F-ATPase , også kendt som F-type ATPase, er en ATPase/ syntase, der findes i bakterielle cellemembraner , i mitokondrielle indre membraner (ved oxidativ phosphorylering, hvor det er kendt som kompleks V) og i chloroplastmembranthylakoider . F-ATPase bruger protongradienten til at drive ATP-syntese ved at bruge den energi, der frigives fra transportreaktionen, til at frigive nydannet ATP fra det aktive F-ATPase-sted. Sammen med V-ATPase og A-ATPase tilhører F-ATPase superfamilien af beslægtede roterende ion-translaterende ATPaser.
F-ATPaser fungerer normalt som ATP-syntaser i stedet for ATPaser i det cellulære miljø. Med andre ord producerer den normalt ATP fra protongradienten i stedet for at arbejde i den anden retning, som V-ATPaser normalt gør. Nogle gange omdannes de til ATPaser i bakterier. [en]
F-ATPase består af to domæner:
F o -F 1 partikler er hovedsageligt sammensat af polypeptider . F 1 -partiklen indeholder 5 typer polypeptider med et sammensætningsforhold på 3α:3β:1δ:1γ:1ε. F o har en sammensætning på 1a:2b:12c. Sammen danner de en roterende motor. Når protoner binder til underenheder af F o- domænet , får de dele af det til at rotere. Denne rotation overføres af "knastakslen" til området F1 . Adenosindiphosphat og Pi (et uorganisk fosfat) binder spontant til de tre β-underenheder i F1-domænet , så hver gang det går gennem en 120° drejning, frigives ATP (rotationskatalyse).
F o -domænerne er placeret inde i membranen, der spænder over phospholipid-dobbeltlaget, mens F 1 -domænet strækker sig ind i cellens cytosol for at lette brugen af nyligt syntetiseret ATP.
N-ATPaser er en gruppe af F-type ATPaser uden delta/OSCP-underenheden. Findes i bakterier og archaea-gruppen. De bærer natriumioner i stedet for protoner og har en tendens til at hydrolysere ATP. De danner en separat gruppe, der er længere fra den sædvanlige F-ATPase end A-ATPasen fra V-ATPasen. [3]