Krystallin er det fælles navn for en blanding af proteiner , der udgør linsen i øjet hos mennesker og andre dyr. Krystallin består af flere individuelle proteiner: Hos mennesker er α- og β-krystalliner chaperonproteiner , der opretholder linseproteinernes struktur og dermed dens gennemsigtighed. γ-krystallin er et strukturelt protein i linsen. Krystalliner findes også i hornhinden , hvor de spiller den samme rolle - giver gennemsigtighed [1] . Disse proteiner er også blevet fundet i andre organer og væv: i hjertet [2] og i brystkræft [3] . Fordi det har vist sig, at traumer på linsen muligvis udløser nerveregenerering [4] , er krystallin blevet et forskningsområde for neurovidenskabsfolk . Hidtil har det vist sig, at krystallinsk β b2 (cryβb2) kan fremme væksten af nervefibre [5] .
Hovedfunktionen af krystallin, i det mindste i øjets linse, er sandsynligvis, at det hæver brydningsindekset , samtidig med at det ikke hindrer lysets passage. Dette er dog ikke den eneste funktion. Det bliver mere og mere klart, at krystalliner kan have flere metaboliske og regulerende funktioner, både i linsen og andre steder i kroppen [6] . De fleste af de proteiner, der indeholder βγ-krystallinske domæner , er karakteriseret som calciumbindende proteiner med et nyt græsk nøglekalciumbindende motiv.
Det er interessant og overraskende, ud fra et evolutionært synspunkt, at nogle krystalliner er aktive enzymer , mens andre ikke har enzymatisk aktivitet, men viser homologi med andre enzymer [7] [8] . Krystalliner af forskellige systematiske grupper af organismer er relateret til forskellige proteiner: hos fugle og krybdyr er de relateret til laktatdehydrogenaser (LDH) og argininosuccinatlyaser (ASL), hos pattedyr er de relateret til alkoholdehydrogenaser (ADH) og quinonreduktaser , og hos blæksprutter er de relateret til glutathion-S-transferaser (GST) og aldehyddehydrogenaser . Om forekomsten af krystalliner er resultatet af en lykkelig ulykke forbundet med det faktum, at disse særlige enzymer viste sig at være gennemsigtige og vandopløselige, eller om egenskaberne af disse enzymer på en eller anden måde beskytter linsen - alt dette er et emne af aktive moderne forskning. Erhvervelsen af nye funktioner af krystalliner under udviklingen af proteiner, der oprindeligt havde andre funktioner, er et klassisk eksempel på driften af principperne for præaptation og ændring af funktioner på molekylært niveau.
Krystalliner af hvirveldyrøjne er opdelt i tre grupper: alfa-, beta- og gamma-krystalliner. Opdelingen i disse grupper svarer til den sekvens, hvori disse proteiner elueres (udvaskes) fra søjlen under gelkromatografi . Disse tre grupper kaldes også ubiquistiske krystalliner. Beta- og gamma-krystalliner (såsom CRYGC) er ens i aminosyresekvens, struktur og domænearrangement; derfor er de tildelt en gruppe, βγ-krystallin-superfamilien. De α- og βγ-krystallinske superfamilier repræsenterer de vigtigste superfamilier af proteiner, der er til stede i øjenlinsen. Ud over disse krystalliner er der andre taxon-specifikke krystalliner, som kun kan findes i linserne hos nogle organismer - for eksempel delta-, epsilon-, tau-, iota-krystalliner. Alfa-, beta- og deltakrystalliner er blevet fundet i linserne hos fugle og krybdyr . Alfa-, beta- og gammakrystalliner er blevet fundet i linserne hos alle andre hvirveldyr .