Metallothionein er en familie af lavmolekylære proteiner med et højt indhold af cystein . Molekylvægten varierer fra 500 Da til 14 kDa. Proteiner er lokaliseret på membranen af Golgi-apparatet . Metallothioneiner er i stand til at binde både fysiologiske ( zink , kobber , selen ) og xenobiotiske ( cadmium , kviksølv , sølv , arsen osv.) tungmetaller. Bindingen af tungmetaller tilvejebringes af tilstedeværelsen af thiolgrupper af cysteinrester, som udgør omkring 30% af den samlede aminosyresammensætning. [en]
Metallothioneiner blev opdaget i 1957 ved at isolere cadmium-bindende proteiner fra hestens nyrebark . [2] Selvom metallothioneinernes funktioner ikke er fuldt ud forstået, er disse proteiner involveret i forsvar mod tungmetaltoksicitet, spiller en rolle i reguleringen af fysiologiske tungmetaller zink og kobber og giver beskyttelse mod oxidativ stress . Hos mennesker er der 4 isoformer af metallothioneiner: metallothionein 1, 2, 3 og 4, hvor metallothionein 1 udtrykkes af 9 separate gener (undertyper A, B, E, F, G, H, L, M, X). Store mængder af disse proteiner syntetiseres i leveren og nyrerne. Syntese afhænger af kostens niveauer af zink, kobber og selen samt aminosyrerne histidin og cystein.