Morfin

Den aktuelle version af siden er endnu ikke blevet gennemgået af erfarne bidragydere og kan afvige væsentligt fra den version , der blev gennemgået den 22. juli 2021; checks kræver 6 redigeringer .

Morphein er proteiner , der kan danne to eller flere forskellige homo - oligomerer (former af morphein), men som skal nedbrydes og ændre form for at konvertere mellem former. Den alternative form kan samles til en anden oligomer. Formen af ​​underenheden bestemmer, hvilken oligomer der dannes. [1] [2] Hver oligomer har et begrænset antal underenheder ( støkiometri ). Morphein kan interagere mellem former under fysiologiske forhold og kan eksistere som en ligevægt af forskellige oligomerer. Disse oligomerer er fysiologisk relevante og er ikke fejlfoldede proteiner; dette adskiller morfin fra prioner og amyloid. Forskellige oligomerer har forskellig funktionalitet. Interkonverteringen af ​​morfinformer kan være det strukturelle grundlag for allosterisk regulering . [3] [4] En mutation , der ændrer den normale balance mellem morpheinformer, kan tjene som grundlag for en konformationssygdom. [5] Morfins egenskaber kan bruges til at opdage lægemidler. [6] Billedet af kuben (fig. 1) er en ligevægt af morphein indeholdende to forskellige monomere former, der dikterer tetramer- eller pentamersamlingen. Det eneste protein, der er fundet at fungere som morphein, er porfobilinogensyntase, [7] [8], selvom der er forslag i litteraturen om, at andre proteiner kan fungere som morphiner (for mere information, se "Tabel over formodede morfiner" nedenfor).

Konformationelle forskelle mellem underenhederne af forskellige oligomerer og de tilhørende funktionelle forskelle af morphein tjener som udgangspunkt for lægemiddelopdagelse. Funktionen af ​​et protein afhænger af den oligomere form; derfor kan proteinfunktionen reguleres ved at skifte formernes ligevægt. En forbindelse med lav molekylvægt kan ændre ligevægten ved at blokere eller fremme dannelsen af ​​en af ​​oligomererne. Balancen kan forskydes med et lille molekyle, der har en overvejende bindingsaffinitet for kun én af de alternative former for morfin. En porfobilinogensyntasehæmmer med denne virkningsmekanisme er blevet dokumenteret. [3]

Betydning for allosterisk regulering

Morfinmodellen for allosterisk regulering har ligheder og forskelle fra andre modeller. [1] [4] [9] Konsensusmodellen (Monod, Wyman og Changeux (MWC) modellen) af allosterisk regulering kræver, at alle underenheder er i samme konformation eller tilstand i en oligomer, såsom morpheinmodellen. [10] [11] Hverken denne model eller den konsistente model (Koshland, Nemethy og Filmer-modellen) tager dog højde for, at et protein kan dissociere og interkonvertere mellem oligomerer. [10] [11] [12] [13]

Implikationer for at lære proteinstruktur-funktion relationer

Det antages generelt, at en aminosyresekvens kun vil have én fysiologisk relevant (nativ) kvaternær struktur; morfin trodser dette koncept. Morpheinmodellen kræver ikke større ændringer i den grundlæggende proteinfold. [1] De konformationelle forskelle, der ledsager transformationen mellem oligomerer, kan svare til de proteinbevægelser, der er nødvendige for nogle proteiners funktion. [14] Morpheinmodellen fremhæver vigtigheden af ​​konformationel fleksibilitet for funktionaliteten af ​​proteiner og tilbyder en mulig forklaring på proteiner, der udviser ikke -Michaelis-Menten kinetik , hysterese og/eller proteinkoncentrationsafhængig specifik aktivitet. [9]

Betydning for at forstå det strukturelle grundlag for sygdom

Udtrykket "konformationel sygdom" indbefatter generelt mutationer, der fører til fejlfoldning af proteiner, som samler sygdomme, såsom Alzheimers og Creutzfeldt-Jakobs sygdomme. [15] I lyset af opdagelsen af ​​morfin kan denne definition dog udvides til at omfatte mutationer, der ændrer ligevægten mellem alternative oligomere former af proteinet. Et eksempel på en sådan konformationel sygdom er ALAD- porfyri , som er et resultat af en mutation i porphobilinogensyntase, der forårsager et skift i dets morphein-ligevægt. [5]

Tabel over proteiner, hvis publicerede adfærd er i overensstemmelse med morphein [16]

Morphein er proteiner , der kan danne to eller flere forskellige homo - oligomerer (former af morphein), men som skal nedbrydes og ændre form for at konvertere mellem former. Den alternative form kan samles til en anden oligomer. Formen af ​​underenheden bestemmer, hvilken oligomer der dannes. [1] [2] Hver oligomer har et begrænset antal underenheder ( støkiometri ). Morphein kan interagere mellem former under fysiologiske forhold og kan eksistere som en ligevægt af forskellige oligomerer. Disse oligomerer er fysiologisk relevante og er ikke fejlfoldede proteiner; dette adskiller morfin fra prioner og amyloid. Forskellige oligomerer har forskellig funktionalitet. Interkonverteringen af ​​morfinformer kan være det strukturelle grundlag for allosterisk regulering . [3] [4] En mutation , der ændrer den normale balance af morfinformer, kan være grundlaget for konformationssygdom. [5] Morfins egenskaber kan bruges til at opdage lægemidler. [6] Billedet af kuben (fig. 1) er en ligevægt af morphein indeholdende to forskellige monomere former, der dikterer tetramer- eller pentamersamlingen. Det eneste protein, der er fundet at fungere som morphein, er porfobilinogensyntase, [7] [8], selvom der er forslag i litteraturen om, at andre proteiner kan fungere som morphiner (for mere information, se "Tabel over formodede morfiner" nedenfor).

Protein Undersøg arter Kode KF CAS nummer Alternative oligomerer Effekt
Acetyl-CoA carboxylase-1 Gallus domesticus Kode KF 6.4.1.2 9023-93-2 inaktiv dimer, aktiv dimer, mere [17] Effektormolekyler påvirker multimerisering, [18] multiple/co-funktioner af proteiner. [17]
a-acetylgalactosaminidase Bos taurus Kode KF 4.3.2.2 9027-81-0 inaktiv monomer, aktiv tetramer [19] Substratbinding/-udveksling påvirker multimerisering, [19] specifik aktivitet afhængig af proteinkoncentration, [20] forskellige samlinger har forskellige aktiviteter, [20] konformationelt forskellige oligomere former. [19] [20]
Adenylosuccinatlyase Bacillus subtilis Kode KF 4.3.2.2 9027-81-0 monomer, dimer, trimer, tetramer [21] Mutationer ændrer ligevægten af ​​oligomerer, [22] oligomerafhængige kinetiske parametre, [22] proteinkoncentrationsafhængig molekylvægt [22]
Aristolochen syntase Penicillium roqueforti Kode KF 4.2.3.9 94185-89-4 højere orden monomer [23] Specifik aktivitet afhængig af proteinkoncentration [24]
L-asparaginase Leptosphaeria michotii Kode KF 3.5.1.1 9015-68-3 dimer, tetramer, inaktiv oktamer [25] Substratbinding/omsætning påvirker multimerisering [26]
Aspartokinase Escherichia coli CF-kode 2.7.2.4 & CF-kode 1.1.1.3 9012-50-4 monomer, dimer, tetramer [27] [28] Multiple/ledproteinfunktioner, [29] Konformationelt adskilte oligomere former [28]
ATPase af ABCA1 transporter Homo sapiens dimer, tetramer [30] Substratbinding/omsætning påvirker multimerisering. [tredive]
Biotin - (acetyl-CoA carboxylase) holoenzym syntetase ligase Escherichia coli Kode KF 6.3.4.15 37340-95-7 monomer, dimer [31] Multiple/fælles proteinfunktioner, [31] Forskellige samlinger har forskellige aktiviteter [32]
Chorismat mutaz Escherichia coli Kode KF 5.4.99.5 9068-30-8 dimer, trimer, hexamer Konformationelt adskilte oligomere former [33]
citratsyntase Escherichia coli Kode KF 2.3.3.1 9027-96-7 monomer, dimer, trimer, tetramer, pentamer, hexamer, dodecamer [34] Substratbinding/omsætning påvirker multimerisering, [34] den karakteristiske ligevægt af oligomerer, [34] specifik aktivitet afhængig af proteinkoncentration, [34] pH-afhængig oligomer ligevægt [34]
Cyanovirin-N Nostoc ellipsosporum 918555-82-5 domæne-switched monomer og dimer [35] [36] Det er karakteriseret ved ligevægten af ​​oligomerer, [37] [38] konformationelt forskellige oligomere former [37] [38]
3-oxosyre CoA-transferase Sus scrofa domestica Kode KF 2.8.3.5 9027-43-4 dimer, tetramer [39] Kromatografisk adskillelige oligomerer, [39] Substrat kan fortrinsvis stabilisere én form [39]
Cystathionin beta syntase Homo sapiens Kode KF 4.2.1.22 9023-99-8 flere former lige fra dimer til 16-mer [40] Effektormolekyler påvirker multimerisering, [41] Mutationer ændrer ligevægten af ​​oligomerer, [42] Forskellige samlinger har forskellige aktiviteter, [41] forårsager sygdomsmutationer på steder fjernt fra det aktive sted. [43]
D-aminosyreoxidase Kode KF 1.4.3.3 9000-88-8 monomerer, dimerer, højere ordens oligomerer [44] [45] Oligomer-afhængige kinetiske parametre. [44] [45]
Dihydrolipoamid dehydrogenase Sus scrofa domestica Kode KF 1.8.1.4 9001-18-7 monomer, to forskellige former for dimer, tetramer [46] Multiple/ledproteinfunktioner, [46] Forskellige samlinger har forskellige aktiviteter, [46] pH-afhængig oligomer ligevægt, [46] konformationelt forskellige oligomere former. [47] [48] [49]
Dopamin beta monooxygenase Bos taurus Kode KF 1.14.17.1 9013-38-1 dimerer, tetramerer [50] [51] [52] Effektormolekyler påvirker multimerisering, [50] [51] [52] Karakteriseret oligomer ligevægt, [50] [51] [52] Oligomer-afhængige kinetiske parametre [50] [51] [52]
Geranylgeranylpyrophosphatsyntase / Farnesyltransferase Homo sapiens Kode KF 2.5.1.29 9032-58-0 hexamer, oktamer [53] [54] [55] Effektormolekyler påvirker multimerisering [54]
GDP-mannose 6-dehydrogenase Pseudomonas aeruginosa Kode KF 1.1.1.132 37250-63-8 trimer, 2 tetramerer og hexamer [56] [57] Specifik aktivitet afhængig af proteinkoncentration [58] kinetisk hysterese [58]
Glutamat dehydrogenase Bos taurus Kode KF 1.4.1.2 9001-46-1 aktive og inaktive højere ordens hexamere [59] Effektormolekyler påvirker multimerisering, [60] karakteriserer ligevægten af ​​oligomerer [59]
Glutamat racemase Mycobacterium tuberculosis, Escherichia coli, Bacillus subtilis, Aquifex pyrophilus Kode KF 5.1.1.3 9024-08-02 monomer, 2 dimerer, tetramer [61] [62] [63] [64] [65] Multiple/ledproteinfunktioner, [66] [67] [68] Karakteriseret oligomer ligevægt, [64] [65] Konformationelt forskellige oligomere former [61] [62] [63]
Glyceraldehyd-3-phosphat dehydrogenase Oryctolagus cuniculas, Sus scrofa domestica Kode KF 1.2.1.12 9001-50-7 monomer, dimer, tetramer [69] Karakteriseret ligevægt af oligomerer, [70] Forskellige former har forskellige typer aktivitet [71]
Glycerol kinase Escherichia coli Kode KF 2.7.1.30 9030-66-4 monomer og 2 tetramerer [72] [73] [74] Karakteriseret oligomer ligevægt, [72] [73] [74] [75] Konformationelt distinkte oligomere former, [75] [76] Effektorfunktioner, der forhindrer domænebevægelse [76]
HIV integrase Humant immundefektvirus-1 Kode KF 2.7.7.- monomer, dimer, tetramer, højere orden. [77] [78] [79] Effektormolekyler påvirker multimerisering, [80] Multiple/protein synergistiske funktioner, [77] [78] [79] Forskellige samlinger har forskellige aktiviteter [79] [80]
HPr kinase/phosphatase Bacillus subtilis, Lactobacillus casei, Mycoplasma pneumoniae, Staphylococcus xylosus Kode KF 2.7.1.- / Kode KF 3.1.3.- 9026-43-1 monomerer, dimerer, trimerer, hexamerer [81] [82] [83] [84] [85] [86] Effektormolekyler påvirker multimerisering, [85] multiple/ledlige proteinfunktioner, [85] forskellige samlinger har forskellige aktiviteter, [85] pH-afhængig oligomer ligevægt [85]
lactat dehydrogenase Bacillus stearothermophilus Kode KF 1.1.1.27 9001-60-9 2 dimerer, tetramer [87] [88] Effektormolekyler påvirker multimerisering, [88] Karakteriseret oligomer ligevægt, [88] Specifik aktivitet afhængig af proteinkoncentration, [88] Mutationer skifter oligomer ligevægt, [89] Oligomer-afhængige kinetiske parametre, [88] Konformationelt distinkte oligomere former [90]
Lon protease Escherichia coli, Mycobacterium smegmatis Kode KF 3.4.21.53 79818-35-2 monomer, dimer, trimer, tetramer [91] [92] Effektormolekyler påvirker multimerisering, [91] [92] substratbinding/omsætning påvirker multimerisering, [91] [92] specifik aktivitet afhængig af proteinkoncentration, [93] kinetisk hysterese [93]
Mitokondriel NAD(P) + æblesyreenzym/malatdehydrogenase (oxaloacetatdecarboxylering) (NADP+) Homo sapiens Kode KF 1.1.1.40 9028-47-1 monomer, 2 dimerer, tetramer [94] [95] Effektormolekyler påvirker multimerisering, [94] Mutationer ændrer ligevægten af ​​oligomerer, [96] Kinetisk hysterese, [95]
Peroxiredoxiner Salmonella typhimurium Kode KF 1.6.4.- & Kode KF 1.11.1.15 207137-51-7 2 dimere, decamere Konformationelt forskellige oligomere former, [97] Forskellige samlinger har forskellige aktiviteter [98]
Phenylalanin hydroxylase Homo sapiens Kode KF 1.14.16.1 9029-73-6 høj aktivitet tetramer, lav aktivitet tetramer. [99] Substratbinding/omsætning påvirker multimerisering, [100] [101] konformationelt distinkte oligomere former [102] [103]
Phosphoenolpyruvat carboxylase Escherichia coli, Zea mays Kode KF 4.1.1.31 9067-77-0 inaktiv dimer, aktiv tetramer [104] Effektormolekyler påvirker multimerisering, karakteristisk ligevægt af oligomerer, [104] kinetisk hysterese, [104] konformationelt distinkte oligomere former [105]
Phosphofructokinase Bacillus stearothermophilus, Thermus thermophilus Kode KF 2.7.1.11 9001-80-3 inaktiv dimer, aktiv tetramer [104] [106] Effektormolekyler påvirker multimerisering, [104] [106] Karakteriseret ved oligomer ligevægt [104] [106]
Polyphenoloxidase Agaricus bisporus, Malus domestica, Lactuca sativa L. Kode KF 1.10.3.1 9002-10-2 monomer, trimer, tetramer, oktamer, dodecamer [107] [108] Multiple/ledproteinfunktioner, [109] Substratbinding/omsætning påvirker multimerisering, [110] Forskellige samlinger har forskellige aktiviteter, [111] Kinetisk hysterese [110]
Porphobilinogen syntase Drosophila melanogaster, Danio rerio Kode KF 4.2.1.24 9036-37-7 dimer, hexamer, oktamer [112] [113] PBGS er prototypen for morfin. [112]
pyruvatkinase Homo sapiens Kode KF 2.7.1.40 9001-59-6 aktive og inaktive dimerer, aktiv tetramer, monomer, trimer, pentamer [114] [115] Konformationelt adskilte oligomere former [114] [115]
Ribonuklease A Bos taurus Kode KF 3.1.27.5 9901-99-4 monomer, dimer, trimer, tetramer, hexamer, højere ordens pentamer [116] [117] [118] [119] [120] Multiple/ledfunktioner af proteiner, [121] [122] [123] Forskellige samlinger har forskellige aktiviteter, [121] [122] [123] Konformationelt forskellige oligomere former [117] [119] [120]
Ribonukleotid reduktase Mus muskel Kode KF 1.17.4.1 9047-64-7 tetramer, hexamer [124] [125] [126] [127] Effektormolekyler påvirker multimerisering. [127]
S-adenosyl-L-homocysteinhydrolase Dictyostelium discoideum Kode KF 3.3.1.1 9025-54-1 tetramer osv. [128] [129] [130] Effektormolekyler påvirker multimerisering. [128]
Bionedbrydende threonindehydratase / threonin ammoniak-lyase Escherichia coli Kode KF 4.3.1.19 774231-81-1 2 monomerer, 2 tetramerer [131] [132] [133] Effektormolekyler påvirker multimerisering., [133] Karakteristisk ligevægt af oligomerer, [131] [132] Forskellige samlinger har forskellige aktiviteter [131] [132] [133]
β-tryptase Homo sapiens Kode KF 3.4.21.59 97501-93-4 aktive og inaktive monomerer, aktive og inaktive tetramerer [134] [135] [136] [137] [138] [139] [140] [141] [142] [143] Specifik aktivitet afhængig af proteinkoncentration [144] karakteriserer ligevægten af ​​oligomerer [144]
tumor nekrose faktor alfa Homo sapiens 94948-61-5 monomer, dimer, trimer [145] [146] Forskellige forsamlinger har forskellige aktiviteter [147]
Uracil phosphoribosyltransferase Escherichia coli Kode KF 2.4.2.9 9030-24-4 trimer, pentamer [148] Effektormolekyler påvirker multimerisering, [148] Substratbinding/omsætning påvirker multimerisering, [148] Forskellige samlinger har forskellige aktiviteter [148]

Noter

  1. 1 2 3 4 Jaffe, Eileen K. (2005). "Morpheeins - et nyt strukturelt paradigme for allosterisk regulering". Tendenser i biokemiske videnskaber . 30 (9): 490-7. DOI : 10.1016/j.tibs.2005.07.003 . PMID  16023348 .
  2. 1 2 Breinig, Sabine (2003). "Kontrol af tetrapyrrolbiosyntese ved alternative kvaternære former for porfobilinogensyntase". Naturens strukturelle biologi . 10 (9): 757-63. DOI : 10.1038/nsb963 . PMID  12897770 .
  3. 1 2 3 Lawrence, Sarah H. (2008). "Formskifte fører til opdagelse af små molekyler af allosteriske lægemidler." Kemi og biologi . 15 (6): 586-96. DOI : 10.1016/j.chembiol.2008.04.012 . PMID  18559269 .
  4. 1 2 3 Selwood, Trevor (2012). "Dynamisk dissocierende homo-oligomerer og kontrol af proteinfunktion". Arkiv for biokemi og biofysik . 519 (2): 131-43. DOI : 10.1016/j.abb.2011.11.020 . PMID22182754  . _
  5. 1 2 3 Jaffe, Eileen K. (2007). "ALAD Porfyri er en konformationssygdom". American Journal of Human Genetics . 80 (2): 329-37. DOI : 10.1086/511444 . PMID  17236137 .
  6. 1 2 Jaffe, Eileen K. (2010). "Morpheeins - en ny vej til opdagelse af allosteriske lægemidler". The Open Conference Proceedings Journal . 1 :1-6. DOI : 10.2174/2210289201001010001 . PMID  21643557 .
  7. 1 2 Tang, L. (2005). "Substrat-induceret interkonversion af protein kvaternære strukturisoformer". Journal of Biological Chemistry . 280 (16): 15786-93. DOI : 10.1074/jbc.M500218200 . PMID  15710608 .
  8. 1 2 Jaffe, Eileen K. (2012). "Allosteri og den dynamiske oligomerisering af porfobilinogensyntase". Arkiv for biokemi og biofysik . 519 (2): 144-53. DOI : 10.1016/j.abb.2011.10.010 . PMID  22037356 .
  9. 1 2 Lawrence, Sarah H. (2008). "Udvidelse af begreberne i proteinstruktur-funktionsforhold og enzymkinetik: Undervisning ved hjælp af morfeiner". Uddannelse i biokemi og molekylærbiologi . 36 (4): 274-283. DOI : 10.1002/bmb.20211 . PMID  19578473 .
  10. 1 2 Monod, Jacques (1963). "Allosteriske proteiner og cellulære kontrolsystemer". Journal of Molecular Biology . 6 (4): 306-29. DOI : 10.1016/S0022-2836(63)80091-1 . PMID  13936070 .
  11. 1 2 Monod, Jacque (1965). "Om arten af ​​allosteriske overgange: En plausibel model". Journal of Molecular Biology . 12 :88-118. DOI : 10.1016/S0022-2836(65)80285-6 . PMID  14343300 .
  12. D.E. Koshland. 7 Det molekylære grundlag for enzymregulering  //  Enzymerne. - Elsevier, 1970. - Vol. 1 . — S. 341–396 . — ISBN 978-0-12-122701-2 . - doi : 10.1016/s1874-6047(08)60170-5 . Arkiveret fra originalen den 19. april 2022.
  13. Koshland, D.E. (1966). "Sammenligning af eksperimentelle bindingsdata og teoretiske modeller i proteiner indeholdende underenheder". biokemi . 5 (1): 365-85. DOI : 10.1021/bi00865a047 . PMID  5938952 .
  14. Gerstein, Mark (2004). "Udforsker rækken af ​​proteinfleksibilitet fra et strukturelt proteomisk perspektiv". Aktuel udtalelse i kemisk biologi . 8 (1): 14-9. DOI : 10.1016/j.cbpa.2003.12.006 . PMID  15036151 .
  15. Carrell, Robin W (1997). "Konformationssygdom". The Lancet . 350 (9071): 134-8. DOI : 10.1016/S0140-6736(97)02073-4 . PMID  9228977 .
  16. Selwood, Trevor; Jaffe, Eileen K. (2012). "Dynamisk dissocierende homo-oligomerer og kontrol af proteinfunktion" . Arkiv for biokemi og biofysik . 519 (2): 131-43. DOI : 10.1016/j.abb.2011.11.020 . PMC  3298769 . PMID22182754  . _
  17. 1 2 Boone, AN; Brownsey, RW; Elliott, JE; Kulpa, JE; Lee, W.M. (2006). "Regulering af acetyl-CoA-carboxylase". Biokemiske samfundstransaktioner . 34 (2): 223-7. DOI : 10.1042/BST20060223 . PMID  16545081 .
  18. Shen, Yang; Volrath, Sandra L.; Weatherly, Stephanie C.; Elich, Tedd D.; Tong, Liang (2004). "En mekanisme til potent inhibering af eukaryotisk acetyl-coenzym en carboxylase af Soraphen A, et makrocyklisk polyketid-naturprodukt." Molekylær celle . 16 (6): 881-91. DOI : 10.1016/j.molcel.2004.11.034 . PMID  15610732 .
  19. 1 2 3 Weissmann, Bernard; Wang, Ching-Te (1971). "Association-dissociation og unormal kinetik af bovin a-acetylgalactosamindase." biokemi . 10 (6): 1067-72. DOI : 10.1021/bi00782a021 . PMID  5550813 .
  20. 1 2 3 Weissmann, Bernard; Hinrichsen, Dorotea F. (1969). "Pattedyr α-acetylgalactosamindase. Forekomst, delvis oprensning og virkning på bindinger i submaxillære muciner”. biokemi . 8 (5): 2034-43. DOI : 10.1021/bi00833a038 . PMID  5785223 .
  21. De Zoysa Ariyananda, Lushanti; Colman, Roberta F. (2008). "Evaluering af typer af interaktioner i underenhedsforening i Bacillus subtilis Adenylosuccinatlyase". biokemi . 47 (9): 2923-34. DOI : 10.1021/bi701400c . PMID  18237141 .
  22. 1 2 3 Palenchar, Jennifer Brosius; Colman, Roberta F. (2003). "Karakterisering af en mutant Bacillus subtilis adenylosuccinatlyase svarende til et mutant enzym fundet i human adenylosuccinatlyase-mangel: Asparagin 276 spiller en vigtig strukturel rolle." biokemi . 42 (7): 1831-41. DOI : 10.1021/bi020640+ . PMID  12590570 .
  23. Hohn, Thomas M.; Plattner, Ronald D. (1989). "Oprensning og karakterisering af sesquiterpene cyclase aristolochene synthase fra Penicillium roqueforti." Arkiv for biokemi og biofysik . 272 (1): 137-43. DOI : 10.1016/0003-9861(89)90204-X . PMID  2544140 .
  24. Caruthers, JM; Kang, I; Rynkiewicz, MJ; Cane, D.E.; Christianson, DW (2000). "Krystalstrukturbestemmelse af aristolochensyntase fra blå osteskimmel, Penicillium roqueforti." Journal of Biological Chemistry . 275 (33): 25533-9. DOI : 10.1074/jbc.M000433200 . PMID  10825154 .
  25. Jerebzoff-Quintin, Simonne; Jerebzoff, Stephan (1985). "L-Asparaginase-aktivitet i Leptosphaeria michotii. Isolation og egenskaber af to former for enzymet”. Physiologia plantarum . 64 : 74-80. DOI : 10.1111/j.1399-3054.1985.tb01215.x .
  26. Yun, Mi-kyung; Nurse, Amanda; White, Stephen W.; Rock, Charles O.; Heath, Richard J. (2007). "Krystalstruktur og allosterisk regulering af den cytoplasmatiske Escherichia coli l-Asparaginase I" . Journal of Molecular Biology . 369 (3): 794-811. DOI : 10.1016/j.jmb.2007.03.061 . PMC  1991333 . PMID  17451745 .
  27. Garel, J.-R. (1980). "Sekventiel foldning af et bifunktionelt allosterisk protein" . Proceedings of the National Academy of Sciences . 77 (6): 3379-3383. Bibcode : 1980PNAS...77.3379G . DOI : 10.1073/pnas.77.6.3379 . JSTOR  8892 . PMC  349619 . PMID  6774337 .
  28. 1 2 Kotaka, M.; Ren, J.; Lockyer, M.; Hawkins, A.R.; Stammers, DK (2006). "Strukturer af R- og T-tilstand Escherichia coli Aspartokinase III: MEKANISMER FOR DEN ALLOSTERISKE OVERGANG OG INHIBITION VED LYSIN." Journal of Biological Chemistry . 281 (42): 31544-52. DOI : 10.1074/jbc.M605886200 . PMID  16905770 .
  29. Ogilvie, JW; Vickers, L.P.; Clark, R.B.; Jones, M.M. (1975). "Aspartokinase I-homoserine dehydrogenase I af Escherichia coli K12 (lambda). Aktivering af monovalente kationer og en analyse af virkningen af ​​adenosintriphosphat-magnesium-ion-komplekset på denne aktiveringsproces”. Journal of Biological Chemistry . 250 (4): 1242-50. PMID  163250 .
  30. 1 2 Trompier, D.; Alibert, M; Davanture, S; Hamon, Y; Pierres, M; Chimini, G (2006). "Overgang fra dimerer til højere oligomere former sker under ABCA1-transportørens ATPase-cyklus." Journal of Biological Chemistry . 281 (29): 20283-90. DOI : 10.1074/jbc.M601072200 . PMID  16709568 .
  31. 1 2 Eisenstein, Edward; Beckett, Dorothy (1999). "Dimerisering af EscherichiacoliBiotin-repressoren: Corepressorfunktion i proteinsamling." biokemi . 38 (40): 13077-84. DOI : 10.1021/bi991241q . PMID  10529178 .
  32. Streaker, Emily D.; Beckett, Dorothy (1998). "Kobling af stedspecifik DNA-binding til proteindimerisering i samling af biotinrepressor-biotinoperatorkomplekset." biokemi . 37 (9): 3210-9. DOI : 10.1021/bi9715019 . PMID  9485476 .
  33. Vamvaca, Katherina; Butz, Maren; Walter, Kai U.; Taylor, Sean V.; Hilvert, Donald (2005). "Samtidig optimering af enzymaktivitet og kvaternær struktur ved rettet evolution" . protein videnskab . 14 (8): 2103-14. DOI : 10.1110/ps.051431605 . PMC2279322  . _ PMID  15987889 .
  34. 1 2 3 4 5 Tong, EK; Duckworth, Harry W. (1975). "Kvaternær struktur af citratsyntase fra Escherichia coli K 12". biokemi . 14 (2): 235-41. DOI : 10.1021/bi00673a007 . PMID  1091285 .
  35. Bewley, Carole A.; Gustafson, Kirk R.; Boyd, Michael R.; Covell, David G.; Bax, Ad; Clore, G. Marius; Gronenborn, Angela M. (1998). "Løsningsstruktur af cyanavirin-N, et potent HIV-inaktiverende protein". Naturens strukturelle biologi . 5 (7): 571-8. DOI : 10.1038/828 . PMID  9665171 .
  36. Yang, Fan; Bewley, Carole A; Louis, John M; Gustafson, Kirk R; Boyd, Michael R; Gronenborn, Angela M; Clore, G. Marius; Wlodawer, Alexander (1999). "Krystalstruktur af cyanavirin-N, et potent HIV-inaktiverende protein, viser uventet domænebytning" . Journal of Molecular Biology . 288 (3): 403-12. DOI : 10.1006/jmbi.1999.2693 . PMID  10329150 .
  37. 1 2 Barrientos, LG; Gronenborn, A. M. (2005). "Det meget specifikke kulhydratbindende protein cyanavirin-N: Struktur, anti-HIV/Ebola-aktivitet og muligheder for terapi." Minianmeldelser i medicinsk kemi . 5 (1): 21-31. DOI : 10.2174/1389557053402783 . PMID  15638789 .
  38. 1 2 Barrientos, LG; Louis, JM; Botos, I; Mori, T; Han, Z; O'Keefe, B.R.; Boyd, M.R.; Wlodawer, A; et al. (2002). "Den domæne-ombyttede dimer af cyanavirin-N er i en metastabil foldet tilstand: Forsoning af røntgen- og NMR-strukturer." struktur . 10 (5): 673-86. DOI : 10.1016/S0969-2126(02)00758-X . PMID  12015150 .
  39. 1 2 3 Rochet, Jean-Christophe; Brownie, Edward R.; Oikawa, Kim; Hicks, Leslie D.; Fraser, Marie E.; James, Michael N.G.; Kay, Cyril M.; Bridger, William A.; et al. (2000). "Pig Heart CoA Transferase eksisterer som to oligomere former adskilt af en stor kinetisk barriere." biokemi . 39 (37): 11291-302. DOI : 10.1021/bi0003184 . PMID  10985774 .
  40. Frank, Nina; Kery, Vladimir; MacLean, Kenneth N.; Kraus, Jan P. (2006). "Opløsningsmiddeltilgængelige cysteiner i human cystathionin β-syntase: afgørende rolle for cystein 431 i S-Adenosyl-l-methioninbinding." biokemi . 45 (36): 11021-9. DOI : 10.1021/bi060737m . PMID  16953589 .
  41. 1 2 Sen, Suvajit; Banerjee, Ruma (2007). "En patogen forbundet mutation i den katalytiske kerne af human cystathionin β-syntase forstyrrer allosterisk regulering og tillader kinetisk karakterisering af en fuldlængde dimer" . biokemi . 46 (13): 4110-6. DOI : 10.1021/bi602617f . PMC  3204387 . PMID  17352495 .
  42. Kery, Vladimir; Poneleit, Loelle; Kraus, Jan P. (1998). "Trypsin spaltning af human cystathionin β-syntase til en evolutionært konserveret aktiv kerne: strukturelle og funktionelle konsekvenser." Arkiv for biokemi og biofysik . 355 (2): 222-32. DOI : 10.1006/abbi.1998.0723 . PMID  9675031 .
  43. Shan, Xiaoyin; Kruger, Warren D. (1998). "Korrektion af sygdomsfremkaldende CBS-mutationer i gær". Naturgenetik . 19 (1): 91-3. DOI : 10.1038/ng0598-91 . PMID  9590298 .
  44. 12 Antonini , E; Brunori, M; Bruzzesi, R; Chiancone, E; Massey, V (1966). "Associations-dissociationsfænomener af D-aminosyreoxidase". Journal of Biological Chemistry . 241 (10): 2358-66. PMID  4380380 .
  45. 12 Massey , V; Curti, B; Ganther, H (1966). "En temperaturafhængig konformationsændring i D-aminosyreoxidase og dens virkning på katalyse." Journal of Biological Chemistry . 241 (10): 2347-57. PMID  5911617 .
  46. 1 2 3 4 Babady, N.E.; Pang, Y.-P.; Elpeleg, O.; Isaya, G. (2007). "Kryptisk proteolytisk aktivitet af dihydrolipoamiddehydrogenase" . Proceedings of the National Academy of Sciences . 104 (15): 6158-63. Bibcode : 2007PNAS..104.6158B . DOI : 10.1073/pnas.0610618104 . PMC  1851069 . PMID  17404228 .
  47. Muiswinkel-Voetberg, H.; Visser, Jaap; Veeger, Cornelis (1973). "Konformationelle undersøgelser af Lipoamid Dehydrogenase fra Pig Heart. 1. Interkonvertering af dissocierbare og ikke-adskillelige former." European Journal of Biochemistry . 33 (2): 265-70. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1973.tb02679.x . PMID  4348439 .
  48. Klyachko, NL; Shchedrina, V.A.; Efimov, A.V.; Kazakov, SV; Gazaryan, I.G.; Crystal, B.S.; Brown, A. M. (2005). "PH-afhængig substratpræference for svinehjertelipoamiddehydrogenase varierer med oligomer tilstand: REAKTION PÅ MITOCHONDRIEL MATRIX-SYRNING." Journal of Biological Chemistry . 280 (16): 16106-14. DOI : 10.1074/jbc.M414285200 . PMID  15710613 .
  49. Muiswinkel-Voetberg, H.; Veeger, Cornelis (1973). "Konformationelle undersøgelser af Lipoamid Dehydrogenase fra Pig Heart. 2. Spektroskopiske undersøgelser over apoenzymet og de monomere og dimere former”. European Journal of Biochemistry . 33 (2): 271-8. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1973.tb02680.x . PMID  4348440 .
  50. 1 2 3 4 Saxena, Ashima; Hensley, Preston; Osborne, James C.; Fleming, Patrick J. (1985). "Den pH-afhængige underenhedsdissociation og katalytiske aktivitet af bovin dopamin β-hydroxylase" . Journal of Biological Chemistry . 260 (6): 3386-92. PMID  3972830 .
  51. 1 2 3 4 Dhawan, S; Hensley, P; Osborne Jr, JC; Fleming, PJ (1986). "Adenosin 5'-diphosphat-afhængig subunit dissociation af bovin dopamin beta-hydroxylase". Journal of Biological Chemistry . 261 (17): 7680-4. PMID  3711102 .
  52. 1 2 3 4 Stewart, LC; Klinman, JP (1988). "Dopamin Beta-Hydroxylase af binyrekromaffingranulat: struktur og funktion" . Årlig gennemgang af biokemi . 57 :551-92. DOI : 10.1146/annurev.bi.57.070188.003003 . PMID  3052283 .
  53. Kuzuguchi, T.; Morita, Y; Sagami, I; Sagami, H; Ogura, K (1999). "Human Geranylgeranyl Diphosphate Synthase. CDNA KLONING OG UDTRYK. Journal of Biological Chemistry . 274 (9): 5888-94. DOI : 10.1074/jbc.274.9.5888 . PMID  10026212 .
  54. 1 2 Kavanagh, KL; Dunford, JE; Bunkoczi, G; Russell, R.G.; Oppermann, U (2006). "Krystalstrukturen af ​​human Geranylgeranyl Pyrophosphate Syntase afslører en ny hexamerisk indretning og hæmmende produktbinding." Journal of Biological Chemistry . 281 (31): 22004-12. DOI : 10.1074/jbc.M602603200 . PMID  16698791 .
  55. Miyagi, Y.; Matsumura, Y.; Sagami, H. (2007). "Human Geranylgeranyl Diphosphate Synthase er en oktamer i opløsning". Journal of Biochemistry . 142 (3): 377-81. DOI : 10.1093/jb/mvm144 . PMID  17646172 .
  56. Snook, Christopher F.; Tipton, Peter A.; Beamer, Lesa J. (2003). "Krystalstruktur af GDP-mannosedehydrogenase: et nøgleenzym af alginatbiosyntese iP. aeruginosa. biokemi . 42 (16): 4658-68. DOI : 10.1021/bi027328k . PMID  12705829 .
  57. Roychoudhury, S; May, T.B.; Gill, JF; Singh, S.K.; Feingold, D.S.; Chakrabarty, A. M. (1989). "Oprensning og karakterisering af guanosin diphospho-D-mannose dehydrogenase. Et nøgleenzym i biosyntesen af ​​alginat af Pseudomonas aeruginosa”. Journal of Biological Chemistry . 264 (16): 9380-5. PMID  2470755 .
  58. 12 Naught , Laura E.; Gilbert, Sunny; Imhoff, Rebecca; Snook, Christopher; Beamer, Lesa; Tipton, Peter (2002). "Allosterisme og kooperativitet i Pseudomonas aeruginosa BNP-mannosedehydrogenase". biokemi . 41 (30): 9637-45. DOI : 10.1021/bi025862m . PMID  12135385 .
  59. 1 2 Fisher, Harvey F. Glutamatdehydrogenase-ligandkomplekser og deres forhold til reaktionsmekanismen // Fremskridt inden for enzymologi og beslægtede områder af molekylærbiologi. - 2006. - Bd. 39.—S.  369–417 . — ISBN 978-0-470-12284-6 . - doi : 10.1002/9780470122846.ch6 .
  60. Huang, C.Y.; Frieden, C (1972). "Mekanismen for ligand-inducerede strukturelle ændringer i glutamatdehydrogenase. Undersøgelser af hastigheden af ​​depolymerisering og isomerisering udført af coenzymer og guaninnukleotider. Journal of Biological Chemistry . 247 (11): 3638-46. PMID  4402280 .
  61. 1 2 Kim, Sang Suk; Choi, I.-G.; Kim, Sung-Hou; Yu, YG (1999). "Molekylær kloning, ekspression og karakterisering af en termostabil glutamat racemase fra en hypertermofil bakterie, Aquifex pyrophilus." ekstremofiler . 3 (3): 175-83. DOI : 10.1007/s007920050114 . PMID  10484173 .
  62. 1 2 Lundqvist, Tomas; Fisher, Stewart L.; Kern, Gunther; Folmer, Rutger H.A.; Xue, Yafeng; Newton, D. Trevor; Keating, Thomas A.; Alm, Richard A.; et al. (2007). "Udnyttelse af strukturel og regulatorisk mangfoldighed i glutamatracemaser". natur . 447 (7146): 817-22. Bibcode : 2007Natur.447..817L . DOI : 10.1038/nature05689 . PMID  17568739 .
  63. 12. maj, Melissa ; Mehboob, Shahila; Mulhearn, Debbie C.; Wang, Zhiqiang; Yu, Huidong; Thatcher, Gregory RJ; Santarsiero, Bernard D.; Johnson, Michael E.; et al. (2007). "Strukturel og funktionel analyse af to glutamatracemase-isozymer fra Bacillus anthracis og implikationer for inhibitordesign" . Journal of Molecular Biology . 371 (5): 1219-37. DOI : 10.1016/j.jmb.2007.05.093 . PMC2736553  . _ PMID  17610893 .
  64. 1 2 Taal, Makie A.; Sedelnikova, Svetlana E.; Ruzheinikov, Sergey N.; Baker, Patrick J.; Rice, David W. (2004). "Ekspression, oprensning og foreløbig røntgenanalyse af krystaller af Bacillus subtilisglutamat racemase". Acta Crystallographica Sektion D. 60 (11): 2031-4. DOI : 10.1107/S0907444904021134 . PMID  15502318 .
  65. 1 2 Kim, Kook-Han; Bong, Ung Jong; Park, Joon-Kyu; Shin, Key-Jung; Hwang, Kwang Yeon; Kim, Eunice Eunkyeong (2007). "Strukturel basis for glutamat racemase-hæmning". Journal of Molecular Biology . 372 (2): 434-43. DOI : 10.1016/j.jmb.2007.05.003 . PMID  17658548 .
  66. Ashyuchi, M.; Kuwana, E; Yamamoto, T; Komatsu, K; Sodavand, K; Misono, H (2002). "Glutamat Racemase er en endogen DNA-gyrase-hæmmer." Journal of Biological Chemistry . 277 (42): 39070-3. doi : 10.1074/jbc.c200253200 . PMID  12213801 .
  67. Ashyuchi, M.; Tani, K.; Soda, K.; Misono, H. (1998). "Egenskaber af glutamat racemase fra Bacillus subtilis IFO 3336, der producerer poly- -glutamat". Journal of Biochemistry . 123 (6): 1156-63. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022055 . PMID  9604005 .
  68. Sengupta, S.; Ghosh, S.; Nagaraja, V. (2008). "Månelysfunktion af glutamat racemase fra Mycobacterium tuberculosis: Racemisering og DNA-gyrasehæmning er to uafhængige aktiviteter af enzymet." mikrobiologi . 154 (9): 2796-803. DOI : 10.1099/mic.0.2008/020933-0 . PMID  18757813 .
  69. Sirover, Michael A (1999). "Ny indsigt i et gammelt protein: Den funktionelle mangfoldighed af pattedyrs glyceraldehyd-3-phosphat dehydrogenase." Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteinstruktur og molekylær enzymologi . 1432 (2): 159-84. DOI : 10.1016/S0167-4838(99)00119-3 . PMID  10407139 .
  70. Constantinides, S.M.; Deal Jr, W. C. (1969). "Reversibel dissociation af tetramer kaninmuskelglyceraldehyd-3-phosphat-dehydrogenase til dimerer eller monomerer af adenosintrifosfat." Journal of Biological Chemistry . 244 (20): 5695-702. PMID  4312250 .
  71. Kumagai, H; Sakai, H (1983). "Et svinehjerneprotein (35 K protein), som bundter mikrotubuli og dets identifikation som glyceraldehyd 3-phosphat dehydrogenase". Journal of Biochemistry . 93 (5): 1259-69. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134260 . PMID  6885722 .
  72. 1 2 De Riel, Jon K.; Paulus, Henry (1978). "Underenhedsdissociation i den allosteriske regulering af glycerolkinase fra Escherichia coli. 2. Fysiske beviser”. biokemi . 17 (24): 5141-6. DOI : 10.1021/bi00617a011 . PMID  215195 .
  73. 1 2 De Riel, Jon K.; Paulus, Henry (1978). "Underenhedsdissociation i den allosteriske regulering af glycerolkinase fra Escherichia coli. 1. Kinetisk bevis”. biokemi . 17 (24): 5134-40. DOI : 10.1021/bi00617a010 . PMID  215194 .
  74. 1 2 De Riel, Jon K.; Paulus, Henry (1978). "Underenhedsdissociation i den allosteriske regulering af glycerolkinase fra Escherichia coli. 3. Rolle i desensibilisering”. biokemi . 17 (24): 5146-50. DOI : 10.1021/bi00617a012 . PMID  31903 .
  75. 1 2 Feese, Michael D; Faber, H Rick; Bystrom, Cory E; Pettigrew, Donald W; Remington, S. James (1998). "Glycerolkinase fra Escherichia coli og en Ala65→Thr-mutant: Krystalstrukturerne afslører konformationelle ændringer med implikationer for allosterisk regulering". struktur . 6 (11): 1407-18. DOI : 10.1016/S0969-2126(98)00140-3 . PMID  9817843 .
  76. 1 2 Bystrom, Cory E.; Pettigrew, Donald W.; Branchaud, Bruce P.; O'Brien, Patrick; Remington, S. James (1999). "Krystalstrukturer af Escherichia coliGlycerolkinasevariant S58→W i kompleks med ikke-hydrolyserbare ATP-analoger afslører en formodet aktiv konformation af enzymet som et resultat af domænebevægelse." biokemi . 38 (12): 3508-18. DOI : 10.1021/bi982460z . PMID  10090737 .
  77. 1 2 Deprez, Eric; Tauc, Patrick; Leh, Herve; Mouscadet, Jean-François; Auclair, Christian; Brochon, Jean-Claude (2000). "Oligomere tilstande af HIV-1-integrasen målt ved tidsopløst fluorescensanisotropi." biokemi . 39 (31): 9275-84. doi : 10.1021/ bi000397j . PMID 10924120 . 
  78. 1 2 Deprez, E.; Tauc, P.; Leh, H.; Mouscadet, J.-F.; Auclair, C.; Hawkins, M.E.; Brochon, J.-C. (2001). "DNA-binding inducerer dissociation af den multimere form af HIV-1-integrase: En tidsopløst fluorescensanisotropiundersøgelse" . Proceedings of the National Academy of Sciences . 98 (18): 10090-5. Bibcode : 2001PNAS...9810090D . DOI : 10.1073/pnas.181024498 . PMC  56920 . PMID  11504911 .
  79. 1 2 3 Faure, A. l.; Calmels, C; Desjobert, C; Castroviejo, M; Caumont-Sarcos, A; Tarrago-Litvak, L; Litvak, S; Parissi, V (2005). "HIV-1 integrase tværbundne oligomerer er aktive in vitro" . Nukleinsyreforskning . 33 (3): 977-86. doi : 10.1093/nar/ gki241 . PMC 549407 . PMID 15718297 .  
  80. 1 2 Guiot, E.; Carayon, K; Delelis, O; Simon, F; Tauc, P; Zubin, E; Gottikh, M; Mouscadet, JF; et al. (2006). "Forholdet mellem den oligomere status af HIV-1-integrase på DNA og enzymatisk aktivitet". Journal of Biological Chemistry . 281 (32): 22707-19. DOI : 10.1074/jbc.M602198200 . PMID  16774912 .
  81. Fieulaine, S.; Morera, S; Poncet, S; Monedero, V; Gueguen-Chaignon, V; Galinier, A; Janine, J; Deutscher, J; et al. (2001). "Røntgenstruktur af HPr-kinase: En bakteriel proteinkinase med et P-loop-nukleotid-bindende domæne" . EMBO Journal . 20 (15): 3917-27. DOI : 10.1093/emboj/20.15.3917 . PMC  149164 . PMID  11483495 .
  82. Márquez, José Antonio; Hasenbein, Sonja; Koch, Brigitte; Fieulaine, Sonia; Nessler, Sylvie; Russell, Robert B.; Hengstenberg, Wolfgang; Scheffzek, Klaus (2002). "Struktur af fuldlængde HPr-kinase/phosphatase fra Staphylococcus xylosus ved 1,95 Å opløsning: Efterligning af produktet/substratet af phosphooverførselsreaktionerne" . Proceedings of the National Academy of Sciences . 99 (6): 3458-63. Bibcode : 2002PNAS...99.3458M . DOI : 10.1073/pnas.052461499 . JSTOR  3058148 . PMC  122545 . PMID  11904409 .
  83. Allen, Gregory S.; Steinhauer, Katrin; Hillen, Wolfgang; Stülke, Jörg; Brennan, Richard G. (2003). "Krystalstruktur af HPr-kinase/phosphatase fra Mycoplasma pneumoniae". Journal of Molecular Biology . 326 (4): 1203-17. DOI : 10.1016/S0022-2836(02)01378-5 . PMID  12589763 .
  84. Poncet, Sandrine; Mijakovic, Ivan; Nessler, Sylvie; Gueguen-Chaignon, Virginie; Chaptal, Vincent; Galinier, Anne; Boël, Gregory; Maze, Alain; et al. (2004). "HPr kinase/phosphorylase, et Walker-motiv A-holdigt bifunktionelt sensorenzym, der kontrollerer katabolitundertrykkelse i Gram-positive bakterier." Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteiner og proteomik . 1697 (1-2): 123-35. DOI : 10.1016/j.bbapap.2003.11.018 . PMID  15023355 .
  85. 1 2 3 4 5 Ramstrom, H.; Sanglier, S; Leize-Wagner, E; Philippe, C; Van Dorsselaer, A; Haiech, J (2002). "Egenskaber og regulering af det bifunktionelle enzym HPr-kinase/phosphatase i Bacillus subtilis." Journal of Biological Chemistry . 278 (2): 1174-85. DOI : 10.1074/jbc.M209052200 . PMID  12411438 .
  86. Jault, J.-M.; Fieulaine, S; Nessler, S; Gonzalo, P; Di Pietro, A; Deutscher, J; Galinier, A (2000). "HPr-kinasen fra Bacillus subtilis er et homo-oligomert enzym, som udviser stærk positiv samarbejdsevne for nukleotid- og fructose-1,6-bisphosphatbinding." Journal of Biological Chemistry . 275 (3): 1773-80. DOI : 10.1074/jbc.275.3.1773 . PMID  10636874 .
  87. Clarke, Anthony R.; Waldman, Adam D.B.; Munro, Ian; Holbrook, J. John (1985). "Ændringer i tilstanden af ​​subunit association af lactat dehydrogenase fra Bacillus stearothermophilus." Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteinstruktur og molekylær enzymologi . 828 (3): 375-9. DOI : 10.1016/0167-4838(85)90319-X . PMID  3986214 .
  88. 1 2 3 4 5 Clarke, Anthony R.; Waldman, Adam D.B.; Hart, Keith W.; John Holbrook, J. (1985). "Hastighederne for definerede ændringer i proteinstrukturen under den katalytiske cyklus af laktatdehydrogenase." Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteinstruktur og molekylær enzymologi . 829 (3): 397-407. DOI : 10.1016/0167-4838(85)90250-X . PMID  4005269 .
  89. Clarke, Anthony R.; Wigley, Dale B.; Barstow, David A.; Chia, William N.; Atkinson, Tony; Holbrook, J. John (1987). "En enkelt aminosyresubstitution deregulerer en bakteriel laktatdehydrogenase og stabiliserer dens tetramere struktur." Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteinstruktur og molekylær enzymologi . 913 (1): 72-80. DOI : 10.1016/0167-4838(87)90234-2 . PMID  3580377 .
  90. Cameron, Alexander D.; Roper, David I.; Moreton, Kathleen M.; Muirhead, Hilary; Holbrook, J. John; Wigley, Dale B. (1994). "Allosterisk aktivering i Bacillus stearothermophilus laktatdehydrogenase undersøgt ved en røntgenkrystallografisk analyse af en mutant designet til at forhindre tetramerisering af enzymet." Journal of Molecular Biology . 238 (4): 615-25. DOI : 10.1006/jmbi.1994.1318 . PMID  8176749 .
  91. 1 2 3 Roudiak, Stanislav G.; Shrader, Thomas E. (1998). "Funktionel rolle for den N-terminale region af Lon-proteasen fra Mycobacterium smegmatis." biokemi . 37 (32): 11255-63. DOI : 10.1021/bi980945h . PMID  9698372 .
  92. 1 2 3 Rudyak, Stanislav G.; Brenowitz, Michael; Shrader, Thomas E. (2001). "Mg2+-forbundet oligomerisering modulerer den katalytiske aktivitet af Lon (La) proteasen fra Mycobacterium smegmatis." biokemi . 40 (31): 9317-23. DOI : 10.1021/bi0102508 . PMID  11478899 .
  93. 12 Vineyard , Diana; Patterson-Ward, Jessica; Lee, Irene (2006). "Kinetiske eksperimenter med enkelt omsætning bekræfter eksistensen af ​​ATPase-steder med høj og lav affinitet i Escherichia coliLon-protease" . biokemi . 45 (14): 4602-10. DOI : 10.1021/bi052377t . PMC2515378  . _ PMID  16584195 .
  94. 1 2 Yang, Zhiru; Lanks, Charles W.; Tong, Liang (2002). "Molekylær mekanisme til regulering af human mitokondriel NAD(P)+-afhængigt malic enzym af ATP og fumarat". struktur . 10 (7): 951-60. DOI : 10.1016/S0969-2126(02)00788-8 . PMID  12121650 .
  95. 1 2 Gerald e, Edwards; Carlos, Andreo (1992). "NADP-æblesyreenzym fra planter" . Fytokemi . 31 (6): 1845-57. DOI : 10.1016/0031-9422(92)80322-6 . PMID  1368216 .
  96. Hsieh, J.-Y.; Chen, S.-H.; Hung, H.-C. (2009). "Funktionelle roller for Tetramer Organization of Malic Enzyme" . Journal of Biological Chemistry . 284 (27): 18096-105. DOI : 10.1074/jbc.M109.005082 . PMC2709377  . _ PMID  19416979 .
  97. Poole, Leslie B. (2005). "Bakterielle forsvar mod oxidanter: Mekanistiske træk ved cysteinbaserede peroxidaser og deres flavoproteinreduktaser". Arkiv for biokemi og biofysik . 433 (1): 240-54. DOI : 10.1016/j.abb.2004.09.006 . PMID  15581580 .
  98. Aran, Martin; Ferrero, Diego S.; Pagano, Eduardo; Wolosiuk, Ricardo A. (2009). "Typiske 2-Cys peroxiredoxiner - modulering ved kovalente transformationer og ikke-kovalente interaktioner." FEBS Journal . 276 (9): 2478-93. DOI : 10.1111/j.1742-4658.2009.06984.x . PMID  19476489 .
  99. Bjørgo, Elisa; De Carvalho, Raquel Margarida Negrão; Flatmark, Torgeir (2001). "En sammenligning af kinetiske og regulatoriske egenskaber af de tetramere og dimere former af vildtype og Thr427→Pro mutant human phenylalaninhydroxylase". European Journal of Biochemistry . 268 (4): 997-1005. DOI : 10.1046/j.1432-1327.2001.01958.x . PMID  11179966 .
  100. Martinez, Aurora; Knappskog, Per M.; Olafsdottir, Sigridur; Døskeland, Anne P.; Eiken, Hans Geir; Svebak, Randi Myrseth; Bozzini, MeriLisa; Apold, Jaran; et al. (1995). "Ekspression af rekombinant human phenylalaninhydroxylase som fusionsprotein i Escherichia coli omgår proteolytisk nedbrydning af værtscelleproteaser. Isolering og karakterisering af vildtype-enzymet” . The Biochemical Journal . 306 (2): 589-97. doi : 10.1042/ bj3060589 . PMC 1136558 . PMID 7887915 .  
  101. Knappskog, Per M.; Fladmærke, Torgeir; Aarden, Johanna M.; Haavik, Jan; Martinez, Aurora (1996). "Struktur/funktionsforhold i human phenylalaninhydroxylase. Effekt af terminale deletioner på oligomerisering, aktivering og kooperativitet af substratbinding til enzymet”. European Journal of Biochemistry . 242 (3): 813-21. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1996.0813r.x . PMID  9022714 .
  102. Phillips, Robert S.; Parniak, Michael A.; Kaufman, Seymour (1984). "Spektroskopisk undersøgelse af ligandinteraktion med hepatisk phenylalaninhydroxylase: Bevis for en konformationsændring forbundet med aktivering." biokemi . 23 (17): 3836-42. DOI : 10.1021/bi00312a007 . PMID  6487579 .
  103. Fusetti, F.; Erlandsen, H; Fladmærke, T; Stevens, R.C. (1998). "Struktur af tetramerisk human phenylalaninhydroxylase og dens implikationer for phenylketonuri." Journal of Biological Chemistry . 273 (27): 16962-7. DOI : 10.1074/jbc.273.27.16962 . PMID  9642259 .
  104. 1 2 3 4 5 6 Wohl, RC; Markus, G (1972). Phosphoenolpyruvat carboxylase af Escherichia coli. Rensning og nogle egenskaber”. Journal of Biological Chemistry . 247 (18): 5785-92. PMID  4560418 .
  105. Kai, Yasushi; Matsumura, Hiroyoshi; Izui, Katsura (2003). "Phosphoenolpyruvat carboxylase: Tredimensionel struktur og molekylære mekanismer". Arkiv for biokemi og biofysik . 414 (2): 170-9. DOI : 10.1016/S0003-9861(03)00170-X . PMID  12781768 .
  106. 1 2 3 Xu, Jing; Oshima, Tairo; Yoshida, Masasuke (1990). "Tetramer-dimer omdannelse af phosphofructokinase fra Thermus thermophilus induceret af dets allosteriske effektorer". Journal of Molecular Biology . 215 (4): 597-606. DOI : 10.1016/S0022-2836(05)80171-8 . PMID2146397  . _
  107. Jolley Jr, R.L.; Mason, H.S. (1965). "De mange former for svampetyrosinase. Interkonvertering". Journal of Biological Chemistry . 240 : PC1489-91. PMID  14284774 .
  108. Jolley Jr, R.L.; Robb, D.A.; Mason, H.S. (1969). "De mange former for svampetyrosinase. Association-dissociation fænomener." Journal of Biological Chemistry . 244 (6): 1593-9. PMID  4975157 .
  109. Mallette, M.F.; Dawson, C.R. (1949). "Om karakteren af ​​højt oprensede svampetyrosinasepræparater". Arkiv for biokemi . 23 (1):29-44. PMID  18135760 .
  110. 1 2 Chazarra, Soledad; Garcia-Carmona, Francisco; Cabanes, Juana (2001). "Hysterese og positiv kooperativitet af isbjergsalat polyphenoloxidase." Biokemisk og biofysisk forskningskommunikation . 289 (3): 769-75. doi : 10.1006/bbrc.2001.6014 . PMID  11726215 .
  111. Harel, E.; Mayer, A. M. (1968). "Interkonvertering af underenheder af catecholoxidase fra æblekloroplaster". Fytokemi . 7 (2): 199-204. DOI : 10.1016/S0031-9422(00)86315-3 .
  112. 1 2 Jaffe EK, Lawrence SH (marts 2012). "Allosteri og den dynamiske oligomerisering af porphobilinogensyntase" . Arch. Biochem. Biofys . 519 (2): 144-53. DOI : 10.1016/j.abb.2011.10.010 . PMC  3291741 . PMID  22037356 .
  113. Breinig S, Kervinen J, Stith L, Wasson AS, Fairman R, Wlodawer A, Zdanov A, Jaffe EK (september 2003). "Kontrol af tetrapyrrolbiosyntese ved alternative kvaternære former for porfobilinogensyntase". Nat. Struktur. biol . 10 (9): 757-63. DOI : 10.1038/nsb963 . PMID  12897770 .
  114. 1 2 Schulz, Ju¨Rgen; Sparmann, Gisela; Hofmann, Eberhard (1975). "Alanin-medieret reversibel inaktivering af tumor pyruvat kinase forårsaget af en tetramer-dimer overgang." FEBS Breve . 50 (3): 346-50. DOI : 10.1016/0014-5793(75)90064-2 . PMID  1116605 .
  115. 1 2 Ibsen, KH; Schiller, KW; Haas, T. A. (1971). "Interkonverterbare kinetiske og fysiske former for human erytrocyt-pyruvatkinase". Journal of Biological Chemistry . 246 (5): 1233-40. PMID  5545066 .
  116. Liu, Yanshun; Gotte, Giovanni; Libonati, Massimo; Eisenberg, David (2009). "Strukturer af de to 3D domæne-ombyttede RNase a trimere" . protein videnskab . 11 (2): 371-80. DOI : 10.1110/ps.36602 . PMC2373430  . _ PMID  11790847 .
  117. 1 2 Gotte, Giovanni; Bertoldi, Mariarita; Libonati, Massimo (1999). "Strukturel alsidighed af bovin ribonuklease A. Distinkte konformere af trimere og tetramere aggregater af enzymet." European Journal of Biochemistry . 265 (2): 680-7. DOI : 10.1046/j.1432-1327.1999.00761.x . PMID  10504400 .
  118. Gotte, Giovanni; Laurents, Douglas V.; Libonati, Massimo (2006). "Tredimensionelle domæne-ombyttede oligomerer af ribonuklease A: Identifikation af en femte tetramer, pentamerer og hexamerer og påvisning af spor af heptamere, oktamere og nonameriske arter". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteiner og proteomik . 1764 (1): 44-54. DOI : 10.1016/j.bbapap.2005.10.011 . PMID  16310422 .
  119. 1 2 Gotte, Giovanni; Libonati, Massimo (1998). "To forskellige former for aggregerede dimerer af ribonuklease A". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteinstruktur og molekylær enzymologi . 1386 (1): 106-112. DOI : 10.1016/S0167-4838(98)00087-9 . PMID  9675255 .
  120. 1 2 Libonati, Massimo; Gotte, Giovanni (2004). "Oligomerisering af bovin ribonuklease A: Strukturelle og funktionelle træk ved dets multimerer" . Biokemisk tidsskrift . 380 (2): 311-27. DOI : 10.1042/BJ20031922 . PMC  1224197 . PMID  15104538 .
  121. 1 2 Libonati, M. (2004). "Biologiske virkninger af oligomererne af ribonuklease A". Cellulær og molekylær livsvidenskab . 61 (19-20): 2431-6. DOI : 10.1007/s00018-004-4302-x . PMID  15526151 .
  122. 1 2 Libonati, M; Bertoldi, M; Sorrentino, S (1996). "Aktiviteten på dobbeltstrenget RNA af aggregater af ribonuklease, der er højere end dimerer, stiger som funktion af størrelsen af ​​aggregaterne . " The Biochemical Journal . 318 (1): 287-90. doi : 10.1042/ bj3180287 . PMC 1217620 . PMID 8761484 .  
  123. 1 2 Libonati, M.; Gotte, G.; Vottariello, F. (2008). "En ny biologisk handling erhvervet af ribonuklease gennem oligomerisering." Nuværende farmaceutisk bioteknologi . 9 (3): 200-9. DOI : 10.2174/138920108784567308 . PMID  18673285 .
  124. Kashlan, Ossama B.; Cooperman, Barry S. (2003). "Omfattende model for allosterisk regulering af pattedyrs ribonukleotidreduktase: forbedringer og konsekvenser†". biokemi . 42 (6): 1696-706. DOI : 10.1021/bi020634d . PMID  12578384 .
  125. Kashlan, Ossama B.; Scott, Charles P.; Lear, James D.; Cooperman, Barry S. (2002). "En omfattende model for allosterisk regulering af pattedyrs ribonukleotidreduktase. Funktionelle konsekvenser af ATP- og dATP-induceret oligomerisering af den store underenhed†”. biokemi . 41 (2): 462-74. DOI : 10.1021/bi011653a . PMID  11781084 .
  126. Eriksson, Mathias; Uhlin, Ulla; Ramaswamy, S; Ekberg, Monica; Regnström, Karin; Sjoberg, Britt-Marie; Eklund, Hans (1997). "Binding af allosteriske effektorer til ribonukleotidreduktaseprotein R1: Reduktion af cysteiner på det aktive sted fremmer substratbinding". struktur . 5 (8): 1077-92. DOI : 10.1016/S0969-2126(97)00259-1 . PMID  9309223 .
  127. 1 2 Fairman, James Wesley; Wijerathna, Sanath Ranjan; Ahmad, Md Faiz; Xu, Hai; Nakano, Ryo; Jha, Shalini; Prendergast, Jay; Welin, R Martin; et al. (2011). "Strukturelt grundlag for allosterisk regulering af human ribonukleotidreduktase ved nukleotid-induceret oligomerisering" . Naturens strukturelle og molekylære biologi . 18 (3): 316-22. DOI : 10.1038/nsmb.2007 . PMC  3101628 . PMID  21336276 .
  128. 1 2 Hohman, RJ; Guitton, M.C.; Veron, M. (1984). "Oprensning af S-adenosyl-l-homocysteinhydrolase fra Dictyostelium discoideum: Reversibel inaktivering af cAMP og 2'-deoxyadenosin." Arkiv for biokemi og biofysik . 233 (2): 785-95. DOI : 10.1016/0003-9861(84)90507-1 . PMID  6091559 .
  129. Guranowski, Andrzej; Pawelkiewicz, Jerzy (1977). "Adenosylhomocysteinase fra gule lupinfrø. Rensning og egenskaber”. European Journal of Biochemistry . 80 (2): 517-23. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1977.tb11907.x . PMID  923592 .
  130. Kajander, E.O.; Raina, A. M. (1981). "Affinitetskromatografisk oprensning af S-adenosyl-L-homocysteinhydrolase. Nogle egenskaber ved enzymet fra rottelever” . The Biochemical Journal . 193 (2): 503-12. DOI : 10.1042/bj1930503 . PMC  1162632 . PMID  7305945 .
  131. 1 2 3 Saeki, Y; Ito, S; Shizuta, Y; Hayaishi, Åh; Kagamiyama, H; Wada, H (1977). "Underenhedsstruktur af bionedbrydende threonindeaminase". Journal of Biological Chemistry . 252 (7): 2206-8. PMID  321452 .
  132. 1 2 3 Phillips, AT; Wood, W.A. (1964). "Basis for AMP-aktivering af "Bionedbrydende" threonindehydrase fra". Biokemisk og biofysisk forskningskommunikation . 15 (6): 530-535. DOI : 10.1016/0006-291X(64)90499-1 .
  133. 1 2 3 Gerlt, JA; Rabinowitz, KW; Dunne, C.P.; Wood, W.A. (1973). "Virkningsmekanismen af ​​5'-adenylsyre-aktiveret threonindehydrase. V. Forholdet mellem ligand-induceret allosterisk aktivering og protomeroligomer interkonvertering”. Journal of Biological Chemistry . 248 (23): 8200-6. PMID  4584826 .
  134. Addington, Adele K.; Johnson, David A. (1996). "Inaktivering af human lungetryptase: bevis for en reaktiverbare tetramere mellemliggende og aktive monomerer." biokemi . 35 (42): 13511-8. DOI : 10.1021/bi960042t . PMID  8885830 .
  135. Fajardo, Ignacio; Pejler, Gunnar (2003). "Danning af aktive monomerer fra tetramer human β-tryptase" . Biokemisk tidsskrift . 369 (3): 603-10. DOI : 10.1042/BJ20021418 . PMC  1223112 . PMID  12387726 .
  136. Fukuoka, Yoshihiro; Schwartz, Lawrence B. (2004). "Human β-Tryptase: Påvisning og karakterisering af den aktive monomer og forebyggelse af tetramer-rekonstitution af proteaseinhibitorer." biokemi . 43 (33): 10757-64. DOI : 10.1021/bi049486c . PMID  15311937 .
  137. Fukuoka, Y; Schwartz, LB (2006). "B12 anti-tryptase monoklonale antistof forstyrrer den tetramere struktur af heparin-stabiliseret beta-tryptase for at danne monomerer, der er inaktive ved neutral pH og aktive ved sur pH . " Journal of Immunology . 176 (5): 3165-72. DOI : 10.4049/jimmunol.176.5.3165 . PMC  1810230 . PMID  16493076 .
  138. Fukuoka, Yoshihiro; Schwartz, Lawrence B. (2007). "Aktive monomerer af human β-tryptase har udvidede substratspecificiteter" . International immunfarmakologi . 7 (14): 1900-8. DOI : 10.1016/j.intimp.2007.07.007 . PMC2278033  . _ PMID  18039527 .
  139. Hallgren, J.; Spillmann, D; Pejler, G (2001). "Strukturelle krav og mekanisme til heparin-induceret aktivering af en rekombinant musemastcelletryptase, musemastcelleprotease-6. DANNELSE AF AKTIVE TRYPTASE-MONOMERER I NÆRVÆRELSE AF HEPARIN MED LAVMOLEKYLEVÆGT”. Journal of Biological Chemistry . 276 (46): 42774-81. DOI : 10.1074/jbc.M105531200 . PMID  11533057 .
  140. Schechter, Norman M.; Choi, Eun-Jung; Selwood, Trevor; McCaslin, Darrell R. (2007). "Karakterisering af tre distinkte katalytiske former for human tryptase-β: deres indbyrdes forhold og relevans." biokemi . 46 (33): 9615-29. DOI : 10.1021/bi7004625 . PMID  17655281 .
  141. Schechter, Norman M.; Eng, Grace Y.; Selwood, Trevor; McCaslin, Darrell R. (1995). "Strukturelle ændringer forbundet med den spontane inaktivering af serinproteinase human tryptase." biokemi . 34 (33): 10628-38. DOI : 10.1021/bi00033a038 . PMID  7654717 .
  142. Schwartz, Lawrence B. [6] Tryptase: En mastcelle serinprotease // Proteolytic Enzymes: Serine and Cysteine ​​Peptidases . - 1994. - Bd. 244. - S.  88-100 . — ISBN 978-0-12-182145-6 . - doi : 10.1016/0076-6879(94)44008-5 .
  143. Strik, Merel C.M.; Wolbink, Angela; Wouters, Dorine; Bladergroen, Bellinda A.; Verlaan, Angelique R.; van Houdt, Inge S.; Hijlkema, Sanne; Hack, C. Erik; et al. (2004). "Intracellulær serpin SERPINB6 (PI6) udtrykkes rigeligt af humane mastceller og danner komplekser med β-tryptasemonomerer." Blod . 103 (7): 2710-7. DOI : 10.1182/blood-2003-08-2981 . PMID  14670919 .
  144. 1 2 Kozik, Andrzej; Potempa, Jan; Travis, James (1998). "Spontan inaktivering af human lungetryptase som undersøgt ved størrelsesudelukkelseskromatografi og kemisk tværbinding: Dissociation af aktivt tetramert enzym til inaktive monomerer er den primære begivenhed i hele processen." Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteinstruktur og molekylær enzymologi . 1385 (1): 139-48. DOI : 10.1016/S0167-4838(98)00053-3 . PMID  9630576 .
  145. Alzani, R.; Cozzi, E.; Corti, A.; Temponi, M.; Trizio, D.; Gigli, M.; Rizzo, V. (1995). "Mekanisme af suramin-induceret deoligomerisering af tumornekrosefaktor alfa". biokemi . 34 (19): 6344-50. DOI : 10.1021/bi00019a012 . PMID  7756262 .
  146. Corti, A; Fassina, G; Marcucci, F; Barbanti, E; Cassani, G (1992). "Oligomer tumornekrosefaktor alfa konverteres langsomt til inaktive former på bioaktive niveauer" . The Biochemical Journal . 284 (3): 905-10. DOI : 10.1042/bj2840905 . PMC  1132625 . PMID  1622406 .
  147. Hlodan, romersk; Pain, Roger H. (1995). "Foldnings- og samlingsvejen for tumornekrosefaktor TNFalpha, et kugleformet trimerisk protein." European Journal of Biochemistry . 231 (2): 381-7. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1995.tb20710.x . PMID  7635149 .
  148. 1 2 3 4 Jensen, Kaj Frank; Mygind, Bente (1996). "Forskellige oligomere stater er involveret i den allosteriske opførsel af Uracil Phosphoribosyltransferase fra Escherichia Coli." European Journal of Biochemistry . 240 (3): 637-45. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1996.0637h.x . PMID  8856065 .