Translocon [2] er et stort proteinkanalkompleks, der sikrer transporten af proteiner over lipidmembranen [3] . I forhold til eukaryoter bruges dette udtryk til at henvise til et proteinkompleks, der transporterer syntetiserede polypeptider med det passende signal ind i det endoplasmatiske reticulum (ER) fra cytosolen . En lignende proces bruges til at indsætte umodne proteiner i membranen. I prokaryoter transporterer et lignende proteinkompleks polypeptider gennem plasmamembranen eller indsætter membranproteiner i lipid-dobbeltlaget [4] . Nogle patogene bakterier kan skabe translokoner på værtsmembranen, hvilket giver dem mulighed for at levere deres virulensfaktorer direkte til målceller [5] .
Det bakterielle translokon er et trimerisk SecYEG-proteinkompleks dannet af tre underenheder : SecY, SecE og SecG. Ved hjælp af røntgendiffraktionsanalyse blev strukturen af det homologe kompleks i archaea lykkedes [6] . I lang tid var der diskussioner om, hvorvidt dette protein kan danne oligomerer i cellen. For nylig er videnskabsmænd imidlertid tilbøjelige til eksistensen af en monomer form [7] .
Translokonet er bygget af Sec- proteiner [8] .
Translokonkomplekset består af flere store proteinkomplekser. Det centrale element er selve translokonkanalen, en heterotrimer af Sec61 -proteinet . Yderligere komponenter omfatter oligosaccharyltransferasekomplekset , TRAP-komplekset og membranproteinet TRAM. Hvad angår de resterende komponenter, såsom peptidase, der afskærer signalsekvensen, og SRP-partikelreceptoren, vides det ikke med sikkerhed, hvor stærkt de er bundet til komplekset, og hvor længe et sådant forhold er.
Proteinet syntetiseret på ribosomet genkendes af SRP-partiklen, som består af 7S RNA og 6 forskellige polypeptidkæder. SRP-partiklen binder sig til ribosomet, hvilket stopper proteinets translation . SRP-partiklen binder sig derefter til dens integrerede receptor placeret på overfladen af ER. Proteingenkendelse udføres af en speciel N-terminal signalsekvens rig på hydrofobe rester.
SRP-partiklen dissocieres, og translationen fortsætter ind i det indre hulrum af ER gennem translokonkanalen. Således passerer det syntetiserede protein gennem ER-membranen under dets syntese, det vil sige co -translationelt . Det nyligt syntetiserede polypeptid passerer gennem kanalen som et lineært peptidmolekyle. Efter afslutningen af translokationen afskæres signalpeptidet af en speciel peptidase.
Ud over sin hovedfunktion kan translokonet integrere integrerede proteiner i ER-membranen, mens de bevarer deres korrekte orientering. Mekanismen for denne proces er ikke helt klar, men det er kendt, at translokonet genkender en speciel stopsekvens fra hydrofobe rester, der bliver til transmembrane domæner af proteinet.
Translokoner kan flytte beskadigede proteiner fra det indre af ER tilbage til cytoplasmaet. Når de vender tilbage til cytosolen, nedbrydes proteinerne i 26S-proteasomet. Denne proces kaldes ER-associeret proteinnedbrydning . Den sande natur af et sådant retrotranslocon er stadig et mysterium.
Oprindeligt var der en tro på, at Sec61-proteinet var ansvarlig for retrograd transport. En sådan hypotese antydede, at transport gennem Sec61 kunne være tovejs [9] . Imidlertid bekræftede undersøgelsen af strukturen af Sec61 ikke denne hypotese, og flere forskellige proteiner blev foreslået til denne rolle [10] .