| Na + /K + -ATPase | |
|---|---|
| Natrium-kalium pumpe, E2-Pi tilstand. De beregnede carbonhydridgrænser for lipid-dobbeltlaget er afbildet som blå (indre) og røde (ydre) planer. | |
| Identifikatorer | |
| Kode KF | 7.2.2.13 |
| Enzymdatabaser | |
| IntEnz | IntEnz visning |
| BRENDA | BRENDA indgang |
| ExPASy | NiceZyme udsigt |
| MetaCyc | metabolisk vej |
| KEGG | KEGG indgang |
| PRIAM | profil |
| FBF strukturer | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Søg | |
| PMC | artikler |
| PubMed | artikler |
| NCBI | NCBI proteiner |
| Mediefiler på Wikimedia Commons | |
Na + /K + -ATP-ase ( Na + /K + adenosin triphosphatase, natrium-kalium pumpe, natrium-kalium pumpe [1] [2] ) er et enzym fra gruppen af transport adenosin triphosphataser ( EC 7.2.2.13 ) findes i plasmamembranen alle dyreceller. Na + /K + - ATPase transporterer aktivt K + ioner ind i cellen, mens Na + ioner frigives til det ydre miljø. Enzymet er ikke en ægte antiporter, da begge kationer transporteres mod en elektrokemisk gradient ( potentialgradient ) [3] . Hovedfunktionen er at opretholde hvilepotentialet og regulere cellevolumen.
I det første trin binder enzymet tre Na + -ioner fra indersiden af membranen . Disse ioner ændrer konformationen af det aktive sted for ATPase. Enzymet er derefter i stand til at hydrolysere et molekyle ATP . Den energi, der frigives efter hydrolyse, bruges på at ændre bærerens konformation, på grund af hvilken tre Na + ioner og en PO 4 3− ion (phosphat) er på ydersiden af membranen. Her spaltes Na + -ionerne, og der tilsættes to K + -ioner . Derefter vender enzymet tilbage til sin oprindelige konformation, phosphation- og K + -ioner er på indersiden af membranen. Her spaltes K + -ionerne , og bæreren er igen klar til arbejde.
Som følge heraf skabes en høj koncentration af Na + -ioner i det ekstracellulære miljø, og en høj koncentration af K + skabes inde i cellen . Denne forskel i koncentration bruges i celler, når de udfører en nerveimpuls .
Na + /K + -ATPase blev opdaget af Jens Skou i 1957 . Han isolerede dette enzym fra perifere nerver ved hjælp af ouabain , et glycosid , der specifikt binder til ATPase. I 1997 blev han tildelt Nobelprisen i kemi for denne opdagelse .