Aequorin ( eng. Aequorin ) er et selvlysende protein fra vandmændene i aequorea ( Aequorea victoria ) og nogle andre marine organismer. Det blev først isoleret i 1961-1962 af amerikanske videnskabsmænd Johnson og Shimomura . Den består af en proteindel (apoprotein) og en protesegruppe af coelenterazin ( engelsk coelenterazine ). Lyser i nærvær af calciumioner .
Aequorin-proteinmolekylet består af 189 aminosyrer og har en molekylvægt på 22 kDa. Protesegruppen celenterazin (molekylvægt 472 Da) tilhører gruppen af luciferiner . Når calciumioner er bundet af et protein, oxideres celenterazin til celenteramid og CO 2 og går ind i en exciteret tilstand. Ved tilbagevenden til den afslappede tilstand udsendes lys i det blå område (bølgelængde 469 nm ). Denne egenskab ved aequorin bruges i cellebiologi til at måle koncentrationen af calciumioner i en celle, da mængden af udsendt lys kan måles ved hjælp af et luminometer .
Obelin, et calciumaktiveret fotoprotein, der ligner aequorin, er blevet isoleret fra obelia hydroid .