| Cytokrom f | |
|---|---|
| Cytokrom f fra Spinacia oleracea (nederst) reducerer plastocyanin (øverst). Vist med blåt i midten er de to alfa-spiraler, til højre er beta-sandwichen. Lyse kirsebær viser et kobberatom . Cytokrom f-transmembrandomænet er ikke vist. | |
| Identifikatorer | |
| Symbol | Apocytokr_F_C |
| Pfam | PF01333 |
| Pfam klan | CL0105 |
| Interpro | IPR002325 |
| PROSITE | PDOC00169 |
| SCOP | 1 ctm |
| SUPERFAMILIE | 1 ctm |
| TCDB | 3.D.3 |
| OPM superfamilie | 345 |
| OPM protein | 3h1j |
| Tilgængelige proteinstrukturer | |
| Pfam | strukturer |
| FBF | RCSB FBF ; PDBe ; PDBj |
| PDBsum | 3D model |
Cytokrom f er den største underenhed af cytochrom b6 /f - komplekset ( plastoquinon -plastocyaninreduktase ) CF-kode 1.10.99.1 . I dets struktur og funktioner ligner cytochrom b 6 /f komplekset cytochrom b / c 1 komplekset af mitokondrier og lilla bakterier . Cytokrom f spiller en rolle svarende til cytokrom c 1 på trods af deres forskelle i sekundær struktur [1] .
For første gang blev den tertiære struktur af cytochrom f bestemt efter dets isolering fra Brassica rapa [2] . Den luminale del af cytochrom f består af to strukturelle domæner: lille og stor. Den lille er placeret oven på den store, som igen er fastgjort til membranankeret, som består af en lang α-helix. Det store domæne består af en antiparallel beta-sandwich og et kort hæm-bindende peptid, der danner en trelagsstruktur. Det lille domæne er placeret mellem F- og G -beta-kæderne i det store domæne og består udelukkende af beta-strukturer. Det store hæm-bindende domæne ligner i sin tertiære struktur domæne III af det animalske protein fibronectin . Hæmen er forankret mellem to korte alfa-helixer ved N-terminalen af cytochrom f. Usædvanligt tjener N-terminalen af cytochromet som en ligand for hæmjern [3] . Inden for den anden alfakæde er et strukturelt motiv karakteristisk for cytochrom c , CxxCH (rest 21-25), som er kovalent bundet til hæmen ved hjælp af en thioetherbinding gennem Cys - 21 og Cys -24. Udover de fire nitrogener fra hæmpyrrolringene stabiliseres jern af His -25 og den frie alfa-aminogruppe Tyr - 1 fra den første alfakæde [2] . Inde i cytokrom f er der et betydeligt antal vandmolekyler , der kan fungere som et ledende system for protonen [2] . Kæden af vandmolekyler ser ud til at være en konservativ egenskab for alle cytochromer f.
Denne artikel bruger tekst fra det offentlige domæne af Pfam og InterPro IPR002325