Rossmann-folden er et strukturelt motiv i den tertiære struktur af et protein , der binder nukleotider (specifikt NAD - cofaktoren ). [1] Strukturen, der består af to identiske dele, indeholder seks næsten parallelle β-plader , indbyrdes forbundet af to par α-spiraler , efter rækkefølgen β-α-β-α-β. Fordi hver Rossmann-fold kan binde et nukleotid, består bindingsdomænet for dinukleotider såsom NAD af to parallelle Rossmann-folder. En enkelt Rossmann-fold kan binde et mononukleotid, såsom FMN- cofaktoren .
Motivet er opkaldt efter Michael Rossman , som først opdagede og beskrev denne struktur som hyppigt fundet i nukleotidbindende proteiner såsom dehydrogenaser [2] .
I 1989 fandt Israel Hanukoglu fra Weizmann Institute of Science , at nukleotidsekvensen for NADP-bindende strukturer i nogle proteiner adskiller sig fra NAD-bindende motiver [3] . Denne opdagelse er blevet brugt til at reversere kofaktorselektiviteten af enzymer [4] .