Lipoxygenaser

15-lipoxygenase

Kanin 15-lipoxygenase (blå) med inhibitor (gul) på det aktive sted
Notation
Symboler ALOX15
Entrez Gene 246
HGNC 433
FBF 1LOX
Andre data
Kode KF 1.13.11.33
Oplysninger i Wikidata  ?

Lipoxygenaser ( eng.  Lipoxygenases ) er jernholdige enzymer , der katalyserer dioxygeneringsreaktionen (tilsætning af to oxygenatomer ) til flerumættede fedtsyrer . Forskellige typer lipoxygenaser findes i planter, dyr og svampe. De er involveret i forskellige cellulære funktioner.

Generelt billede af den katalyserede reaktion:

fedtsyre + O 2 = fedtsyrehydroperoxid

Klassifikation

Kode KF Enzym fulde titel reaktion
KF 1.13.11.12 lipoxygenase (linoleat:oxygen 13-oxidoreduktase) linoleat + O 2 \u003d (9 Z , 11 E , 13 S )-13-hydroperoxyoctadeca-9,11-dienoat
KF 1.13.11.31 Arachidonat-12-lipoxygenase (arachidonat:oxygen 12-oxidoreduktase) arachidonat + O 2 \u003d (5 Z , 8 Z , 10 E , 12 S , 14 Z ) -12-hydroperoxyicose-5,8,10,14-tetraenoat
KF 1.13.11.33 arachidonat 15-lipoxygenase (arachidonat:oxygen 15-oxidoreduktase) arachidonat + O 2 \u003d (5 Z , 8 Z , 11 Z , 13 E , 15 S ) -15-hydroperoxyicose-5,8,11,13-tetraenoat
KF 1.13.11.34 arachidonat 5-lipoxygenase (arachidonat:oxygen 5-oxidoreduktase) arachidonat + O 2 \u003d leukotrien A 4 + H 2
KF 1.13.11.40 arachidonat 8-lipoxygenase (arachidonat:oxygen 8-oxidoreduktase) arachidonat + O 2 \u003d (5 Z , 8 R , 9 E , 11 Z , 14 Z ) -8-hydroperoxyicose-5,9,11,14-tetraenoat

Lipoxygenaser, der virker på arachidonsyre, klassificeres efter antallet af kulstofatomer, der oxideres af dette enzym. For eksempel oxiderer 15-lipoxygenase arachidonsyre ved det 15. atom, og 12/15-lipoxygenase er i stand til at oxidere arachidonat ved det 12. eller 15. atom.

Struktur

Krystalstrukturen af ​​lipoxygenase er kendt for enzymet fra sojabønner (en af ​​de mest almindelige kilder til enzymet) og for kaninlipoxygenase. Lipoxygenase består af to domæner: en N-terminal og en større C-terminal, som huser enzymets aktive sted . Proteolytisk domæneadskillelse fører til tab af katalytisk aktivitet. I det aktive center er jern fikseret ved koordinationsbindinger med Nε-atomet af histidin og oxygen af ​​den C-terminale carboxylgruppe.

Litteratur

Links