig fra humane proteiner. Derfor er opfattelsen af lys og billeder hos mennesker og dyr forskellig. Nogle insekter kan for eksempel se i det ultraviolette område, og dyr med én type opsin ser verden omkring dem i sort og hvid.
Struktur og funktioner
Opsiner er kovalent bundet til retinal , aldehydformen af vitamin A , bindingen fortsætter gennem kondensering af aldehydgruppen af retinal med ε-aminogruppen af en lysinrest i den syvende transmembrane alfahelix for at danne en Schiff-base . Hos hvirveldyr er kromoforen i cis-form. Absorption af en foton fører til en ændring i konformationen til trans-tilstanden. Fotoisomerisering inducerer konformationelle ændringer i opsinproteinet og aktiverer fototransduktionskaskaden.
Opsiner indeholder syv transmembrane alfa-spiralformede domæner forbundet med tre ekstracellulære og tre cytoplasmatiske sløjfer. Mange aminosyrerester er evolutionært konserveret mellem forskellige grupper af opsiner. [4] Lys296- resten er konserveret i alle kendte opsiner og tjener som bindingssted for Schiff-basen til kromoforen.
Se også
Noter
- ↑ 1 2 Fernald, Russell D. (2006), Casting a Genetic Light on the Evolution of Eyes , Science bind 313 (5795): 1914–1918, PMID 17008522 , DOI 10.1126/science.1127889
- ↑ Römpler H, Stäubert C, Thor D, Schulz A, Hofreiter M, Schöneberg T (2007), G-proteinkoblet tidsrejse: evolutionære aspekter af GPCR-forskning , Molecular Interventions bind 7 (1): 17-25, PMID 17339603 , DOI 10.1124/mi.7.1.5
- ↑ Terakita A. The Opsins // BioMed Central : journal. - 2005. - Bd. 213 , nr. 6(3) . — S. 213 . - doi : 10.1186/gb-2005-6-3-213 .
- ↑ Palczewski K et al . Crystal Structure of Rhodopsin: AG Protein-Coupled Receptor (engelsk) // Science : journal. - 2000. - Vol. 289 , nr. 5480 . - s. 739-745 . - doi : 10.1126/science.289.5480.739 . — PMID 10926528 .
 Ordbøger og encyklopædier |
|---|