Kooperativitet er et biokemisk fænomen, der er karakteristisk for enzymer eller receptorer , der har flere bindingssteder. Fænomenet kooperativitet er også bemærket for store molekyler, der har mange identiske underenheder ( DNA , proteiner , fosfolipider ), i det øjeblik, hvor faseovergange sker - smeltning , udfoldelse, afvikling .
Når substratet binder til det aktive sted i en underenhed af enzymet, aktiveres de resterende underenheder. Ligander kan have en ikke-samarbejdsvillig, positiv eller negativ samarbejdseffekt.
Et eksempel på positiv kooperativitet er bindingen af ilt med hæmoglobin .
Negativ kooperativitet betyder det modsatte - i det øjeblik, hvor liganden bindes til proteinet, falder affiniteten af proteinet til liganden. Et eksempel er interaktionen mellem glyceraldehyd-3-phosphat og enzymet glyceraldehyd-3-phosphat dehydrogenase .
Kooperativitet, fænomenet kooperativitet - sådanne ændringer i systemets tilstand , hvis vekselvirkning mellem elementerne øges med forløbet af forandringsprocessen, så den markant accelererer dens forløb som helhed ( positiv kooperativitet ). Således øges styrken af interaktionen mellem atomer eller molekyler, når ændringer i systemet øges, hvilket gør dem kollektivt konsistente. Samarbejdsevne kan ikke forklares ved en simpel tilføjelse af egenskaberne af individuelle atomer og molekyler, dens natur ligger i samarbejdet mellem elementerne i systemet, som et resultat af hvilket systemet opfører sig som et enkelt ensemble, underlagt en vis lov om forandring .
Ralph Fowler brugte først udtrykket "kooperative overgange".
![]() |
---|
Enzymer | |
---|---|
Aktivitet | |
Regulering | |
Klassifikation | |
Typer |
|