β-sandwichdomæner består af 80-350 aminosyrer og findes almindeligvis i proteiner . De er karakteriseret ved to modsatrettede antiparallelle β-ark [1] . Antallet af strenge fundet i sådanne domæner kan variere fra et protein til et andet. β-sandwich-domæner forekommer i mange forskellige foldtyper.
Den immunglobulin-type fold fundet i antistoffer (Ig-fold) består af en sandwichstruktur af to grupper af antiparallelle β-kæder (7 og 9 stk.) arrangeret i to β-ark med et græsk nøglemotiv [2] . Motivet "græsk nøgle" forekommer også i humant transthyretin .
Gelérullemotivet , en udvikling af det græske nøglemotiv, findes i kulhydratbindende proteiner såsom concanavalin A og forskellige lectiner , i det kollagenbindende domæne af Staphylococcus aureus Adhesin og i fibronectin -bindende moduler, som i tenascin ( den tredje gentagelse af fibronectin type III). L-type lectin-domænet er en variation af jelly roll-motivet. C2-domænet i sin typiske version (PKC-C2) er en β-sandwich bestående af 8 β-strenge.